Aminosäuren in der Fingerapotheke

Aminosäuren in der Fingerapotheke

Peter Gienow

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Meiner Schwester, möge ihr Füllhorn niemals versiegen

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Inhaltsverzeichnis Warum dieses Buch?

Orthomolekulare Medizin Die Fingerapotheke Aminosäuren (RR-DL): Kanonische Aminosäuren Codons Aminosäuren als Bausteine von Proteinen Peptidbindung Nahrungsaufnahme Nichtproteinogene Aminosäuren Proteinbiosynthese Die Nukleinbasen Starten und Stoppen Paarungen Alanin Arginin Asparagin Asparaginsäure Cystein Glutamin Glycin Histidin Isoleucin Leucin Lysin Methionin.

Phenylalanin Prolin Serin Threonin Tryptophan Tyrosin

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5 6 9 11 13 14 15 16 17 20 22 24 26 29 31 33 36 38 40 44 49 52 54 56 58 60 63 66 68 70 72 75

Valin

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Warum dieses Buch?

Als gesundheitsbewusster Mensch sind Sie sicher schon an Werbungen für Aminosäuren vorbeigekommen.

Hier ein Beispiel:

Mit solchen Bildern vor Augen und schwerer Krankheit im Inneren, machte auch ich einen Versuch mit diesen Wundermitteln.

Das Resultat waren Durchfall, Durchfall und noch mehr Durchfall.

Ich setzte daher die Aminosäuren möglichst schnell ab, und versuchte einzelne Aminosäuren, durch Fingerqodes zu aktivieren.

Das funktionierte in meinem Fall viel besser.

Mithilfe der Fingerqodes für die einzelnen Aminosäuren, konnte ich gezielter arbeiten, der Durchfall hört auf, und ich begann mich kräftiger zu fühlen.

Dasselbe wünsche ich natürlich auch Ihnen, weshalb ich Ihnen in diesem Buch die Fingerqodes zur Aktivierung der einzelnen Aminosäuren zusammengestellt habe.

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Orthomolekulare Medizin Aminosäuren sind wie Fette und Zucker die Grundbausteine des Körpers.

Aminosäuren haben alle Stickstoff eingelagert. was das Besondere an diesen Stoffen ist, denn Fette und Zucker (Kohlenhydrate) enthalten keinen Stickstoff.

Aus dem Grunde sind auch nur die Aminosäuren in der Lage Gewebe, Organe, Muskeln, Haut und Haare zu bilden.

Die Bedeutung von Aminosäuren als Vorstufe von Enzymen und Neurotransmittern wird oft unterschätzt.

Aminosäuren regulieren in der Tat fast alle Stoffwechselprozesse im menschlichen Körper und sind unabdingbar für einen gesunden Körper.

Aminosäuren sind wahre Alleskönner: Die meisten Hormone bestehen aus Aminosäuren, sie befördern Nährstoffe und Sauerstoff durch den Körper.

Auch Antikörper bestehen hauptsächlich aus Aminosäuren, sodass der Mangel an Aminosäuren sich schnell in einem schlecht funktionierenden Immunsystem zeigen kann.

Die »essenziellen Aminosäuren« können vom Körper nicht hergestellt werden und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden: • • • • • • • •

L-Leucin L-Isoleucin L-Lysin L-Methionin L-Phenylalanin L-Threonin L-Tryptophan L-Valin

Ein Fünftel unseres Körpers besteht aus Aminosäuren und Proteinen.

Muskeln, Knochen und die Haut sind besonders proteinhaltig.

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Die Aminosäuren sind dabei für das Wachstum, aber auch für die konstante Erneuerung des Gewebes zuständig.

Typische Anzeichen von Proteinmangel sind daher ein schlechtes Wachstum von Fingernägeln, Fußnägeln, Haut und Haaren und eine schlechte Wundheilung.

Insgesamt gibt es weit über 200 Aminosäuren, wovon meist nur die Rede von den 22 proteinogenen (eiweißbildenden) Aminosäuren ist. Also jenen Aminosäuren, die auch in der Lage sind, Protein und Körpergewebe zu bilden.

Diesen 22 Aminosäuren widmen wir uns hier und zeigen die wichtigsten Anwendungen in der Medizin und im Sport und zeigen Ihnen gut verständlich, wie Sie Ihre Gesundheit mit Aminosäuren ins Gleichgewicht bringen können.

Aminosäuren sind mittlerweile neben Vitaminen, Spurenelementen und Naturheilmitteln fester Bestandteil der orthomolekularen Medizin. Dies ist eine Richtung der Medizin, die sich mit den Wirkungen gesunder Ernährung und gezielter, meist hochdosierter Aufnahme von Mikronährstoffen wie Aminosäuren, Vitaminen und Mineralstoffen beschäftigt.

Es geht in der orthomolekularen Medizin nicht um den Ersatz der klassischen Medizin.

Vielmehr ergänzt die Einnahme hochdosierter Vitalstoffe die Therapie der klassischen Medizin häufig und kann so Nebenwirkungen mindern, erwünschte Wirkungen verstärken oder dazu führen, dass Risiken der Erkrankung reduziert werden.

L-Arginin zum Beispiel fördert Potenz und Durchblutung Die Aminosäure L-Arginin enthält den höchsten Anteil an Stickstoff aller Aminosäuren.

Als Ausgangspunkt des Moleküls NO (Stickoxid) hilft L-Arginin, den Gefäßtonus zu regulieren. Zudem stärkt die Einnahme von L-Arginin das Immunsystem.

Die verbesserte Durchblutung hilft auch bei Tinnitus.

Eine allgemeine, unterstützende Behandlung von schwachen Gefäßen und Arteriosklerose kann ebenfalls durch L-Arginin durchgeführt werden.

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Mittlerweile weiß man: allein mit L-Arginin ist der Effekt nur mäßig. Eine überzeugende Wirkung hat in Studien erst die Kombination von Arginin mit Pinienrindenextrakt ergeben.

L-Glutathion ist ein Antioxidans, das Zellen schützt und den Mann fruchtbarer macht Aminosäuren für die Fruchtbarkeit des Mannes sind Glutaminsäure, Cystein und Glycin.

Sie haben starke antioxidative Kräfte und schützen die Zellen von Innen heraus vor Zellschädigungen durch freie Radikale.

Die erste Assoziation der meisten Menschen zu Aminosäuren ist: Bodybuilding.

Denn die Kraftsport-Szene erkannte als erstes: Ein Aminosäuren-Mangel kann schnell die Leistung beeinträchtigen, während die gute Versorgung mit den Muskelbausteinen den Muskelstoffwechsel fördert.

Die bekanntesten und wichtigsten Aminosäuren sind für den Bodybuilder BCAA (verzweigtkettige Aminosäuren, also Leucin, Isoleucin und Valin) und Arginin.

Arginin sorgt für gute Durchblutung, kann sehr hochdosiert eingenommen vermutlich auch körpereigene Wachstumshormone freisetzen.

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Die Fingerapotheke Ich habe Ihnen die Fingerapotheke bereits in einem anderen Zusammenhang vorgestellt (Traumabewältigung).

Hier wollen wir sie nutzen, um Aminosäuren zu aktivieren.

Die Fingerapotheke arbeitet alleine mit körpereigenen Energien, das heißt es gibt keine Fremdeinflüsse.

Auf der einen Seite ist das gut, da nur Sie für die Effekte verantwortlich sind, auf der anderen Seite ist das schlecht, da nur Sie für die Effekte verantwortlich sind.

Die Fingerapotheke arbeitet mit zarten Fingerberührungen.

Berühren Sie versuchsweise mit dem Zeigefinger einen Ihrer anderen Finger.

Merken Sie etwas?

Normalerweise beginnt jetzt ein Kribbeln oder ein zarter Wärmefluss.

Dieses Phänomen nennen wir »Strömen«, und es hält solange an, solange die Berührung da ist.

Wenn Sie also wollen, dass es aufhört, trennen Sie einfach die Finger.

Damit Sie wissen, welcher Finger welchen berühren soll, brauchen wir eine Sprache.

Wir haben die Anfangsbuchstaben der Finger genommen: • • • • • •

Daumen = D Zeigefinger = Z Mittelfinger = M Ringfinger = R Kleiner Finger = K Handfläche = H

und mit den Seiten der Hände kombiniert: • Rechts = R • Links = L

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Wenn jetzt der rechte Daumen den linken Mittelfinger brühren soll, schreiben wir das so: DR-ML. Der kleine Strich - zwischen DR und ML heißt also.

• berühre zart Damit sind Sie gerüstet für die Aktivierung der Aminosäuren.

Sie werden feststellen, dass einige Qodes identisch sind, weshalb es wichtig ist, dass Sie an die Aminosäure denken, die aktiviert werden soll, sonst kann sich der Körper vertun.

Also: Denken + Strömen = Fingerapotheke‼‼ Viel Spaß dabei Peter Gienow

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Aminosäuren (RR-DL): Über die Fingerapotheke können Sie gezielt vorhandene Aminosäuren zur Aktivität anregen (Akivierung).

Dazu ist es aber wichtig, welche Aminosäuren es überhaupt gibt, und welche Bereiche aktiviert werden können.

Aktiviert können nur die Aminosäuren, die bereits in Ihrem Körper sind und daher ist es wichtig, dass es essenzielle und nicht essenzielle Aminosäuren gibt.

Die essenziellen können nicht im menschlichen Körper synthetisiert werden und müssen diesem mit der Nahrung zugeführt werden.

Das sind: • Phenylalanin, Methionin, Threonin, Tryptophan, Valin, Lysin, Leucin, Isoleucin.

Nicht essenzielle können in den Körper durch Nahrungseiweiße gelangen oder sie können sich im Körper aus anderen Aminosäuren bilden.

Das sind: • Glycin, Asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure, Glutamin, Serin, Prolin, Alanin.

Bedingt essenzielle werden bei Erwachsenen in ausreichender Menge synthetisiert.

Kinder brauchen für ein normales Wachstum unbedingt eine zusätzliche Einnahme dieser Aminosäuren mit der Nahrung.

Das sind: • Arginin und Histidin.

Bedingt entbehrliche für deren Synthese braucht man essenzielle Aminosäuren.

Das sind:

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• Tyrosin und Cystein.

Aminosäuren sind eine Klasse von Verbindungen in unserem Organismus.

Sie bestehen aus einem Stickstoff-Bereich (Amin –NH2) und einem Kohlenstoffbereich (Carboxygruppe −COOH).

So ist die Aminosäure eigentlich eine Mischung aus Carbonsäure und Amin.

Früher traf man auch noch die Namen Amidosäure oder Aminocarbonsäure an, doch heutzutage werden sie kaum noch gebraucht.

Ist der Stickstoff-Anteil an das zweite Kohlenstoffatom gebunden, spricht die Wissenschaft von einer α-Aminosäure.

Es sind nur diese α-Aminosäuren, die auch in der Lage sind Eiweiße zu bilden (hier ist vor allem ihre L-Form interessant).

Wenn wir also von Aminosäuren sprechen, geht es im Wesentlichen um die eiweißbildenden Aminosäuren, die auch proteinogen genannt werden.

Es gibt insgesamt 23 Aminosäuren, die als proteinogen bekannt sind.

Nicht alle sind gleich wichtig.

Auch Abbauprodukte von Aminosäuren werden im Organismus noch weiter verarbeitet und können zahlreiche Wirkungen entfalten, zum Beispiel im Gehirn oder Nervensystem als Neurotransmitter.

Aminosäuren konnten bisher nicht nur auf der Erde, sondern auch auf Kometen, Meteoriten und sogar in Gaswolken im interstellaren Raum nachgewiesen werden.

Der Weg in den Kosmos ist also bereit, wenn nicht die Aminosäuren bereits aus dem Kosmos zu uns gekommen sind und die Alieninvasion bereits stattgefunden hat.

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Kanonische Aminosäuren Wenn hier die Sprache von einem Kanon ist, so handelt es sich leider nicht um Musik (Kanon), sondern um die Einhaltung eines Regelwerkes.

Kanonische Aminosäuren, sind die Aminosäuren, die in der Lage sind Eiweiße zu bilden.

Als erste kanonische Aminosäure wurde 1805 Asparagin im Pariser Labor von Louis-Nicolas Vauquelin und dessen Schüler Pierre Jean Robiquet aus Spargelsaft (Spargel = Asparagus) isoliert.

Als letzte Aminosäure wurde 1935 Threonin durch William Rose entdeckt.

Das Regelwerk, das hier zur Anwendung kommt, ist ein genetisches, denn alle kanonischen Aminosäuren, besitzen einen eigenartigen genetischen Qode, mit dem sie aufgerufen werden können, um produziert zu werden.

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Codons Das Aktivieren der Aminosäuren ist genetisch programmiert. Es existiert für jede unserer eiweißbildenden Aminosäuren ein spezieller Qode.

Die qodierbaren Aminosäuren heißen: • • • • • • • • • • • • • • • • • • • •

Alanin Arginin Asparagin Asparaginsäure Cystein Glutamin Glutaminsäure Glycin Histidin Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Prolin Serin Threonin Tryptophan Tyrosin Valin

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Aminosäuren als Bausteine von Proteinen Aminosäuren sind in der Biochemie von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen) sind.

Im Allgemeinen werden in der Literatur zwanzig so genannte proteinogene Aminosäuren genannt, allerdings sind in letzter Zeit zwei weitere (Selenocystein und Pyrrolysin) hinzugekommen.

Bei diesen handelt es sich stets um α-Aminosäuren, da die Aminogruppe am unmittelbar benachbarten Kohlenstoffatom, das die funktionelle Carboxygruppe trägt (Cα), gebunden ist.

Diese 20 Aminosäuren werden durch je drei Nukleinbasen in der DNA codiert (Codons) .

Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die Bestandteile von Proteinen sind, die jedoch nicht codiert werden.

Aminosäureketten werden in Abhängigkeit von ihrer Länge als Peptide oder Proteine bezeichnet. Aminosäureketten mit einer Länge von unter zirka 100 Aminosäuren werden meist noch als Peptide bezeichnet, erst ab einer größeren Kettenlänge spricht man von Proteinen.

Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über die so genannte Peptidbindung (Säureamid) verknüpft.

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Peptidbindung Eine Peptidbindung ist eine amidartige Bindung zwischen der Carboxygruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe des α-Kohlenstoffatoms (α-C-Atom) einer zweiten Aminosäure.

Sowohl bei der Laborsynthese von Peptiden, als auch bei der biologischen Synthese von Peptiden und Proteinen müssen die reaktiven Gruppen zuerst aktiviert werden. Dies geschieht in biologischen Systemen zumeist durch Enzyme.

Durch mehrfache Kondensation bilden sich Tripeptide, Tetrapeptide, Polypeptide und schließlich Proteine, kettenförmige, aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle. Polypeptidketten (bzw. Proteinketten) bilden das primäre Strukturelement der Proteine.

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Nahrungsaufnahme In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in L-Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie weiter verwertet. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut.

Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind: • Transaminierung • Desaminierung • Decarboxylierung

Transaminierung Transaminierung bezeichnet eine Verschiebung der α-Aminogruppe einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure. Dadurch werden eine Aminosäure und eine α-Ketosäure gebildet.

Desaminierung Als Desaminierung bezeichnet man die chemische Abspaltung einer Aminogruppe als Ammonium-Ion oder Ammoniak.

Desaminierungen finden sowohl in der Biochemie als auch in chemisch-technischen Prozessen statt.

Man unterscheidet oxidative, hydrolytische und eliminierende Desaminierung.

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Die Desaminierung ist der erste Schritt des biochemischen Abbaus von Aminosäuren. Bei Säugetieren läuft dieser Prozess hauptsächlich in der Leber ab. Das gebildete Ammoniumion wird anschließend zu Harnstoff umgesetzt, um die Giftigkeit des Ammoniak zu vermindern.

Oxidative (dehydrierende) Desaminierung Im ersten Schritt der oxidativen Desaminierung wird die Aminogruppe der Aminosäure L-Glutamat durch Abspaltung von Wasserstoff zur Imino-Gruppe oxidiert, wobei der Wasserstoff auf NAD+ oder NADP+ übertragen wird. Hierauf folgt die hydrolytische Abspaltung der Imino-Gruppe als Ammoniumion und die Bildung einer α-Ketosäure, des α-Ketoglutarats.

Hydrolytische Desaminierung Hierbei wird Ammoniak (NH3) aus der Säureamid-Gruppe einer Aminosäure hydrolytisch abgespalten. Die Amid-Gruppe wird durch Wassereinlagerung abgespalten und durch eine OH-Gruppe ersetzt.

Dementsprechend entstehen aus Säureamiden Carbonsäuren (COOH-Gruppe).

Das bei der Desaminierung von Aminosäuren frei gewordene Ammoniak stellt ein Zellgift dar und muss dementsprechend gebunden oder ausgeschieden werden. Er kann einerseits an α-Ketosäuren gebunden werden, die damit zu Aminosäuren werden oder er wird über den Urin ausgeschieden.

Letzteres erfolgt im menschlichen Körper hauptsächlich durch die Synthese von Harnstoff im Harnstoffzyklus, der in der Leber abläuft. Anschließend wird der Harnstoff an das Blut abgegeben und über die Niere im Urin ausgeschieden.

Weiterhin verfügt die Niere über einen Mechanismus, der zur direkten Ausscheidung von Ammoniak über den Urin führt. Der gleichzeitige Transport von Ammoniak (NH3) und Protonen (H+)

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in den Nierentubuli führt dazu, dass sich diese zu einem Ammonium-Ion (NH4+) verbinden.

Ammonium kann die Membran der Nierenzellen nicht mehr durchqueren und wird mit dem Urin ausgeschieden. (Dieser dient jedoch primär der Regelung des Säure-Base-Haushaltes, denn so werden Protonen aus dem Körper entfernt, was bei der Kompensation von Azidosen wichtig ist.)

Decarboxylierung Als Decarboxylierung bezeichnet man eine chemische Reaktion, bei der aus einem Molekül ein Kohlenstoffdioxid-Molekül abgespalten wird. Durch Erhitzen oder durch enzymatische Katalyse kann eine Decarboxylierung besonders leicht bei Carbonsäuren (bevorzugt: β-Ketosäuren oder Malonsäuren) erfolgen.

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Nichtproteinogene Aminosäuren Von den nichtproteinogenen Aminosäuren sind bislang über 400 bekannt, die in Organismen vorkommen.

Dazu gehört etwa das L-Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, L-DOPA, L-Ornithin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin β-Methylaminoalanin (BMAA).

Die meisten nichtproteinogenen Aminosäuren leiten sich von den proteinogenen ab, die L-α-Aminosäuren sind. Dennoch können dabei auch β-Aminosäuren (β-Alanin) oder γ-Aminosäuren (GABA) entstehen.

Aminosäuren haben für die Ernährung des Menschen eine fundamentale Bedeutung. In der Regel wird der Bedarf an essenziellen Aminosäuren durch tierische oder eine geeignete Kombination verschiedener pflanzlicher Proteine (etwa aus Getreide und Hülsenfrüchten) vollkommen gedeckt.

Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit Aminosäuren, z. B. DL-Methionin und L-Lysin, angereichert.

Aminosäuren bzw. ihre Derivate finden Verwendung als Zusatz für Lebensmittel, hier insbesondere auch als Geschmacksverstärker (Natriumglutamat), Süßstoff (Aspartam), und sind Vorstufen für bestimmte Aromastoffe, die bei der Zubereitung von Speisen entstehen.

In der Pharmazie bzw.

Medizin werden L-Aminosäure-Infusionslösungen für die parenterale Ernährung angewendet. Daneben werden Aminosäuren auch als Hilfsstoffe eingesetzt, z. B. als Salzbildner, Puffer und Stabilisatoren bei bestimmten Lebererkrankungen.

Bei Krankheiten mit einem Mangel an Neurotransmittern verwendet man L-Dopa. Für synthetische Peptidhormone und für die Biosynthese von Antibiotika sind Aminosäuren notwendige Ausgangsstoffe.

Magnesium- und Kalium-Aspartate spielen bei der Behandlung von Herz- und Kreislauferkrankungen eine Rolle.

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Cystein, beziehungsweise die Derivate Acetylcystein und Carbocystein, finden zudem Anwendung bei infektiösen Bronchialerkrankungen mit erhöhtem Bronchialsekret.

L-Cystein wird als Reduktionsmittel in der Dauerwelle eingesetzt.

Aminosäuren werden in der Kosmetik Hautpflegemitteln und Shampoos zugesetzt.

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Proteinbiosynthese Proteinbiosynthese ist die Neubildung von Proteinen in Zellen.

Auf diese Weise kann sich der genetische Qode in Form von Aminosäuren und Eiweißen ausdrücken und Gestalt werden.

Die eigentliche Synthese eines Proteins aus seinen Bausteinen, den proteinogenen Aminosäuren, findet an den Ribosomen statt und wird auch als Translation bezeichnet.

Ribosomen sind Organe in der Körperzelle.

Translation ist nichts anderes, als die Übersetzung des Codons in die Aminosäure, also Deutsch - Englisch, Langenscheidt, mehr ist das nicht.

Wenn mehrere Aminosäuren in einer Kette zusammengesetzt werden, entstehen dann Peptide (< 100) oder Eiweiße.

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Dieses Peptid kann sich natürlich im dreidimensionalen Raum bewegen, es muss nicht nur Kette sein, wenn ihm das nicht gefällt und so entstehen dreidimensionale Gebilde.

Das ist nicht immer der Endzustand eines Peptids oder Proteins, es können noch zahlreiche Abspaltungen, Umbauten und Anbauten erfolgen, bis die endgültige Form erreicht ist.

Verantwortlich für die Qodierung sind alleine die Nukleinbasen Adenin, Thymin, Guanin, Cytosin und Uracil.

Thymin finden wir innerhalb des Zellkerns, Uracil außerhalb.

Wir gehen daher davon aus, dass Thymin durch Uracil im Freigang ersetzt wird.

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Die Nukleinbasen Die Qodierung von Aminosäuren wird durch 5 Nukleinbasen hervorgerufen.

• Thymin (auf Seiten des Ribosoms Uracil) • Cytosin • Adenin • Guanin Die Nukleinbasen können diese Qodierung durchführen, weil sie in der Lage sind, tief in die Struktur unseres Raumzeitkontinuums einzugreifen.

Unser Raumzeitkontinuum besteht aus vier Komponenten: • • • •

Zeit Raum Licht Materie

Zeit kann sich wandeln zu Licht und Licht kann sich wandeln zu Zeit.

Raum kann sich wandeln zu Materie und Materie zu Raum.

Zeit und Raum können wir zusammenfassen zu Zeitraum.

Licht und Materie können wir zusammenfassen zu Lichtmaterie oder Mattergie.

Zeitraum kann erscheinen in einer stabilen und einer instabilen Form.

Mattergie kann erscheinen in einer stabilen und einer instabilen Form.

In diesem Feld der Umwandlungsprozesse spielen die genannten Nukleotide eine wesentliche Rolle.

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Thymin und Uracil produzieren eine stabile Mattergie.

Guanin produziert einen instabilen Zeitraum.

Adenin produziert einen stabilen Zeitraum.

Cytosin produziert eine instabile Mattergie.

Jede Qodierung produziert daher eine charakteristische Zeitraumkonstellation.

Schauen wir uns daraufhin erst einmal die Start- und Stoppprozeduren der Eiweißsynthese an.

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Starten und Stoppen Startcodon Als Startcodon oder Initiatorcodon wird das erste Codon bezeichnet, wenn die DNA sich zum Auslesen öffnet.

Im genetischen Code qodiert die spezifische Abfolge dreier Nukleinbasen für eine Aminosäure.

Das Startcodon wird gebildet aus AUG (Adenin - Uracil Guanin).

Diese Sequenz ist nicht nur das Startcodon, sondern codiert auch Methionin.

Daher beginnt ein Peptid immer mit Methionin als erste Aminosäure.

Analysieren wir diese Sequenz.

Adenin produziert einen stabilen Zeitraum.

Uracil produziert eine stabile Mattergie.

Guanin produziert einen instabilen Zeitraum.

Schreiben wir das noch einmal in anderer Form, indem wir sZR für stabilen Zeitraum und iZR für instabilen Zeitraum setzen.

Mattergie in stabiler Form können wir als sM und in instabiler Form als iM schreiben.

AUG aktiviert demnach sZRsMiZR Betrachten wir hier die kleinen Buchstaben, so können wir die Dynamik erkennen.

Wir haben zunächst einen Prozess der Konsolidierung und Stabilisierung.

Danach wird der Zeitraum instabil, was der Auslöser für den Start sein sollte.

Stopcodon Als Stopcodon oder Terminationscodon, auch Nonsense-Codon, wird in der Genetik ein Codon der Desoxyribonukleinsäure

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(DNA), beziehungsweise der Ribonukleinsäure (RNA) bezeichnet, für das keine zugehörige Transfer-RNA vorliegt und das daher das Ende einer Sequenz von Nukleotiden bedeutet.

Das Stopcodon bestimmt das Ende und ist somit notwendige Bedingung für einen codierenden Nukleinsäureabschnitt (es ist schließlich gut, wenn es Anfang und Ende gibt. .

Neben den 61 Aminosäure-codierenden Basentripletts des universellen genetischen Qodes gibt es drei Kombinationen von Nukleinbasen, mit denen die Translation beendet werden kann; diese Stopcodons sind • UAA = Uracil – Adenin – Adenin • UAG = Uracil – Adenin – Guanin • UGA = Uracil – Guanin – Adenin Das Basentriplett UAG wurde nach Harris Bernstein als amber (bernsteinfarben) bezeichnet.

In der Folge wurde das Triplet UAA als ochre (ockerfarben) und das Triplet UGA als opal (opalfarben) bezeichnet.

UGA UGA ist der stärkste Befehl unter den Stopcodons.

Amerikaner machen aus UGA gerne »U go away« (Geh weg!).

Durch diesen Befehl hören die Ribosomen auf zu arbeiten.

Der Befehl heißt sMiZRsZR Es wird ein stabiler Zeitraum aufgebaut, in der ein instabiler Zeitraum sich stabilisieren kann.

UAG UAG ist der bernsteinfarbene Stopqode.

UAG löst sich auf in »U are gone!« (Du bist verschwunden.)

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Dieser Stoppqode entspricht der Straßenverkehr und mahnt zur Vorsicht.

gelben

Ampel

im

Der Anfang ist sMsZR, also alles stabil.

Dann kommt iZR und macht das Ganze wieder instabil.

Damit hinterlässt UAG eine instabile Situation, die mit Vorsicht zu genießen ist (gelbe Warnlampe).

UAA UAA sagt dem Ribosomen zu stoppen und zurückzutreten.

UAA ist daher »U are away!« (Du bist weg!)

Wir haben sMsZRsZR, quasi eine Zementierung der Stabilität im Zeitraum.

Damit scheint alles abgeriegelt wie bei einem Tatort.

Wir können diesen Stoppqode daher auch Tatortstopp nennen.

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Paarungen Nukleotide paaren sich nicht willkürlich, sondern nach System.

Es paaren sich T-A und A-T, und C-G und G-C. T-A produzieren sM und sZR. Alles stabil, natürlich auch die umgekehrte Konstellation.

Bei C-G ist das anders.

C produziert iM und G iZR. Beide Paarungen sind instabiler Natur.

Wir haben daher eine stabile Paarung und eine instabile.

Im Grunde genommen geht es bei der Qodierung der Aminosäuren um eine Stabilwerdung von Zeitraum oder Mattergie oder dessen Gegenteil.

Natürlich kann es dabei auch zu einem relativen Gleichgewicht zwischen Stabilität und Instabilität kommen.

Schauen wir uns unter diesem Blickwinkel die einzelnen Aminosäuren einmal an.

Proteine DR-MR Im menschlichen Körper gibt es tausende verschiedene Proteine, aus ihnen bestehen Hormone, Enzyme, Antikörper.

Proteine werden im Körper aus Aminosäuren synthetisiert.

Unterschiedliche Zusammensetzungen von 20 Aminosäuren, die oben aufgeführt sind, bietet diese einzigartige Vielfalt an Proteinmolekülen. Über die Zusammensetzung werden Proteine in Einfache und Komplexe unterschieden. Einfache Proteine bestehen nur aus Aminosäuren. Die komplexen enthalten neben den Aminosäuren auch andere chemische Stoffe und Elemente.

Um Proteine oder andere chemischen Stoffe zu bilden, kann man den obigen Fingerqode oder diesen: RR-DL verwenden.

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Um die notwendige Aminosäure in den komplexen Proteinen zu erstellen, kann folgender Fingerqode nützlich sein: MR-KR.

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Alanin Alanin (Ala) = ZL-MR Alanin eine nichtessenzielle Aminosäure, ist Bestandteil vieler Eiweiße und fördert die Normalisierung des Glukosestoffwechsels.

Alanin wird vom Körper in unterschiedlichen Kohlenhydratund Energiestoffwechselprozessen eingesetzt, stärkt das Immunsystem, ist Energiequelle für das Nervensystem.

Alanin ist ein Helixbildner und dient der Energiegewinnung.

Alanin ist in sehr vielen Nahrungsmitteln enthalten, bei einer ausgewogenen Ernährung gelangt Alanin in ausreichender Menge in den Körper.

Am meisten ist es in Fleischbrühe enthalten.

Die Codons für Alanin sind: GCC, GCU, GTA, GCG. Alle Codons haben in diesem Fall als Basis GC, der Rest variiert.

Diese Beobachtung können Sie auch bei den anderen Codons machen.

Ein Codon besteht scheinbar aus einer Basis und einer Variablen.

Die Variable gehört zum Gesetz der Abstoßung, der mittlere Buchstabe zum Gesetz des Ausgleiches und der erste Buchstabe zum Gesetz der Anziehung.

Uracil produziert eine stabile Mattergie Cytosin produziert eine instabile Mattergie Guanin produziert einen instabilen Zeitraum Adenin produziert einen stabilen Zeitraum Die Basis dieses Qodons ist GC = Instabiler Zeitraum – instabile Mattergie.

Aus dieser Instabilität heraus wird Alanin erzeugt.

Wir können den instabilen Zeitraum abkürzen als iZR und die instabile Mattergie als iM = iZR-iM. Alanin tritt in zwei spiegelbildlichen Formen auf, wobei das L-Alanin eine proteinogene Aminosäure ist.

D-Alanin findet man als Baustein des Mureins, der Grundsubstanz von Bakterienzellwänden.

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Daneben gibt es noch das nichtproteinogene β-Alanin.

L-Alanin wurde 1888 zuerst aus Seidenfibroin isoliert.

Neben Prolin gehört Alanin zu den beiden Aminosäuren, die erstmals durch Synthese dargestellt und nicht zuvor aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert worden sind. Alanin wurde 1850 von Adolph Strecker gefunden.

Aus organischem Material wurde Alanin erstmals 1875 durch Paul Schützenberger erhalten, als dieser in einem Autoklaven mittels Baryt Seide aufspaltete und eine Mischung aus Glycin und Alanin identifizieren konnte.

L-Alanin ist eine für den Menschen nicht-essenzielle Aminosäure, kann also biosynthetisch durch den menschlichen Stoffwechsel hergestellt werden.

Alanin tritt – neben anderen Aminosäuren wie z. B. Leucin und Glutaminsäure – in α-Helices von Proteinen bevorzugt auf. Diese Aminosäuren begünstigen die Bildung dieses Sekundärstrukturelements und werden deshalb auch als Helixbildner bezeichnet.

Alanin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung und von Diätetika.

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Arginin Arginin (Arg) = ZR-RL Arginin ist eine bedingt essenzielle Aminosäure.

Bei einem gesunden Erwachsenen wird Arginin durch den Körper in ausreichender Menge produziert. Bei Teenagern, älteren Leuten und Kranken wird es jedoch oft nicht in ausreichender Menge synthetisiert.

Arginin ist ein wichtiger Bestandteil des Metabolismus in den Muskeln.

Es hilft bei der Aufrechterhaltung einer optimalen Stickstoffbilanz im Körper.

Arginin hat eine stimulierende Wirkung auf die Insulinproduktion durch die Bauchspeicheldrüse und hilft bei der Synthese des Wachstumshormons.

Arginin stärkt das Immunsystem, normiert den Fettstoffwechsel und senkt den Blutcholesterinspiegel.

Lebensmittel, die Arginin enthalten: Schokolade, Kokosnüsse, Milchprodukte, Gelatine, Fleisch, Hafer, Erdnüsse, Sojabohnen, Walnüsse, Weißmehl, Weizen und Weizenkeime.

Arginin wird durch 6 Codons aufgebaut: CGC, CGA, CGU, CGG, AGA und AGG. 4 dieser Qodes haben CG als Grundlage = iM-iZR, 2 Qodes AG = sZR-iZr. CG ist die Umkehrung von GC, mit dem Alanin aktiviert wurde.

Auch diese Kombination verursacht eine instabile ZRM (ZeitraumMattergie).

A produziert einen stabilen Zeitraum, der sich durch G in einen instabilen Zeitraum wandelt.

Wir finden die AG-Basis auch beim Startqode AGC und AGU, die auch Serin erwecken können.

Arginin ist an zahlreichen Stoffwechselprozessen beteiligt und bedeutend bei der Behandlung von Herzkrankheiten und Bluthochdruck.

Studien zufolge beschleunigt Arginin die Wundheilung, verbessert die Fettverbrennung und kann bei Diäten zur Gewichtsreduktion eingesetzt werden.

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Die Rolle bei der Senkung des Cholesterinspiegels wird auf seine Funktion als biologischer Vorgänger von Stickstoffmonoxid (NO) zurückgeführt.

1998 wurde der Medizin-Nobelpreis für die besonderen Erkenntnisse rund um die Zusammenhänge von Stickstoffmonoxid und deren alleinige Vorstufe Arginin verliehen.

Die Aminosäure L-Arginin verbessert über die Freisetzung von Stickstoffmonoxid die Durchblutung und Sauerstoffversorgung der koronaren und peripheren Blutgefäße.

Bei Personen, die verstärkt Arginin aufnehmen, steigt der Stickoxid-Spiegel im Blut an. Arginin-Stickoxid entspannt die Wände der Blutgefäße und verbessert so die Durchblutung im gesamten Körper, einschließlich des Schwellkörpers im Penis.

Arginin erhöht den Nitritoxid-Spiegel, was die Arterien elastischer macht. Diese Wirkung kann den Blutdruck senken und die Erektionsfähigkeit verbessern.

Zudem gelangen Nährstoffe und Sauerstoff schneller über das Blut zu den Organen, was sich insgesamt positiv auf die männliche Potenz, Ausdauer und sexuelle Leistungsfähigkeit auswirkt.

Die gefäßerweiternde Wirkung des Arginins begünstigt den Haarwuchs, denn das aus Arginin gebildete Stickoxid öffnet die Kalium-Kanäle der Zellen. Dadurch kann die Durchblutung der Haarwurzel verbessert, und das Haarwachstum angeregt werden.

Arginin hilft, den Insulinwiderstand zu reduzieren und erhöht so die Glukosetoleranz und Insulinsensibilität bei Diabetes mellitus des Typs 2. Neben den für Diabetiker wichtigen Maßnahmen wie einer gesunden Ernährungsweise und der kontinuierlichen Gewichtskontrolle kann Arginin daher bei der Minimierung des Insulinbedarfs unterstützend wirken.

Ammoniak ist ein Zellgift, das beim Proteinabbau entsteht.

Findet sich zu viel Ammoniak im Körper, zum Beispiel, weil die Leber nicht richtig funktioniert, kann Ammoniak in das Gehirn gelangen und wichtige Funktionsabläufe behindern. Ein zu hoher Ammoniakspiegel führt so unter Umständen zu Schlaflosigkeit.

Vereinfacht ausgedrückt verbessert die zusätzliche Aufnahme der Aminosäuren Arginin, Ornithin und Glutamin den Schlaf, indem

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sie den Störfaktor Ammoniak im Rahmen des Harnstoffzyklus entgiften.

Kollagen ist ein Protein, das elementarer Bestandteil verschiedener Bindegewebe (wie z.B. Knorpel) und der Knochen ist. Arginin fördert den Aufbau von Kollagen und ist so ein wesentlicher Faktor für den Knochenaufbau. Zudem unterstützt Arginin das Wachstum der Osteoblasten, aus denen sich die eigentliche Knochenmasse bildet. Eine Studie aus 2002 belegt, dass ein Mangel an Arginin vor allem bei älteren Frauen Ursache für eine auftretende Osteoporose sein kann.

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Asparagin Asparagin (Asn) = ZL-MR Asparagin – eine nicht essenzielle Aminosäure.

Asparagin hat Einfluss auf das Muskelwachstum. Die größte Menge davon ist in Auswuchskörnern enthalten.

Beim Bilden von Asparagin aus Asparaginsäure im Körper wird toxisches Ammoniak gebunden.

Asparagin ist notwendig für die Aufrechterhaltung des Gleichgewichts in Prozessen, die im zentralen Nervensystem stattfinden; es verhindert übermäßige Erregbarkeit genauso wie übermäßige Hemmung. Es ist bei Syntheseprozessen von Aminosäuren in der Leber beteiligt. Lebensmittel, die Asparagin enthalten: Fleischprodukte.

Asparagin wird aktiviert durch AAU und AAC. Hier wird ein stabiler Zeitraum produziert, dasselbe finden wir später bei Lysin wieder.

L-Asparagin, abgekürzt Asn ist eine proteinogene α-Aminosäure.

Sie ist ein Derivat der sauren Aminosäure L-Asparaginsäure.

Sie wurde 1805 als erste Aminosäure von Pierre Jean Robiquet und Louis-Nicolas Vauquelin isoliert.

L-Asparagin kommt in den Keimlingen von Leguminosen und im Spargel (Asparagus officinalis) vor.

L-Asparagin ist diejenige proteinogene Aminosäure, die zuerst entdeckt worden ist.

Der in Paris tätige Professor für Chemie und Pharmazie Louis-Nicolas Vauquelin beobachtete 1805 in einem von seinem

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Schüler Pierre-Jean Robiquet nach dem Eindampfen von Spargelsaft stehen gelassenen Rückstand die Ausscheidung zweier Kristalle.

Neben einer zuckerartigen Substanz konnten die beiden Franzosen eine salzartige Substanz isolieren, der sie den Namen Asparagin gaben, abgeleitet vom lateinischen Namen Asparagus für den Spargel. Ihre Ergebnisse veröffentlichten Vauquelin und Robiquet im darauffolgenden Jahr 1806.

Nach der Isolierung und Feststellung der Zusammensetzung vergingen 57 Jahre bis zur finalen Strukturaufklärung.

Erst 1862 gelang es Hermann Kolbe, die beiden Strukturformeln von Asparagin und Asparaginsäure eindeutig zu beschreiben.

Bereits seit Ende des 19. Jahrhunderts ist bekannt, dass nur eines der beiden Stereoisomere (D-Asparagin) süß schmeckt, und dies war für Louis Pasteur der Grund, auf »die chemische Asymmetrie der Nervensubstanz« zu schließen. L-Asparagin schmeckt bitter.

Wenn in einem Lebensmittel gleichzeitig Asparagin und reduzierende Zucker (z. B. Traubenzucker) vorliegen (vor allem bei Kartoffeln und Getreide), kann bei höheren Temperaturen und geringem Wassergehalt Acrylamid entstehen, das wegen seiner möglicherweise krebserzeugenden Wirkung in die Schlagzeilen geraten ist.

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Asparaginsäure Asparaginsäure (Ast) = RL-DL Asparaginsäure ist eine nicht essenzielle Aminosäure.

Sie erhöht die Ausdauer und spielt eine wichtige Rolle im Stoffwechsel. Ein Mangel dieser Aminosäure führt zur Abnahme der Zellenergie, was sich als chronische Müdigkeit zeigt.

In Kombination mit anderen Aminosäuren bildet die Asparaginsäure Moleküle, die Toxine binden und aus dem Körper schleusen. Sie ist bei Zellfunktionen und der Arbeit der DNS und RNS beteiligt – die Träger der genetischen Information, beschleunigt die Synthese von Immunglobulin und Antikörpern (Immunsystem).

Lebensmittel, die Asparaginsäure enthalten: pflanzliches Eiweiß, vor allem in Samenkeimlingen.

Die Startcodons der Asparaginsäure sind GAU und GAC, beides Qodes, die einen instabilen Zeitraum auf einen stabilen Zeitraum abbilden. Asparaginsäure, abgekürzt Asp ist in ihrer natürlichen L-Form eine der 20 proteinogenen α-Aminosäuren.

Das Säureanion bezeichnet man als Aspartat-Ion. Da Aminosäuren im Körper normalerweise immer ohne Protonen vorliegen, wird in der Biochemie statt L-Asparaginsäure häufig nur die Bezeichnung L-Aspartat verwendet.

Asparaginsäure reagiert aufgrund ihrer zwei Carboxygruppen sauer.

L-Asparaginsäure wurde erstmals synthetisch aus Asparagin gewonnen, das in den Keimlingen von Leguminosen vorkommt.

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Gemüsespargel (Asparagus officinalis) enthält ebenfalls relativ hohe Anteile an L-Asparaginsäure.

L-Asparaginsäure kommt in den meisten Proteinen in unterschiedlichen Anteilen vor und ist in jedem eiweißhaltigen Nahrungsmittel vorhanden.

L-Aspartat soll bei Wirbeltieren zusammen mit Glutaminsäure in mehr als 50 Prozent aller Synapsen des zentralen Nervensystems als Transmitter fungieren, unter anderem in den Kletterfasern des Kleinhirns und den Moosfasern der Ammonshornformation.

Erhebliche Mengen L-Asparaginsäure werden für die Herstellung des Süßstoffs Aspartam eingesetzt.

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Cystein Cystein (Cys) = MR-RL Cystein ist eine bedingt essenzielle Aminosäure. Es kann im Körper aus Methionin und Serin synthetisiert werden.

Cystein ist notwendig für das Wachstum von Haaren und Nägeln.

Es neutralisiert Schwermetalle und ist ein Antioxidans.

Lebensmittel, die Cystein enthalten – Eier, Hafer, Mais, Geflügel, Schweinefleisch, Milchprodukte, Paprika, Zwiebeln, Knoblauch, Rosenkohl, Brokkoli.

Cystein wird qodiert durch UGC und UGU, im Kern also eine stabile Mattergie, die zu einem instabilen Zeitraum wird (UG = sMiZR).

Cystein, abgekürzt Cys, ist eine schwefelhaltige, proteinogene α-Aminosäure mit der Seitenkette –CH2–SH, die beim Erwachsenen in der Leber gebildet werden kann. Durch Oxidation der Sulfhydrylgruppen können zwei Cysteinreste miteinander eine Disulfidbrücke bilden, wobei Cystin entsteht. Disulfidbrücken sind neben Wasserstoffbrückenbindungen, ionischen Bindungen und Van-der-Waals-Kräften für die Bildung und den Erhalt der Tertiärund Quartärstruktur von Proteinen verantwortlich.

L-Cystein wurde zuerst 1810 als Cystin durch den englischen Naturwissenschaftler William Hyde Wollaston aus Nierensteinen isoliert, woraus sich auch der Name (altgriechisch κύστις küstis ‚Blase‘, ‚Harnblase‘) ableitet.

Wollaston hat die neue Substanz zunächst als »cystic Oxide« bezeichnet, bevor Jöns Jakob Berzelius ihr später den Namen Cystin gab.

Die erstmalige Isolierung aus Eiweißen gelang dem schwedischen Chemiker Graf Mörner im Jahr 1899.

Zuvor war es der Freiburger Professor Eugen Baumann durch die Reduktion von Cystin erstmals gelungen, die eigentliche Aminosäure Cystein zu erhalten.

Emil Fischer konnte schließlich die Strukturformel von Cystein zweifelsfrei definieren.

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L-Cystein findet sich in Proteinen, aber nicht alle Proteine enthalten Cystein.

L-Cystin sollte nicht mit L-Cystein verwechselt werden.

Hoher L-Cystein-Gehalt (und damit hohe Stabilität) findet sich z. B. in Keratin: Feder-Keratin enthält etwa 7 %, Woll-Keratin 11 bis 17 % Cystein.

Aber auch sehr kleine Proteine wie Schlangentoxine (Myotoxin, Neurotoxin, etc.; etwa 40 bis 70 Aminosäuren) enthalten 10 bis 14 % Cystein in Form von Cystin (Disulfidbrücken).

Cystein zählt zu den nichtessenziellen Aminosäuren. Zumindest für Erwachsene gilt es als gesichert, dass der Körper den gesamten Bedarf an Cystein auch aus der essenziellen Aminosäure Methionin synthetisieren kann, sofern die Nahrung genug davon enthält.

Ob Cystein seinerseits imstande ist, einen Teil des Methionins zu ersetzen, ist noch Gegenstand der Forschung.

Manchmal werden Cystein und Methionin unter dem Begriff schwefelhaltige Aminosäuren zusammengefasst und ein gemeinsamer Bedarf angegeben.

Zu beachten ist, dass es sich dabei aber nicht um einen echten kombinierten Bedarf, sondern lediglich um den Methioninbedarf bei cysteinfreier Kost handelt.

Vielfältige Funktionen des Cysteins im Organismus leiten sich aus der relativen Reaktivität seiner Schwefelgruppe ab.

Die kovalente Bindung erhöht die Stabilität der Proteinstruktur und kommt bei vielen extrazellulären Proteinen vor, beispielsweise bei Keratin und Insulin. Weiterhin ist zu erwähnen, dass eine größere Gruppe von Enzymen von Cysteinresten koordinierte Eisen-Schwefel-Cluster besitzt.

Cystein ist außerdem ein Ausgangsstoff bei der Biosynthese von Verbindungen wie Glutathion, Coenzym A und Taurin.

Aus L-Cystein werden pharmazeutische Wirkstoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B., wenn es darum geht zähen Bronchialschleim bei chronischer Bronchitis und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung verflüssigen. Unter der Gabe von Cystein wird der im Verlauf dieser Erkrankungen vermehrt gebildete Bronchialschleim dünnflüssiger und kann so leichter

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abgehustet werden. Cystein steigert auch eine Reihe von Lymphozytenfunktionen, wie beispielsweise die T-Zellaktivität.

Es gibt Studien, die dafür sprechen, dass die Behandlung von Entzündungskrankheiten und AIDS mit Cystein möglicherweise nützlich sein könnten.

Cystein kann Komplexe mit Schwermetall-Ionen bilden. Es wird daher unter anderem als Therapeutikum für Silber-Vergiftungen eingesetzt.

Da es freie Radikale an die Schwefelgruppe bindet, wird Cystein auch zur Vorbeugung gegen Strahlenschäden eingesetzt.

Bei Föten, Früh- und Neugeborenen, sowie bei Leberzirrhose ist die Aktivität des Enzyms Cystathionase nicht vorhanden oder stark eingeschränkt. In diesen Fällen ist eine exogene Cysteinzufuhr notwendig.

Bei der sehr seltenen Neurodegeneration mit Eisenablagerung kommt es zu einer Anreicherung von Cystein-Eisen-Komplexen im Gehirn. Dies führt wiederum zu einem Anstieg freier Radikale und letztlich zu einer oxidativen Schädigung der Nervenzellen des Gehirns.

Cystein ist Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.

L-Cystein wird in Form des Hydrochlorids als Mehlbehandlungsmittel und Backmittel bei der Herstellung von Backwaren verwendet. Es weicht den Kleber auf.

Infolgedessen wird der Teig elastischer und entwickelt sich schneller. Bei kleberstarkem Mehl lässt sich ein höheres Gebäckvolumen erzielen, weil das Treibgas (wie etwa das durch die Hefe gebildete Kohlendioxid) den Teig leichter lockern kann.

Auch bei der Herstellung von Teigwaren kann Cysteinhydrochlorid zugesetzt werden, um die Teigherstellung zu beschleunigen (ein Zusatz von 0,01 % verkürzt die Misch- bzw.

Knetzeit um 15–20 %). Es hemmt die Bildung von Melanoidinen bei der nichtenzymatischen Bräunung und wirkt damit Verfärbungen entgegen.

Neben diesen Anwendungen wirkt Cystein, wie andere Aminosäuren, als Geschmacksstoff, Geschmacksverstärker und Nährstoff.

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L-Cysteinhydrochlorid bzw. Hydrochloridmonohydrat ist nach europäischem Lebensmittelrecht als Zusatzstoff ohne Höchstmengenbeschränkung unter der Nummer E 920 zugelassen.

In japanischen Friseursalons ersetzt Cystein, die in Europa übliche, streng riechende Thioglycolsäure, wenn es darum geht, Haare für Dauerwellen zu präparieren. Auch in anderen Kosmetikprodukten wird Cystein verwendet.

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Glutamin Glutamin (GIn) = RL-MR Glutamin ist eine nicht essenzielle Aminosäure.

Glutamin ist eine der wichtigsten Aminosäuren des Körpers. Im Muskelgewebe ist viel Glutamin vorhanden. Bei normalen physiologischen Umständen kann der Körper seinen gesamten Bedarf an Glutamin selbst herstellen.

Glutamin ist an der Regulation der Proteinsynthese beteiligt; vergrößert den Zellumfang, regelt die Menge von Ammoniak; stärkt das Immunsystem, unterstützt das Säure-Basen-Gleichgewicht; hat einen großen Einfluss auf die anabolen Prozesse usw.

Glutamin unterstützt lebenswichtige Funktionen des Gehirns, Leber, Lunge, des Darms und des Immunsystems.

Bei einer Störung des physischen Körpers durch Mangel an Glutaminzufuhr durch die Nahrung fängt der Körper an, Glutaminreserven aus den Muskeln zu verbrauchen.

Lebensmittel, die Glutamin enthalten: Weizen, Roggen, Milch, Kartoffeln, Walnüsse, Schweinefleisch, Rindfleisch, Soja, Petersilie, Spinat.

Glutamin ist im Stoffwechsel ein wichtiger Aminogruppen-Spender. Im Blutplasma ist es zu 20% als Hauptbestandteil des Pools an freien Aminosäuren vorhanden.

Nach Operationen, schweren Verletzungen, Verbrennungen und Infektionen verarmt der Organismus an Glutamin.

Glutamin wird durch CAG oder CAA qodiert (iMsZR).

L-Glutamin wurde 1877 erstmals beschrieben. Gemeinsam mit seinem Doktoranden kam Ernst Schulze zur Schlussfolgerung, dass in der Runkelrübe Glutaminsäure als Amid vorliegt.

Sie nannten es Glutamin.

Auch in Kürbiskeimlingen fanden sie es.

1872 wurde die Strukturformel durch Wilhelm Dittmar enträtselt.

Mit einem Mengenanteil von 20 % ist Glutamin Hauptbestandteil des Pools an freien Aminosäuren im Blutplasma (400-600 µmol/l).

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Glutamin kommt in der höchsten Konzentration in den Muskelzellen vor, die dieses auch hauptsächlich synthetisieren.

Es ist unter anderem für die Wassereinlagerung in die Zelle verantwortlich und bewirkt bei körperlicher Belastung eine Vergrößerung des Zellvolumens. Dadurch wird die Protein- und Glykogenbildung gefördert.

Viele Krankheitszustände gehen mit einer deutlichen Glutaminverarmung im Blut und in der Muskulatur einher, ohne dass die Glutaminsynthese gesteigert wird.

Charakteristisch für die Reaktion auf ein Trauma oder eine Infektion ist die Reduktion freien Glutamins in der Muskulatur um etwa 50 %.

Dieser Verlust intrazellulären Glutamins wurde sowohl nach Operationen, Traumen und Verbrennungen, als auch bei Infektionen und Bauchspeicheldrüsenentzündung unabhängig von der Ernährung festgestellt.

Glutamin stellt nicht nur einen Baustein für die Proteinsynthese, sondern u. a. auch für die Zellen des Gastrointestinaltraktes und für Leberzellen ein wichtiges Substrat dar.

Daraus wurde die These entwickelt, dass Glutamin eine bedingt essentielle Aminosäure sei, die besonders bei schweren Erkrankungen notwendig ist.

Entsprechend entstand die Hypothese, dass eine Glutamin-Supplementierung bei schwerkranken Patienten zu einem besseren Ergebnis führen würde.

Untersuchungen zeigten jedoch, dass die Patienten, die Glutamin erhielten, häufiger starben, als die, die es nicht bekamen.

Aus dem Grunde sollte man Glutamin nicht zuführen, man spricht sogar von einer Glutaminvergiftung.

Der verminderte Glutaminspiegel bei schwerkranken Patienten könnte somit weniger eine Folge eines Mangels als vielmehr eine Anpassung sein.

Glutamin ist chemisch eng verwandt Aminosäure Glutaminsäure, die als Neurotransmitter im zentralen Nervensystem vorkommt.

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Für die Zellkultur vieler Tumorzellen ist Glutamin in hohem Überschuss notwendig. Über die Gründe wird in der wissenschaftlichen Literatur zurzeit viel diskutiert.

Eine Reihe wichtiger Proteine beinhalten Polyglutamin-Einheiten, das heißt längere, sich wiederholende Glutamin–Glutamin-Verknüpfungen.

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Glutaminsäure Glutaminsäure (Glu) = ZR-RL Glutaminsäure ist eine nicht essenzielle Aminosäure.

Glutaminsäure spielt eine wichtige Rolle im Stickstoffmetabolismus.

Glutaminsäure hat eine stimulierende Wirkung auf Neuronen, ist Energiequelle für die Zellen des Gehirns und ist am Kohlenhydratund Fettstoffwechsel beteiligt.

Lebensmittel, die Glutaminsäure enthalten: Weizen, Roggen, Milch, Kartoffeln, Walnüsse, Schweinefleisch, Rindfleisch, Soja.

Glutaminsäure hat die Qodes GAA und GAG, das bedeutet, dass ein instabiler Zeitraum (G) auf einen stabilen (A) abgebildet wird.

Glutaminsäure ist eine α-Aminosäure, die in zwei Spiegelbildern vorkommt, deren eine proteinogene Form der menschliche Organismus selber herstellen kann.

In Biologie und Medizin wird die Glutaminsäure meist Glutamat genannt, da die Verbindung im Körper als Salz oder Ester vorliegt.

Glutaminsäure ist ein wichtiger Baustein von Proteinen; daneben ist Glutamat einer der wichtigsten erregenden Neurotransmitter im zentralen Nervensystem (ZNS) auch des menschlichen Organismus.

Als Lebensmittelzusatzstoff werden L-Glutaminsäure (E 620) sowie einige ihrer Salze (siehe Glutamate) als Geschmacksverstärker eingesetzt, besonders in der asiatischen Küche.

L-Glutaminsäure kommt in den meisten Proteinen in unterschiedlichen Anteilen vor und ist in jedem eiweißhaltigen Nahrungsmittel vorhanden.

L-Glutaminsäure wird kommerziell ausschließlich nach der Fermentationsmethode (Sojasauce, Flüssigwürze) hergestellt. Es begann damit, dass systematisch nach Wildtyp-Organismen geforscht wurde, bei denen sich L-Glutaminsäure unter Verwendung günstiger Nährmedien (Edukte) und Kulturbedingungen (Temperatur, Konzentration von

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Spurenelementen etc.) anreichern ließen. Durch Verwendung von Mutanten wurde die Fermentationsmethode optimiert.

Wie bei allen anderen Aminosäuren wird auch bei Glutamat nur das L-Isomere im Stoffwechsel des menschlichen Körpers als Baustein verwendet.

Daneben spielt sie im Zellstoffwechsel insofern eine wesentliche Rolle, als sie über den Citratzyklus in Verbindung zum Kohlenhydratstoffwechsel steht.

Darüber hinaus wird L-Glutaminsäure für die Bildung anderer Aminosäuren herangezogen.

L-Glutaminsäure bindet das beim Proteinund Aminosäureabbau freiwerdende Zellgift Ammoniak.

Viele Patienten mit dem Restless-Legs-Syndrom (RLS) leiden gleichzeitig an Schlaflosigkeit. Eine Studie mit 28 RLS-Patienten an der Johns Hopkins University (Baltimore) lieferte Hinweise auf die Verbindung der Behandlung des Restless-Legs-Syndroms mit Schlaflosigkeit und dem Hirnstoffwechsel der Neurotransmitter Dopamin und Glutamat.

Bei der Behandlung des RLS mit Medikamenten, die den Dopaminspiegel erhöhen, verbesserten sich die RLS-Symptome, eine gleichzeitig oft vorhandene Schlaflosigkeit jedoch nicht. Der Vergleich solcher Patienten mit 20 gesunden Freiwilligen zeigte einen ungewöhnlich hohen Glutamatspiegel im Thalamus der behandelten RLS-Patienten. Dabei korrelierte die Höhe des Glutamat-Spiegels mit dem Empfinden eines schlechten Schlafs.

Die Mediziner der Johns-Hopkins-Universität halten die Übererregung des Thalamus durch Glutamat für die Ursache der Schlafstörungen.

Die verschiedenen Salze der Glutaminsäure sind als Lebensmittelzusatzstoffe bekannt. Es kommen verschiedene Salze der Glutaminsäure mit der Bezeichnung Geschmacksverstärker E 621 bis E 625 zum Einsatz.

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Glycin Glycin (Gly) = RL-MR Glycin ist eine nicht essenzielle Aminosäure.

Glycin ist Bestandteil vieler Eiweiße und biologisch aktiver Verbindungen.

Es ist notwendig für eine normale Muskelfunktion, beschleunigt das Wachstum von Knochengewebe.

Glycin verbessert die Arbeit des Immunsystems und senkt den Cholesterinspiegel im Blut.

Glycin hilft den Blutdruck und den Blutzuckerspiegel normal zu halten.

Glycin ist auch eine Neurotransmitter-Aminosäure.

Glycinrezeptoren sind in vielen Teilen des Gehirns und des Rückenmarks vorhanden.

Glycin hat eine »bremsende« Wirkung auf Neuronen. Im Rückenmark führt Glycin zur Hemmung der Motoneuronen.

Lebensmittel, die Glycin enthalten – Fleisch, Samen und Getreide.

Glycin wird aktiviert durch die Codons GGC, GGA, GGU, GGC, Basis ist GG und damit ein instabiler Zeitraum (iZRiZR).

Glycin, abgekürzt Gly (auch Glyzin oder Glykokoll, von altgr. κόλλα kólla: Leim) ist die kleinste und einfachste α-Aminosäure und wurde erstmals 1820 aus Gelatine, d. h. aus Kollagenhydrolysat, gewonnen.

Es gehört zur Gruppe der hydrophilen Aminosäuren und ist als einzige proteinogene (oder eiweißbildende) Aminosäure optisch aktiv.

Glycin ist nicht essenziell, kann also vom menschlichen Organismus selbst hergestellt werden und ist wichtiger Bestandteil nahezu aller Proteine und ein wichtiger Knotenpunkt im Stoffwechsel.

Der Name leitet sich vom süßen Geschmack reinen Glycins her (gr. γλυκύς: süß).

Glycin ist die erste Aminosäure, die durch einen sauren Aufschluss von Eiweißen gewonnen wurde. Durch schwefelsauren Aufschluss von tierischem Leim gelang es dem Direktor des

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Botanischen Gartens in Nancy, Henri Braconnot, nach der Aufreinigung Glycin zu isolieren. Dabei handelte es sich um süß schmeckende Kristalle. In der Annahme eines Zuckers bezeichnete er die Substanz entsprechend ihrer Herkunft als »sucre de gélatine« (Gelatine ist Hauptbestandteil von Glutinleim), zu deutsch Leimzucker.

Bald darauf wurde die Substanz in Glykokoll (»süßer Leim«) umbenannt, ehe Jöns Jakob Berzelius 1848 entschied, dass er von nun an den kürzeren Namen Glycin anwenden werde.

Die chemische Struktur wurde erst 1858 durch den französischen Chemiker Auguste André Thomas Cahours richtig beschrieben.

Aufgrund seiner geringen Größe wird Glycin bevorzugt in Polypeptide an räumlich beengten Positionen (der Protein-Sekundärstruktur) eingebaut.

Besonders häufig kommt es im Kollagen, dem häufigsten Protein in tierischen Organismen, vor. Hier macht es gut ein Drittel aller Aminosäuren aus, da es aufgrund seiner geringen Größe das Aufwickeln des Kollagens zu dessen Tripelhelix-Struktur erlaubt.

Glycin wirkt im Zentralnervensystem über den Glycinrezeptor als inhibitorischer Neurotransmitter, also als hemmender Signalstoff.

Am NMDA-Rezeptor hingegen wirkt es neben dem hauptsächlichen Agonisten Glutamat an einer speziellen Glycin-Bindungsstelle stimulierend.

Glycin freisetzende Nervenzellen (glycinerge Neurone) kommen vor allem im Hirnstamm und im Rückenmark vor, in Letzterem hemmen sie die sog. Motoneurone des Vorderhorns, wodurch es zu einer Herabsetzung der Muskelaktivität der von den Zellen innervierten Muskeln kommt.

Eine Herabsetzung der Glycinwirkung bewirken Strychnin, ein Antagonist des Glycinrezeptors, und das Tetanustoxin, welches die Freisetzung von Glycin hemmt. Der Wegfall der Hemmung erhöht die Muskelaktivität. Dadurch kann es zu lebensbedrohlichen Krämpfen kommen.

Als Geschmacksverstärker wird Glycin Lebensmitteln zugesetzt.

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Glycin, sowie sein Natriumsalz sind in der EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer E 640 ohne Höchstmengenbeschränkung für Lebensmittel allgemein zugelassen, negative gesundheitliche Auswirkungen sind nicht bekannt.

Weiterhin ist Glycin ein Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.

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Histidin Histidin (His) = RL-MR Histidin ist eine bedingt essenzielle Aminosäure.

Histidin ist Teil der aktiven Zentren vieler Enzyme, ist Vorläufer in der Biosynthese von Histamin, fördert das Wachstum und die Gewebewiederherstellung.

Histidin ist Teil des Eiweißstoffwechsels; ist in großer Menge in Hämoglobin enthalten und einer der Regulatoren der Blutgerinnung.

Lebensmittel, die Histidin enthalten: Rindfleisch, Sojabohnen, Erdnüsse, Linsen, Bananen, Fisch.

Histidin wird erzeugt durch die Codons CAU und CAC (CA = iMsZR).

Gemeinsam mit Arginin und Lysin zählt Histidin zu den basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren.

Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen α-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt.

L-Histidin kommt in jungem Pflanzengewebe (gr. ἱστός: Gewebe) vor, daher leitet sich auch der Name ab.

L-Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im Hämoglobin.

L-Histidin ist in proteinreichen Nahrungsmitteln enthalten.

Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

L-Histidin ist ein Vorläufer in der Biosynthese von Histamin und Carnosin.

Der isoelektrische Punkt von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonenspender als auch -empfänger sein kann.

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Von funktioneller Bedeutung sind auch das »distale« und das »proximale« Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin.

Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand (Binder) von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

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Isoleucin Isoleucin (Ile) = KR=MR Isoleucin ist eine essenzielle Aminosäure.

Isoleucin ist Bestandteil aller natürlichen Proteine.

Isoleucin ist am Energiestoffwechsel beteiligt und spielt eine wichtige Rolle bei der Bildung von Muskelgewebe.

Lebensmittel, die Isoleucin enthalten: Milch, Fleisch, Eier, Haselnüsse.

Qodiert wird es durch AUC, AUA und AUU, gleichbedeutend mit AU = sZRsM. L-Isoleucin, abgekürzt Ile ist eine essenzielle proteinogene α-Aminosäure, die zur Aspartatgruppe zählt, sich also von der Asparaginsäure ableitet.

Isoleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

1901 äußerte der spätere Nobelpreisträger Emil Fischer die Vermutung, dass in der von ihm isolierten Leucinfraktion neben Leucin eine »gleich zusammengesetzte, aber stärker drehende Aminosäure enthalten ist«.

Tatsächlich konnte der deutsche Chemiker Felix Ehrlich 1903 während seiner Tätigkeit am Institut für Zuckerindustrie in Berlin aus der Melasse von Rübenzucker neben Leucin auch noch Isoleucin isolieren, eine zum Leucin isomere Verbindung.

Die Konstitution erkannte Felix Ehrlich 1907 durch weitergehende eigene Untersuchungen.

Einerseits wird Isoleucin als Baustein für den Proteinaufbau benötigt. Andererseits kann es auch zur Energiegewinnung in Muskelzellen dienen. Das spielt bei proteinreicher Kost eine Rolle oder aber bei längeren Anstrengungen und in Hungerphasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreift.

Der Abbau von Isoleucin liefert Acetyl-CoA und Propionyl-CoA. Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 7,5 bis 28 mg Isoleucin pro Kilogramm Körpergewicht.

Im menschlichen Organismus kommt Isoleucin fast nur in gebundenem Zustand vor.

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Die Konzentration von freiem Isoleucin im Blut beträgt rund 7 mg/l, über den Urin werden pro Tag 10 bis 15 mg ausgeschieden.

L-Isoleucin wird vorwiegend durch Fermentation von Glukoselösungen hergestellt, die L-Threonin enthalten.

Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen [Aminoplasmal® (D), Aminosteril®-N-Hepa (D), Primene® (A)] zur parenteralen Ernährung findet L-Isoleucin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin. Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende »chemisch definierte Diät« entwickelt, die L-Isoleucin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.

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Leucin Leucin (Leu) = KL-RL Leucin ist eine essenzielle Aminosäure.

Leucin macht etwa acht Prozent aller Aminosäuren im Körper aus und das ist die vierte Aminosäure nach der Konzentration im Muskelgewebe.

Leucin spielt eine wichtige Rolle bei der Proteinsynthese, ist notwendig für den Aufbau und Entwicklung des Muskelgewebes und ist wichtig für eine normale Funktion des Immunsystems.

Leucin senkt den Blutzuckerspiegel und fördert eine schnelle Heilung von Wunden und Knochen.

Leucin verhindert eine Überproduktion von Serotonin und Ermüdung, die mit diesem Prozess verbunden ist.

Lebensmittel, die Leucin enthalten: Nüsse, Naturreis, Vollkornprodukte.

Qodiert wird es durch CUC, CUU, CUA und CUG. UUA und UUG. Die Basis ist demnach CU, was auch als iMsM ausgedrückt werden kann.

Leucin, abgekürzt Leu ist eine proteinogene α-Aminosäure. Für höhere Lebewesen ist L-Leucin eine essenzielle Aminosäure.

Leucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Isoleucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

1819 konnte der französische Pharmazeut und Chemiker Joseph Louis Proust zwei Substanzen aus Weizenmehl isolieren, die er als »acide caséique« und »oxide caséeux« bezeichnete.

Ein Jahr darauf isolierte Henri Braconnot eine scheinbar neue Substanz durch saure Hydrolyse aus Muskelfaser und Wolle und nannte diese aufgrund der weißen Färbung der Kristalle Leucin.

Eduard Mulder erkannte 1839 die Identität der beiden Stoffe und diskutierte die mögliche Zusammensetzung.

Erst 1891 gelang es dem deutschen Chemiker Ernst Schulze und seinem Doktoranden Arthur Likiernik, die Konstitution von L-Leucin richtig festzustellen.

Leucin ist Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins.

L-Leucin ist wichtig für den Erhalt und Aufbau von Muskelgewebe. Es unterstützt die Proteinbiosynthese in

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Muskulatur und Leber, hemmt den Abbau von Muskelprotein und unterstützt Heilungsprozesse.

Wie L-Isoleucin kann auch L-Leucin als Energielieferant dienen.

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 10 bis 50 mg Leucin pro Kilogramm Körpergewicht.

Ein Mangel ist entweder durch ungenügende Zufuhr mit der Nahrung oder Unterversorgung mit Vitamin B6 bedingt.

L-Leucin ist neben Glycin und anderen proteinogenen L-Aminosäuren Bestandteil von medizinischen Infusionslösungen.

Im Kraftsport wird Leucin als Nahrungsergänzungsmittel für den Muskelaufbau verwendet.

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Lysin Lysin (Lys) = ML-MR Lysin ist eine essenzielle Aminosäure, die Bestandteil nahezu aller Eiweiße ist, wichtig für das Wachstum ist, die Geweberegenerierung, Produktion von Antikörpern, Hormonen, Enzymen und Albuminen.

Lysin ist bei der Bildung von Kollagen und Geweberegenerierung beteiligt, verbessert die Calciumaufnahme aus dem Blut und dessen Transport ins Knochengewebe.

Nahrungsmittel, die Lysin enthalten: Kartoffeln, Milch, Fleisch, Eier, Soja, Weizen, Linsen.

Qodiert wird Lysin durch AAA und AAG (sZRsZR).

Lysin ist in seiner natürlichen L-Form eine essenzielle proteinogene α-Aminosäure.

Nach der Entdeckung des Phenylalanins ging der deutsche Chemiker Ernst Schulze davon aus, dass die Proteine aus weiteren Aminosäuren zusammengesetzt sein müssten als den bis dahin bekannten.

Unter anderem diese Erwägung veranlasste Edmund drechsel, erneut die Bestandteile der Salzsäurespaltung von Casein zu untersuchen.

Nach der Behandlung mit Phosphorwolframsäure gelang es Drechsel 1889, die Platinsalze von Lysin zu isolieren.

Die richtige Zusammensetzung dieser Aminosäure wurde 1891 durch seinen Schüler Max Siegfried veröffentlicht und die finale Aufklärung der Strukturformel erfolgte 1902 über die Synthese von Lysin durch den Nobelpreisträger Emil Fischer und seinen Assistenten Fritz Weigert.

Gemeinsam mit L-Arginin und L-Histidin gehört L-Lysin in die Gruppe der basischen und zugleich proteinogenen α-Aminosäuren oder Hexonbasen.

Lysin besitzt zwei basische primäre Aminogruppen, eine in α-Position zur Carboxygruppe und eine in der ε-Position der Seitenkette.

In den Proteinen kommt, neben anderen Aminosäuren, ausschließlich L-Lysin vor.

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Industriell werden mehrere 100.000 Tonnen L-Lysin pro Jahr hergestellt. L-Lysin wird heute ausschließlich nach der Fermentationsmethode hergestellt, obgleich alternative organisch-chemische Syntheserouten entwickelt wurden.

Lysin ist eine für den Menschen und andere Säugetiere, wie beispielsweise Schweine, essenzielle Aminosäure und muss mit der Nahrung zugeführt werden.

Getreide enthalten meist geringere L-Lysin-Anteile unter den Aminosäuren des Proteinbestandteils als es für die menschliche Ernährung optimal ist.

Die Hauptmengen des industriell erzeugten L-Lysins werden in der Futtermittelsupplementierung eingesetzt, um den Nährwert natürlicher Futtermittel (Getreide) mit einem geringen Gehalt an L-Lysin deutlich zu steigern.

L-Lysin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung und zur Behandlung hypochlorämischer Alkalosen.

Lysin wird auch zur Wirkbeschleunigung bei schmerzhemmenden Mitteln verwendet, insbesondere in Verbindung mit Ibuprofen.

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Methionin.

Methionin (Met) = KL-RL Methionin ist eine essenzielle Aminosäure.

Methionin ist in vielen Proteinen enthalten, vor allem Casein enthält ist sehr viel Methionin.

Methionin ist im Körper eine Schwefelquelle bei der Biosynthese von Cystein, hilft Fettablagerung in der Leber zu verhindern. Ist der Schlüssel zur Bildung gesunder Haut, Haare, Nägel, unterstützt das Haarwachstum durch Einwirkung auf die Haarwurzeln.

Methionin hilft den Cholesterinspiegel zu senken und Schwermetalle aus dem Körper zu schleusen. Es verhindert das Altern des Körpers.

Lebensmittel, die Methionin enthalten sind Eier, Fisch, Paranüsse, Leber, Mais, Hafer.

Der Qode, der Methionin ins Leben ruft, ist auch gleichzeitig der Start-Code AUG, also sZRsMiZR. Neben Cystein ist Methionin die einzige schwefelhaltige proteinogene Aminosäure.

Durch die Thioethergruppe ist es weniger reaktiv als Cystein, dessen Schwefelatom Teil einer Thiolgruppe (Mercaptogruppe) ist.

Methionin ist im Stoffwechsel ein Lieferant von Methylgruppen (–CH3) z. B. für die Biosynthese von Cholin, Kreatin, Adrenalin, Carnitin, Nukleinsäuren, Histidin, Taurin und Glutathion (Transmethylierung).

Methionin kommt in den Eiweißen aller Lebewesen vor.

Da der menschliche Organismus diese Aminosäure nicht selbst herstellen kann, ist er auf die Zufuhr mit der Nahrung angewiesen.

Der amerikanische Bakteriologe und Immunologe John Howard Mueller musste 1922 feststellen, dass der Zusatz einer Mischung der bis dahin bekannten Aminosäuren zu Kolonien von Streptokokken (Streptococcus hemolyticus) nicht für deren Wachstum ausreichte.

Dies gelang hingegen unter Zusatz von Casein.

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Daher nahm Mueller an, dass Casein noch mindestens eine weitere Aminosäure enthalten müsse.

Bei der sich anschließenden Untersuchung von Casein konnte Mueller dann erstmals Methionin isolieren.

Die Aufklärung der Strukturformel und die Synthese gelangen 1926 George Barger und seinem Assistenten Frederick Philip Coine.

Der Name Methionin, als Abkürzung für »γ-Methylthiol-α-amino-butyric Acid«, stammt von S. Odake (1925).

Mit der Synthese der Aminosäure wollte man nach dem Zweiten Weltkrieg einen positiven Beitrag, bezüglich des, besonders bei Kriegsheimkehrern vorhandenen Eiweißmangels, leisten (Hungerödeme).

Die Ausgangsstoffe Blausäure und Acrolein wurden bei der Degussa produziert, und der Aufbau einer Versuchsanlage mit einer Produktion von 30 Tonnen pro Jahr dauerte nur ein Jahr.

Das zur Degussa gehörige Chemiewerk Homburg brachte bald darauf das Methionin-haltige Medikament Thiomedon auf den Markt, und ab 1953 folgte die Anwendung als Futterzusatzmittel in der Landwirtschaft (Legehennen).

Im Organismus dient Methionin unter anderem zur Herstellung der nichtessenziellen, ebenfalls schwefelhaltigen proteinogenen Aminosäure Cystein.

Bei Abwesenheit von Cystein in der Nahrung liegt der mittlere Methionin-Bedarf von gesunden Erwachsenen bei täglich ungefähr 13 bis 16 mg pro Kilogramm Körpermasse.

Die Tagesmenge, die für nahezu jeden gesunden Erwachsenen ausreicht (RDA), wird mit 21 mg pro Kilogramm Körpermasse abgeschätzt.

Methionin kann vom Menschen und vielen Tieren nicht synthetisiert werden, sondern muss mit der Nahrung aufgenommen werden.

Im Rahmen der Translation wird aufgrund des einheitlichen Startcodons AUG die Proteinbiosynthese immer mit Methionin gestartet, das somit die erste Aminosäure in jedem entstehenden Protein aller lebenden Zellen ist.

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Später wird das erste Methionin aber häufig abgetrennt oder modifiziert, z. B. durch Acetylierung oder Formylierung (vorwiegend bei Bakterien) der Aminogruppe.

Nicht für die Proteinbiosynthese benötigtes Methionin kann durch Verknüpfung mit ATP zu S-Adenosylmethionin (SAM) umgesetzt werden, einem wichtigen Methylgruppen-Donor in den meisten Organismen.

Nach Abgabe der Methylgruppe entsteht S-Adenosylhomocystein (SAH), das schließlich zu Homocystein umgewandelt und woraus Methionin wieder zurückgewonnen werden kann.

Bei der Verstoffwechselung von überschüssigem Methionin wird der in der Substanz enthaltene Schwefel zu Schwefelsäure oxidiert und über die Nieren ausgeschieden, wodurch der Harn angesäuert wird.

Der Mechanismus der Harnansäuerung kann bei einigen Erkrankungen die Heilung unterstützen.

Therapeutisch wird L-Methionin verwendet zur Optimierung der Wirkung von Antibiotika mit Wirkungsoptimum im sauren Urin (pH 4–6): z. B. Ampicillin, Carbenicillin, Nalidixinsäure, Nitrofurane Vermeidung der Neubildung von Nierensteinen (bei Phosphatsteinen wie Struvit, Carbonatapatit, Brushit) Hemmung des Bakterienwachstums bei einer Blasenentzündung.

Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.

In der Diagnostik wird es in Form von 11C-S-Methyl-L-Methionin als Radiopharmakon zur Darstellung von Hirntumoren bei der Positronen-Emissions-Tomographie benutzt.

DL-Methionin (also das Racemat) wird zur Supplementierung (Ergänzung) von Futtermitteln eingesetzt.

Dies ist dann von besonderem wirtschaftlichen Nutzen, wenn die natürlichen Futtermittel-Bestandteile einen mangelhaften Gehalt an schwefelhaltigen Aminosäuren (Cystein/Cystin und Methionin) besitzen.

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Phenylalanin Phenylalanin (Phe) = DR-MR Phenylalanin ist eine essenzielle Aminosäure.

Aus Phenylalanin wird Tyrosin synthetisiert.

Aus Phenylalanin werden auch Hormone synthetisiert, von denen eines die Leitfähigkeit der Nervenimpulse zum Gehirn verbessert, sowie die Gedächtnisarbeit.

Phenylalanin soll ein Antidepressivum sein.

Es ist an der Synthese des Pigments Melanin beteiligt, spielt eine wichtige Rolle bei der Synthese von Insulin, Thyroxin.

Lebensmittel, die Phenylalanin enthalten sind Milch, Haselnüsse, Reis, Erdnüsse, Eier, Soja, Bäckereiwaren, Quark, Mandeln, Kürbis und Sesamkerne.

Phenylalanin leitet sich strukturell vom Alanin.

Phenylalanin konnte zuerst im Jahr 1879 aus Leguminosen isoliert werden und wurde 1882 erstmals synthetisch dargestellt.

Im Jahr 1961 konnten Heinrich Matthaei und Marshall Warren Nirenberg mithilfe des Poly-U-Experiments als erste genetische Codierungseinheit diejenige der Aminosäure Phenylalanin identifizieren; das zugeordnete Basentriplett ist UUU, ein weiteres ist UUC = stabile Mattergie.

Phenylalanin ist Bestandteil von Proteinen und Peptiden.

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Phenylalanin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Phenylalanin.

Der auf manchen Lebensmittelverpackungen aufgedruckte Hinweis »enthält eine Phenylalaninquelle« bezieht sich auf das Vorhandensein des Süßstoffes Aspartam, aus dem, während des Verdauungsvorganges Phenylalanin freigesetzt wird.

Bedeutsam ist das für Menschen, die aufgrund der Stoffwechselstörung Phenylketonurie (PKU) eine phenylalaninarme Diät einhalten müssen.

Phenylalanin ist für den Menschen eine essenzielle Aminosäure, wird also nicht vom Körper synthetisiert, sondern muss mit der Nahrung in ausreichender Menge aufgenommen werden.

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Da Phenylalanin dem Organismus zur Produktion der ebenfalls proteinogenen Aminosäure Tyrosin dient, ist der Bedarf an Phenylalanin vom Tyrosingehalt der Nahrung abhängig. In normaler proteinhaltiger Nahrung sind beide Aminosäuren in gewissen Anteilen enthalten. Zumindest für gesunde Erwachsene ist es aber möglich, den gesamten Tyrosinbedarf auch über die Synthese aus Phenylalanin zu decken. Je nach Messmethode schwanken die in der Literatur angegebenen Werte für den durchschnittlichen Phenylalaninbedarf von gesunden Erwachsenen bei völliger Abwesenheit von Tyrosin in der Nahrung zwischen 38 und 52 mg pro Kilogramm Körpergewicht und Tag. Ist dagegen Tyrosin im Überschuss vorhanden, werden im Durchschnitt nur rund 9 mg Phenylalanin pro Kilogramm Körpergewicht und Tag benötigt. Bei einem Verhältnis von Phenylalanin zu Tyrosin von 60:40 erfolgt die Verwertung der beiden Aminosäuren optimal.

Freies L-Phenylalanin hat einen bitteren Geschmack, wobei der Erkennungsschwellenwert bei 5 bis 7 mmol/L liegt. Dagegen schmeckt freies D-Phenylalanin süß, der Erkennungsschwellenwert liegt bei 1 bis 3 mmol/L. Auf biologischem Weg wird das L-Phenylalanin in Pflanzen über die Zwischenstufe der Shikimisäure gebildet.

Der künstliche Süßstoff Aspartam ist ein L-Aspartyl-L-phenylalanylmethylester, also der Methylester eines Dipeptides aus L-Asparaginsäure und L-Phenylalanin.

Für Menschen ist L-Phenylalanin eine essenzielle Aminosäure, die im Stickstoffstoffwechsel eine wichtige Rolle spielt.

In der Leber kann L-Phenylalanin – wenn ausreichend vorhanden – zu L-Tyrosin umgewandelt werden. Dies wird durch die Phenylalaninhydroxylase, einer Monooxygenase, katalysiert.

Das Reduktionsmittel hierbei ist Sapropterin.

Reicht die Menge L-Phenylalanin jedoch nicht aus, muss Tyrosin auch mit der Nahrung aufgenommen werden. Da bei starkem Stress dieser Mechanismus nicht mehr funktioniert, muss L-Tyrosin in solchen Fällen verstärkt aufgenommen werden.

Bei übermäßigem Verzehr kann Phenylalanin abführend wirken.

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L-Phenylalanin ist beteiligt an der Synthese von Adrenalin, Noradrenalin, L-Dopa, PEA und Melanin. Die Aminosäure L-Phenylalanin dient als Ausgangsstoff für viele weitere Stoffe, z.

B. für den Botenstoff Dopamin.

Racemische Gemische aus D- und L-Phenylalanin (DLPA) werden als Schmerzmittel oder auch bei Depressionen verabreicht.

Sie wirken stimmungsaufhellend.

Die vermutete schmerzstillende Wirkung von DL-Phenylalanin lässt sich durch die mögliche Blockade des Enkephalin-Abbaus von D-Phenylalanin durch das Enzym Carboxypeptidase A erklären.

Eine genetisch bedingte Stoffwechselstörung ist Phenylketonurie (PKU), hier wird L-Phenylalanin im Körper nicht vollständig abgebaut.

Die Erkrankten vertragen nur einen Bruchteil der üblichen Zufuhr phenylalaninhaltiger Nahrungsmittel.

Das betrifft vor allem natürliches Eiweiß, aber auch synthetisch hergestellte Substanzen, wie z. B. den Süßstoff Aspartam.

An PKU erkrankten Menschen fehlt das Enzym Phenylalaninhydroxylase. Es wandelt beim gesunden Menschen L-Phenylalanin in L-Tyrosin um. Fehlt das Enzym, steigt die Konzentration an L-Phenylalanin im Blut auf ein zu hohes Niveau an. Dies wirkt sich auf Reifung und Funktion des Gehirns ungünstig aus. Daneben können auch entzündliche Prozesse die Aktivität des Enzyms schwächen und zu moderater Hyperphenylalaninämie führen.

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Prolin Prolin ( Pro) = RL-MR Es wird angenommen, dass Prolin Bestandteil aller Eiweiße von allen Organismen ist.

Besonders prolinreich ist das Hauptprotein des Bindegewebes – Kollagen.

Prolin verbessert die Wundheilung, verbessert die Lernfähigkeit, ist wichtig für die Funktion der Knorpeloberfläche von Gelenken, stärkt die Bänder, Sehnen und den Herzmuskel, verbessert die Hautbeschaffenheit.

Im Körper wird Prolin aus Glutaminsäure synthetisiert.

Lebensmittel, die Prolin enthalten – Fleischprodukte..

Die Codons für Prolin heißen: CCC, CCU, CCA und CCG, wir haben es also hauptsächlich mit einer instabilen Mattergie zu tun (CC = iMiM).

L-Prolin, abgekürzt Pro ist eine nichtessenzielle proteinogene heterocyclische sekundäre α-Aminosäure und wird manchmal fälschlich als Iminosäure bezeichnet.

Der Name Prolin stammt von Emil Fischer und leitet sich vom Pyrrolidin ab.

Das Kollagen menschlicher Haut ist reich an peptidisch gebundenem L-Prolin.

L-Prolin hat erheblichen Einfluss auf die Faltung von Proteinen, da es α-Helices und β-Faltblätter unterbrechen kann.

Es kann auch eigene Motive bilden, die häufig als Signalsequenz für andere Proteine wirken.

L-Prolin wird biochemisch aus L-Glutamat hergestellt.

L-Prolin ist die Vorstufe des L-Hydroxyprolins, das unter Beteiligung des Vitamins C nach Einbau in Kollagen entsteht und dessen mechanischen Eigenschaften bestimmt (Mangelerkrankung: Skorbut).

Dadurch, dass das Stickstoffatom des Prolins in der Peptidgruppe nicht mit einem H-Atom verbunden ist, kann keine Wasserstoffbrückenbindung ausgebildet werden.

An solchen Stellen einer Polypeptidkette tritt eine Störung der Sekundärstruktur (Knick oder Krümmung) auf.

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L-Prolin wird im menschlichen Körper z.B. für die Bildung von Kollagen, dem Protein, aus dem Bindegewebe und Knochen bestehen, benötigt.

Ferner wird es als »Helixbrecher« bezeichnet und findet sich oft am Übergang einer Alpha-Helix zu einer anderen Sekundärstruktur wieder.

L-Prolin wird in der Ökotoxikologie als Biomarker verwendet, z.

B. für Trockenstress, Salzstress, da es von Pflanzen vermehrt produziert wird, wenn der Wasserhaushalt unter Stress gerät.

L-Prolin als zyklische Aminosäure wirkt als Puffer gegen manche Ionen, die ansonsten die Enzymtätigkeiten im Cytoplasma einschränken.

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Serin Serin (Ser) = DL-MR Serin ist eine nicht essenziellen Aminosäure.

Serin ist bei der Bildung von Glykogen in der Leber und Muskeln beteiligt und stärkt das Immunsystem.

Lebensmittel, die Serin enthalten – Eier, Milch, Fleisch, Hafer, Mais.

Die Codons heißen: UCC, UCU, UCA und UCG. UC = sMiM. Es gibt aber noch einen Extra-Qode, der auch gleichzeitig ein Startcodon sein kann: AGC = sZRiZR. Serin kann also sowohl vom Zeitraum (sZR, als auch von der Mattergie (sM) aus qodiert werden.

Serin, abgekürzt Ser ist in der L-Konfiguration eine proteinogene, nicht essenzielle α-Aminosäure.

Erstmals isoliert wurde L-Serin aus Seide, genauer aus dem Seidenbast, auch Sericin genannt, der leimartig in der Rohseide die Fibroinfäden verklebt und beim Entbasten entfernt wird.

Der umhüllende Bast des seidenen Fadens, den die Larve des Seidenspinners (Bombyx mori) zum Kokon spinnt, besteht zu einem Drittel aus Serin. Davon leitet sich der Name ab (lat. sericus ‚seiden‘).

Serin ist ein wesentlicher Baustein von Phosphatidylserinen, einer Gruppe der Phosphoglyzeride in der Lipiddoppelschicht der Zellmembran.

Genauso wie alle Aminosäuren mit einer (hydrophilen) OH-Gruppe (Hydroxygruppe) kann Serin phosphoryliert werden und spielt somit bei der Aktivierung bzw. Inaktivierung von Enzymen eine wichtige Rolle.

Außerdem befindet es sich häufig im aktiven Zentrum von Enzymen und spielt daher für die Biokatalyse eine wichtige Rolle: Beispiele dafür sind die Serinproteinasen und ihre Inhibitoren, die Serpine (Serinproteinasen-Inhibitoren).

Industriell wird L-Serin durch Fermentation hergestellt, in einer geschätzten Menge von 100-1000 Tonnen pro Jahr.

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In Gliazellen und Neuronen wird D-Serin durch das Enzym Serin-Razemase gebildet.

An NMDA-Rezeptoren erhöht Serin die Affinität von Glutamat an diesem Rezeptor.

Es gibt Hinweise darauf, dass ein physiologischer Mangel an D-Serin eine Rolle im Depressionsgeschehen spielen könnte.

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Threonin Threonin (Thr) = ML-MR Threonin ist eine essenzielle Aminosäure.

Threonin fordert die Lipolyse in der Leber, ist bei der Synthese von Immunglobulinen und Antikörpern beteiligt, hält damit den Normalzustand des Immunsystems aufrecht.

Ist Bestandteil von Kollagen, Elastin und dem Schmelzprotein.

Normalisiert die Arbeit des MagenDarmTraktes.

Durch die Beteiligung an der Synthese von Purinen, fördert es die Verwertung von Harnstoff.

Ist an der Regulation von Nervenimpulsen beteiligt, reduziert Depressionen.

Lebensmittel, die Threonin enthalten – Milch, Eier, Erbsen, Weizen, Rindfleisch.

Die Codons für Threonin heißen: ACC, ACU, ACA, ACG. Die Basis ist daher die Wandlung eines stabilen Zeitraums in eine instabile Mattergie (sMiM).

Threonin, abgekürzt Thr ist in seiner natürlichen L-Form eine essenzielle proteinogene α-Aminosäure.

L-Threonin zählt zu den für den Menschen essenziellen Aminosäuren.

L-Threonin zählt nach neuem Standard zu den polaren Aminosäuren und kann an seiner Hydroxygruppe phosphoryliert werden, wodurch es bei der Enzymregulation eine Rolle spielen kann.

Threonin ist Bestandteil tierischen und pflanzlichen Proteins.

Der Tagesbedarf für Erwachsene wird mit 16 mg pro kg Körpergewicht angenommen.

Der amerikanische Biochemiker William Cumming Rose beschäftigte sich während seiner wissenschaftlichen Laufbahn intensiv mit der Bedeutung von Aminosäuren für die Ernährung.

Bei Versuchen an Ratten in den 1930er Jahren musste er feststellen, dass die Fütterung mit den bis dahin 19 bekannten Aminosäuren nicht für ein Wachstum der Ratten ausreichte.

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Daraufhin suchte er systematisch nach einer weiteren Aminosäure, die er schließlich aus Fibrin isolieren konnte und deren Struktur er richtig identifizierte.

Mit dieser als Threonin bezeichneten Aminosäure war damit die letzte der kanonischen proteinogenen Aminosäuren entdeckt. Der Name Threonin wurde aufgrund der Threose-Grundstruktur dieser Aminosäure gewählt.

Da L-Threonin zu den essenziellen Aminosäuren gehört, muss L-Threonin mit der Nahrung durch L-Threonin-haltige Proteine aufgenommen werden.

In Pflanzen und Mikroorganismen beginnt die Biosynthese des L-Threonins ausgehend vom L-Aspartat, dessen Ursprünge (Oxalacetat) dem Citratcyclus entstammen.

Als Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen [Aminoplasmal® (D), Aminosteril®-N-Hepa (D), Primene® (A)] zur parenteralen Ernährung findet L-Threonin, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung in der Humanmedizin.

Für Patienten mit gestörter Verdauung wurde eine oral anzuwendende »chemisch definierte Diät« entwickelt, die L-Threonin enthält. In dieser Diät bilden die Aminosäuren die Stickstoffquelle; alle lebensnotwendigen Nährstoffe liegen in chemisch genau definierter Form vor.

Viele Getreidesorten weisen einen zu geringen Gehalt einer essenziellen Aminosäure auf. Durch diesen Mangel an nur einer Aminosäure sinkt die Verwertbarkeit aller aufgenommenen Aminosäuren auf den durch die in zu geringer Menge enthaltene essenzielle Aminosäure (»limitierende Aminosäure«) bestimmten Wert.

Man steigert den Nährwert des Getreides dann durch den gezielten Zusatz geringer Mengen jener essenzieller Aminosäuren, die darin zu wenig sind.

Mit Ausnahme von Mais enthalten die meisten Getreidearten weniger L-Threonin als von den Nutztieren benötigt wird.

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Tryptophan Tryptophan (Trp) = DR-RL Tryptophan – eine essenzielle Aminosäure.

Die Derivate von Tryptophan Verbessern die Arbeit des Gehirns – normalisieren den Schlaf, den Appetit und die Laune.

Im Körper wird aus Tryptophan Nicotinsäure und Serotonin synthetisiert. Eine ausreichende Menge an Tryptophan im Körper fördert die normale Funktion des Immunsystems und einen normalen Cholesterinspiegel.

Lebensmittel, die Tryptophan enthalten – Cashewnüsse, Milch, Eier, Hafer, Bananen, getrocknete Datteln, Erdnüsse, Sesam, Pinienkerne, Milch, Joghurt, Quark, Fisch, Hühnerfleisch, Truthahnfleisch.

Tryptophan wird durch UGG produziert (sMiZR).

Tryptophan, abgekürzt Trp ist in der L-Form (siehe Fischer-Projektion) eine proteinogene α-Aminosäure (Synonym für L-Tryptophan: (S)-Tryptophan) mit einem aromatischen Indol-Ringsystem. Gemeinsam mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin zählt Tryptophan daher zu den aromatischen Aminosäuren.

Es gehört zu den essenziellen Aminosäuren, kann also vom menschlichen Körper nicht gebildet und muss mit der Nahrung zugeführt werden.

Tryptophan ist Bestandteil von Proteinen und Peptiden.

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 3,5 bis 6 mg Tryptophan pro Kilogramm Körpergewicht.

Es gibt Hinweise darauf, dass der Tryptophan-Bedarf individuell sehr verschieden ausfallen kann.

Als Bestandteil von Nährlösungen zur parenteralen Ernährung findet L-Tryptophan, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung.

Die Wirkung von L-Tryptophan wird oft als stimmungsaufhellend, beruhigend und gewichtsreduzierend beschrieben.

Die stimmungsaufhellende Wirkung von L-Tryptophan beruht dabei vermutlich auf der Tatsache, dass es im

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menschlichen Körper zu Serotonin umgewandelt wird. Es wird angenommen, dass durch einen erhöhten Serotoninspiegel die Stimmung aufgehellt und Depressionen gelindert werden können.

Als Nebenwirkungen können dabei vor allem Tagesmüdigkeit, Schwindel und Kopfschmerzen auftreten.

L-Tryptophan gilt als »natürliches Antidepressivum«, ihm wird eine gewisse Wirksamkeit bei depressiven Erkrankungen bei gleichzeitig geringen Nebenwirkungen nachgesagt.

Als schlichte Nahrungsergänzung ist L-Tryptophan nur bei gesichertem Mangel sinnvoll, der in Industrieländern praktisch unbekannt ist.

Bei einer Fruktosemalabsorption ist jedoch ein signifikant erniedrigter Serumtryptophanspiegel beobachtet worden.

Der Spiegel dieser essenziellen L-Aminosäure in der Nährflüssigkeit des Gehirns ist nicht beliebig durch Verzehr entsprechend eiweißhaltiger Nahrung einstellbar, denn L-Tryptophan konkurriert mit fünf anderen Aminosäuren an der Blut-Hirn-Schranke um das Eindringen in die Nährflüssigkeit des Gehirns; nämlich mit den verzweigtkettigen (das sind L-Valin, L-Leucin und L-Isoleucin) und zwei aromatischen (L-Phenylalanin und L-Tyrosin) Aminosäuren.

Dennoch lässt sich durch Nahrungsaufnahme der L-Tryptophanspiegel heben, indem man Kohlenhydrate zu einer eiweißreichen Mahlzeit verzehrt.

Durch einen erhöhten Insulinspiegel werden die verzweigtkettigen Aminosäuren vorzugsweise von den Muskeln des Körpers aufgenommen.

Obschon die Aminosäuren Valin, Leucin, Isoleucin, Arginin und Phenylalanin die Ausschüttung von Insulin stimulieren, wird durch Kohlenhydrate die Insulinausschüttung noch zusätzlich stimuliert und der Effekt so verstärkt. Die Konkurrenz um die Carrierproteine an der Blut-Hirn-Schranke verringert sich, Tryptophan sowie Phenylalanin und Tyrosin können in der Folge leichter die Blut-Hirn-Schranke passieren. Dadurch erklärt sich auch die Wirkung etwa des Hausmittels »warme Milch mit Honig« zur Schlafförderung.

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Zu einer Überdosierung von L-Tryptophan kommt es nur schwerlich, da L-Tryptophan selbst der Hauptaktivator seines abbauenden Enzyms ist.

Ein weiterer Aktivator ist Cortisol.

L-Tryptophan ist in Deutschland zur Behandlung von depressiven Erkrankungen nicht zugelassen, als mildes Schlafmittel dürfen tryptophan-haltige Arzneimittel ohne Rezept abgegeben werden (erhältlich als Tabletten mit 500 mg L-Tryptophan in variablen Packungsgrößen). Die Kennzeichnung der Packung muss vor dem Verzehr durch Schwangere, Stillende sowie Kinder und Jugendliche warnen, auf die mögliche Beeinträchtigung der Fahrtüchtigkeit hinweisen und vor dem Verzehr die Rücksprache mit einem Arzt oder Therapeuten nahelegen.

In Österreich sowie in der Schweiz ist L-Tryptophan rezeptpflichtig.

L-Tryptophan war bis Januar 1996 in den Vereinigten Staaten verboten. Das Verbot geht zurück auf die Verwendung von verunreinigtem L-Tryptophan des japanischen Unternehmens Shōwa Denkō in den 1980er Jahren. Die unreine Substanz enthielt u. a. ‚dimere‘ Tryptophan-Derivate, war gentechnisch hergestellt worden und soll für das Auftreten von Fällen des EMS-Syndroms (Eosinophilie-Myalgie-Syndrom) mit teilweise tödlichem Ausgang verantwortlich gewesen sein.

Der Zusatz von L-Tryptophan zu Mischfuttern ist in der Futtermittel-Industrie verbreitet.

L-Tryptophan ist am Aufbau von diversen Proteinen im menschlichen Körper beteiligt, z. B. in den Muskeln oder in Enzymen.

Es dient als Vorläufer für verschiedene Botenstoffe (Neurotransmitter, Hormone) wie Serotonin und Melatonin.

L-Tryptophan ist Provitamin für Vitamin B3.

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Tyrosin Tyrosin (Tyr) = KL-RL Tyrosin ist eine bedingt essenzielle Aminosäure. Wird aus Phenylalanin synthetisiert.

Tyrosin ist Bestandteil der Proteine aller bekannten lebenden Organismen. Tyrosin ist Bestandteil von Enzymen, bei vielen davon spielt eine Schlüsselrolle in der Enzymaktivität und dessen Regulation.

Tyrosin ist wichtig für eine normale Funktion der Nebennieren, der Schilddrüse, der Hypophyse. Tyrosin ist wichtig für die Bildung von Erythrozyten und Leukozyten, ist an der Synthese von Melanin beteiligt. Tyrosin führt zu einer vermehrten Ausschüttung des Wachstumshormons durch die Hypophyse.

Lebensmittel, die Tyrosin enthalten – Milch, Erbsen, Eier, Erdnüsse, Bohnen, Mandeln, Avocados, Bananen, Milchprodukte, Kürbiskerne.

Codon: UAU und UAC (sMsZR).

Tyrosin (abgekürzt Tyr oder Y) ist in seiner natürlichen L-Form eine nichtessenzielle α-Aminosäure, die in den meisten Proteinen vorkommt.

Tyrosin ist Ausgangssubstanz für die Biosynthese von DOPA, Dopamin, Katecholaminen, Melanin, Thyroxin und Tyramin.

Die Biosynthese erfolgt in vielen Tieren aus der essenziellen Aminosäure Phenylalanin, eine Beeinträchtigung dieses Weges kann vielfältige Defekte auslösen.

L-Tyrosin wurde erstmals aus Käse (gr. τυρός, tyros, ‚Käse‘) isoliert, daher leitet sich auch der Name ab, es kommt in großen Mengen im Casein vor.

Isoliertes L-Tyrosin fluoresziert – wie viele andere aromatische Verbindungen – bei Anregung mit UV-Licht.

Eine wichtige Rolle spielt es in der Photosynthese, indem es im Photosystem II als Elektronendonor das oxidierte Chlorophyll reduziert. Es verliert hierbei zunächst das Proton seiner phenolischen OH-Gruppe, wird zu einem neutralen Radikal und wird dann vom im Photosystem II befindlichen vierkernigen Mangancluster wieder reduziert.

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Infolge einer Phenylketonurie (PKU) kann es zu einem Mangel an L-Tyrosin kommen.

In diesem Fall muss L-Tyrosin dem Körper zugeführt werden.

Tyrosin kann als Ausgangsstoff (Präkursor) für andere benötigte Stoffe dienen: Die Bildung der Schilddrüsenhormone L-Triiodthyronin (T3) und L-Thyroxin (T4) im Kolloid der Schilddrüse beruht auf Tyrosin-Untereinheiten Decarboxylierung durch das Enzym Tyrosin-Decarboxylase ergibt das biogene Amin Tyramin.

Eine Hydroxylierung mit Hilfe des Enzyms Tyrosinhydroxylase (in Melanozyten häufig über das Enzym Tyrosinase) führt zum Neurotransmitter DOPA. DOPA ist wiederum Präkursor für Neurotransmitter oder Melanin. Besonders im Nebennierenmark erfolgt über das Enzym Aromatische-L-Aminosäure-Decarboxylase die Produktion der katecholen Neurotransmitter Adrenalin und Noradrenalin, welche bei Bedarf an das Blut abgegeben werden. Die Produktion von Dopamin aus DOPA erfolgt membranständig durch Nervenzellen.

Melanin wird insbesondere von Melanocyten der Haut und Haare sowie durch Pigmentzellen der Augen aus DOPA hergestellt und eingelagert.

Bei nitrosativem Stress wird aus Peroxinitrit und Tyrosin mittels nukleophiler aromatischer Substitution Nitrotyrosin gebildet.

Nitrotyrosin dient in der Labordiagnostik als Biomarker für nitrosativen Stress beziehungsweise Apoptose (programmierter Zelltod).

Tyrosin ist ein Vorläufer von Neurotransmittern (insbesondere Dopamin und Norepinephrin) hat aber nur geringen Einfluss auf die Stimmungslage.

Hohe Dosen von Tyrosin senken den Dopaminspiegel.

Zuführung von L-Tyrosin dient als Substitutionstherapie oder Supplementation bei Mangel, z. B. bei Phenylketonurie, da ansonsten eine Unterproduktion von Melanin (Albinismus) und L-Thyroxin (Kretinismus) resultiert.

L-Tyrosin wird aufgrund seiner Protein-adsorbierenden Eigenschaften seit Jahren auch als adjuvanter Depotträger bei der

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spezifischen Subkutanen Immuntherapie (SCIT) eingesetzt.

L-Tyrosin zeichnet sich gegenüber anderen Depotträgern (Aluminiumhydroxid, Calciumphosphat) dabei unter anderem durch den Vorteil der vollständigen Metabolisierbarkeit und geringen Halbwertszeit von 48 Stunden an der Injektionsstelle aus.

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Valin Valin (Val) = ZL-DL Valin ist eine essenzielle Aminosäure.

Ist Bestandteil von nahezu allen bekannten Proteinen.

Eine der Hauptkomponenten beim Wachstum und Synthese von Geweben. Ist Energiequelle von Muskelgewebe, verhindert das Absinken des Serotoninspiegels.

Valin erhöht die Muskelkoordination und verringert die Empfindlichkeit des Körpers gegenüber Schmerz, Kälte und Wärme.

Lebensmittel, die Valin enthalten: Fleisch, Hühnereier, Kuhmilch, Walnüsse, Weizenmehl, Maismehl, nicht geschälter Reis, getrocknete Erbsen.

Valin wird durch die Startcodons GUC, GUA, GUU und GUG erzeugt, also im Grunde genommen durch Stabililierung eines instabilen Zeitraums (iZRsM).

Valin, abgekürzt Val ist in seiner natürlichen L-Form eine essenzielle proteinogene α-Aminosäure, die in geringen Mengen in allen wichtigen Proteinen vorkommt. Die Stoffbezeichnung leitet sich ab von lat. validus für kräftig und gesund.

Isoliert wurde Valin erstmals 1901 durch Emil Fischer aus dem Casein, einem Milcheiweiß.

Strukturell leitet sich Valin durch Substitution des α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Isovaleriansäure ab.

Da der menschliche Organismus Valin nicht herstellen kann, ist er auf die Zufuhr mit der Nahrung angewiesen.

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene

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reichen, je nach verwendeter Methode, von 10 bis 29 mg Valin pro Kilogramm Körpergewicht.

Valin wird als Baustein zur Proteinbiosynthese benötigt, ist aber bei proteinreicher Kost oder im Falle der Mobilisierung körpereigener Proteinreserven auch zur Energiegewinnung nutzbar.

Beispielsweise dient Valin, wie die beiden anderen Aminosäuren mit verzweigter Kohlenstoffkette Leucin und Isoleucin, der Ernährung des Muskels. Das spielt eine Rolle bei längerer Anstrengung oder in Hungerphasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreifen muss.

Der Abbau von Valin liefert Propionyl-CoA, das nach Umsetzung zu Succinyl-CoA zur Auffüllung des Citratzyklus beiträgt.

L-Valin kann durch Fermentation, einem Verfahren der Biotechnologie, direkt erhalten werden. Die Ausgangsstoffe sind abhängig von den verwendeten Bakterienkulturen.

So benötigt Bacillus lactofermentum Glucose, B. flavum Essigsäure und Corneybacterium acetoacephilum Ethanol als Quelle für den Gerüstkohlenstoff. Um die Ausbeute zu erhöhen und die Bildung unerwünschter Produkte zu unterbinden, handelt es sich meist um speziell gezüchtete (genetisch modifizierte oder selektierte) Kulturen.

Valin kann als Precursor (fertiger Baustein eines Produktmoleküles) die Ausbeute von Penicillin-bildenden Kulturen steigern.

Es ist Bestandteil von Energiedrinks und Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.

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