OptOMetríA
IMAGEN ÓPTICA )) PERIODISMO CON VISIÓN
puede formar compuestos intermedios reactivos que se unen covalentemente con las proteínas del cristalino. Más recientemente, el mismo Grupo (Aquilina, Carver, Truscott, 1999) demostró cómo 3OHK podría al estar oxidado a O-quinonimina que reacciona con los péptidos Gly-Lys para formar el quinilinobenzoxamina (QBA) producto coloreado. La QBA es, en consecuencia, un enlace cruzado covalente propuesto para cataratas nucleares, que puede ocurrir en el extremo N-terminal de las cristalinas. Por lo tanto, después de muchos años de búsqueda, parece que el origen del color, de los enlaces cruzados no-disulfuro de las cataratas nucleares es ahora conocido.
Rodopsina y pigmentos de los conos Hubo un momento en que prácticamente toda la bioquímica ocular se centró en el tema de la rodopsina. La rodopsina se encuentra en el corazón del proceso de transducción visual, es decir, la conversión de energía luminosa en señales eléctricas, que el cerebro interpreta como la visión. Ahora se sabe que la transducción visual es un proceso mucho más complejo y que la participación de la rodopsina es la que inicia ese proceso. Aquí, la atención se centrará en la rodopsina y los pigmentos de los conos, que son proteínas per se (los pigmentos visuales). La rodopsina es una proteína que se describió por primera vez por el científico alemán Franz Boll en 1876 como un pigmento visual de color rojo púrpura. Después, Willy Kühne (un Tabla 5: Propiedades de la rodopsina.
Peso molecular Holoproteína
41,399
Apoproteína1
39,049
Oligosacáridos
2,114
Retinal
284
Número de amino ácidos
348
Contenido Helicoidal
-66%
Oligosacarídos (Hidratos de carbono)
Manosa y N-acetyl glucosamina
Amino ácido unido a retinal
Lis #296
Amino ácido unido al fosfato phosphate
Ser (cerca de C-terminal)
Los amino ácido unidos a Oligosacáridos Asp (cerca de N-terminal) 1
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Menos retinal y los oligosacáridos. Adaptado de Shichi H, 1983. AÑO 16 • VOL. 16 • JUL-AGO • MÉXICO 2014
contemporáneo de Boll) describió el pigmento como “regenerable” en un ciclo de luz-oscuridad. Él extrajo el pigmento de la retina y fue el primero en describir sus propiedades espectrales. En tiempos más recientes, el científico norteamericano George Wald mostró la relación de la vitamina A y la rodopsina (Bridges, 1970). La rodopsina es una proteína intrínseca de la membrana que se encuentra en los discos y, en menor medida, en las membranas plasmáticas de los segmentos externos de los bastones de las células fotorreceptoras en la retina. Como una proteína de la membrana intrínseca, su estructura se extiende completamente a través de la membrana del disco. La rodopsina, al igual que muchas proteínas de membrana, es análoga a un barco flotante en un mar de fosfolípidos y lípidos que constituyen las membranas plasmáticas de los discos y de los bastones. Hay algunas limitaciones de estos “flotantes”. La proteína está siempre orientada de tal manera que el extremo N-terminal se enfrenta a cualquiera espacio intradiscal de la membrana de disco o la matriz interfotorreceptor (espacio extracelular entre fotorreceptores) en la membrana plasmática. Esta orientación es necesaria para que la proteína pueda mantener su papel funcional. La rodopsina tiene un peso molecular de aproximadamente 41,000. La región N-terminal de la rodopsina está situada en el interior del disco y tiene dos azúcares de cadena corta (oligosacáridos) que se enlazan a los aminoácidos Asn. Estos azúcares de anclaje orientan a la molécula y pueden estabilizar la estructura del disco en sí (Gordon, Bazan, 1997). La región C-terminal contiene varios aminoácidos hidroxilo, que pueden ser fosforilados. Actos de fosforilación como un mecanismo para el ajuste de la sensibilidad de la proteína activada a la luz. La porción de la molécula que atraviesa la membrana se compone de 7 α-hélices (estructura secundaria), cuyas secuencias (estructura primaria) se compone de cantidades sustanciales de aminoácidos hidrófobos. Tener α-hélices que atraviesan membranas es una característica común a muchas proteínas de membrana intrínseca y estas hélices imparten una fuerte asociación de la proteína con los lípidos que componen el medio ambiente de membrana.