La rodopsina tiene un componente no proteico adicional: la vitamina A. Esta vitamina liposoluble está contenida dentro de la porción asociada de lípidos de membrana de la molécula. La vitamina A componente se une a la proteína en el aminoácido lisina, # 296 desde el extremo N-terminal de la molécula. Como parte de la molécula de rodopsina, la vitamina A está presente como un aldehído (conocido también como retinal) y se compone de la forma 11-cis. Esta forma representa la configuración más energéticamente favorable para su confinamiento entre las hélices de la proteína. El enlace de unión de la forma aldehído con la proteína es la de un protonada (H + añadido) de base de Schiff: Retinal-CH = NH -proteína Una base de Schiff tiene la característica de ser menos “permanente” o estable que muchos límites covalentes por lo que la vitamina A se puede separar con más facilidad a la estimulación de luz. La rodopsina se conoce como un holoproteína cuando la retina se une a la lisina # 296. En 1958, George Wald demostró que la luz
isomeriza el grupo 11-cis retinal de la rodopsina a todo-trans retinal. Esto crea una molécula inestable energéticamente que procede rápidamente a través de varias formas intermedias: batorodopsina, luminodopsina, metarodopsina I y II en el enlace de base de Schiff se desprotona y finalmente se quebranta. La finalización de los resultados de la reacción en la liberación de la vitamina A de la proteína de la retina como todo-trans. La proteína de la vitamina-adosada a continuación se llama opsina. Cuando cualquier parte no proteica de un holoproteína (tales como la rodopsina) se libera de su proteína, la porción de proteína restante se etiqueta una apoproteína. Opsina es, por lo tanto, una apoproteína. La porción no proteica, como la vitamina A, se denomina un grupo prostético. La Tabla 5 resume las propiedades de la rodopsina.
Bibliografía McKee Trudy, McKee James R, Biochemistry: The molecular basis of life, third edition. The MeGraw-HiII 2003. Whikehart David, Biochemistry of the eye, second edition. Butterworth-Heinemann 2003.
AÑO 16 • VOL. 16 • JUL-AGO • MÉXICO 2014
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