OptOMEtríA
IMAGEN ÓPTICA )) PERIODISMO CON VISIÓN
Enlace covalente Las interacciones no covalentes, son normalmente electrostáticas; es decir, se producen entre el núcleo positivo de un átomo y las nubes electrónicas negativas de otro átomo cercano. A diferencia de los enlaces covalentes más fuertes, las interacciones no covalentes individuales son relativamente débiles, y por lo tanto se rompen con facilidad. No obstante, desempeñan una función vital, ya que determinan las propiedades químicas y físicas del agua, y la estructura y función de las biomoléculas debido a que el efecto acumulativo de muchas interacciones débiles puede ser considerable. Un gran número de interacciones no covalentes estabilizan las macromoléculas y las estructuras supramoleculares, mientras que la capacidad de estos enlaces para formarse y romperse rápidamente dota a las biomoléculas de la flexibilidad requerida para que se reproduzca el flujo rápido de información que tiene lugar en los procesos vivos dinámicos. En los seres vivos, las interacciones no covalentes más importantes son las interacciones iónicas, el enlace de hidrógeno, las fuerzas de van der Waals y las interacciones hidrófobas.
Interacciones iónicas Las interacciones iónicas se producen entre átomos o grupos cargados. Los iones de carga opuesta, como el sodio (Na+) y el cloruro (Cl), se atraen. De forma diferente, los iones con cargas similares, como Na+ y K+ se repelen. En las proteínas, determinadas cadenas laterales de los aminoácidos contienen grupos ionizables. Por ejemplo, la cadena lateral del aminoácido ácido glutámico a pH fisiológico se ioniza de la siguiente forma: -CH2CH2COO-. La cadena lateral del aminoácido lisina (-CH2CH2CH2CH2-NH2) a pH fisiológico se ioniza de la forma -CH2CH2CH2CH2-NH3+’ La atracción de las cadenas laterales de los aminoácidos cargados positivamente y negativamente forma puentes salinos (-COO” H,N-). Y las fuerzas de repulsión creadas cuando las especies cargadas de forma semejante se aproximan son una característica importante de muchos procesos biológicos, como el plegamiento de las proteínas, la catálisis enzimática
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AÑO 16 • VOL. 16 • ENE-FEB • MÉXICO 2014
y el reconocimiento molecular. Debe observarse que raramente se forman puentes salinos estables entre las biomoléculas en presencia de agua debido a que se prefiere la hidratación de los iones y disminuye de forma significativa la atracción entre las biomoléculas. La mayoría de los puentes salinos de las biomoléculas se produce en depresiones relativamente exentas de agua o en las superficies de las biomoléculas donde el agua está excluida.
Enlaces de hidrógeno Los enlaces covalentes entre el hidrógeno y el oxígeno, el nitrógeno o el azufre son suficientemente polares, de forma que el núcleo de hidrógeno es atraído débilmente hacia el par de electrones solitario de un oxígeno, nitrógeno o azufre de una molécula vecina. En la molécula de agua, cada par de electrones sin compartir del oxígeno puede formar un enlace de hidrógeno con moléculas de agua cercanas. Los «enlaces» intermoleculares resultantes actúan como un puente entre las moléculas de agua. Cada enlace de hidrógeno no es especialmente fuerte (unos 20 kJ/mol) cuando se compara con los enlaces covalentes (p. ej., 393 kJ/mol para los enlaces N-H y 460 kJ/mol para los enlaces 0-H). Sin embargo, cuando pueden formarse un gran número de enlaces de hidrógeno intermoleculares (p. ej., en los estados líquido y sólido del agua), las moléculas implicadas se convierten en agregados tridimensionales grandes y dinámicos. En el agua, las cantidades sustanciales de energía que se requieren para romper estos agregados explican los valores elevados de sus puntos de ebullición y fusión, calor de vaporización y capacidad calorífica. Otras propiedades del agua, corno la tensión superficial y la viscosidad, se deben también, en gran medida, a su capacidad para formar un gran número de enlaces de hidrógeno.
Fuerzas de van der Waals Las fuerzas de van der Waals son interacciones electrostáticas transitorias débiles. Se producen entre dipolos permanentes y/o inducidos. Pueden ser de atracción o repulsión, dependiendo de la distancia entre los átomos o los grupos implicados. La atracción entre las moléculas es mayor a una dis-