Es una molécula constituida por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono. Unidad básica de las proteínas.
Propiedades de los amino谩cidos Son compuestos s贸lidos, incoloros, y cristalizables.
Son solubles en agua.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA
Neutros Polares
Con carga negativa
Neutros no Polares
Con carga positiva
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN SU OBTENCION
ESENCIALES
No los sintetiza el Organismo (alimentos)
NO ESENCIALES
Los produce el organismo
Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo y para obtenerlos es necesario consumir alimentos.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES HISTIDINA
ISOLEUCINA
Hemoglobina En artritis, alergias, ulceras, y anemia. Es esencial para el crecimiento de tejidos y para la producción de GR. y GB.
Regula los niveles de energía y azúcar en la sangre. Es esencial para deportistas
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES LEUCINA También ayuda a la cicatrización y se recomienda para personas con cirugías, ayuda a aumentar la producción de la hormona del crecimiento.
LISINA Garantiza la absorción del calcio, ayuda a formar colágeno (cartílagos y tejidos). Ayuda a la producción de anticuerpos.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES METIONINA
FENILALANINA
Es un buen antioxidante.
Interviene en la producción de noradrenalina
(caída del cabello.) Ayuda a prevenir la acumulación de grasa en el hígado (obstrucción de arterias) Evita la debilidad muscular. Ayuda en la excreción de estrógenos.
(señales) Eleva el estado de animo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y al aprendizaje. Se utiliza para dolores menstruales, depresión, calambres, dolor menstrual.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES TREONINA
TRIPTOFANO Relajante muscular
Mantienen la cantidad adecuada de proteínas en el organismo Intervienen en la producción de colágeno, elastina y esmalte de dientes.
Alivia el insomnio Se utiliza en el trato de la migraña. Reduce el apetito (sibutramina)
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES VALINA
ALANINA
Necesaria para el metabolismo muscular, coordinación y reparación de tejidos. Útil en el del hígado y vesícula biliar.
Ayuda al metabolismo de la glucosa. Es utilizada como energía. Fortalece el sistema inmunológico.
ď ľSon
aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a partir de otras sustancias.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. ARGININA
ACIDO ASPARTICO
Es considerado como el viagra natural.
Ayuda en la actividad celular y su metabolismo.
Retrasa el crecimiento de tumores, reforzando el sistema inmunológico. Reduce la grasa corporal. Es importante para la reparación de tejidos. Ayuda a estimular al páncreas para liberar insulina
Facilita la circulación de minerales a través de la mucosa intestinal. Ayuda en la replicación del ADN y ARN
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. CISTEINA
ACIDO GLUTAMICO
Funciona como un antioxidante de sustancias dañinas.
Actúa como neurotransmisor en el SNC, cerebro y medula espinal.
Protege al cuerpo contra daños ocasionados por el sol.
Es un AA importante en el metabolismo de
Ayuda en la recuperación de quemaduras graves.
los azucares y grasas.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. GLUTAMINA
GLICINA
Es el AA mas abundante en los músculos.
Ayuda a mantener los niveles de glucógeno en la piel.
Ayuda a contribuir y mantener el tejido muscular.
Ayuda a prevenir el cáncer de próstata.
Aumenta la función cerebral y la actividad mental. Ayuda a mantener un sistema digestivo saludable.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. ORNITINA
PROLINA
Ayuda a mantener el sistema inmunológico.
Estimula la producción de colágeno ayudando a la textura de la piel.
Ayuda a la regeneración del hígado. Estimula la secreción de insulina.
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. SERINA
Es necesario para el para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos grasos. Ayuda al crecimiento de los músculos. Mantiene un sistema inmunológico saludable. Es importante para el funcionamiento del ARN y ADN. Ayuda a la formación de anticuerpos.
TAURINA Fortalece el músculo cardiaco Mejora la visión
EJEMPLOS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES. TIROSINA Es un (aa) importante para el metabolismo general. Es un precursor de la adrenalina y dopamina. Ayuda a la producci贸n de la metionina.
P E P T I D O S
Son cadenas lineales de aminoรกcidos Entrelazados entre si por medio de Enlaces peptidicos.
PROTEÍNAS
Proteínas Son las biomolecular mas abundantes dentro de las células de los seres vivos. Su
función principal es unir y reconocer a otras moléculas. Se
componen de aminoácidos (aa).
Son
los compuestos más abundantes en las células; Constituyen alrededor del 50% de su peso o más en algunos casos. A través de ellas se expresa la información genética.
Estas
se encuentran el la carne de res, en el pescasdo, en huevo, el la leche,etc.
E S T R U C T U R A L
Producción de colágeno y queratina las cuales favorecen el mantenimiento de la piel, uñas y cabello.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La compleja estructura de las proteínas se estudia a diferentes niveles: Nivel o estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Niveles estructurales de las proteĂnas
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada por la secuencia: orden de los aa en una proteína. La secuencia determina la estructura del resto de niveles y como consecuencia la función de la proteína. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de algún aa puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La cadena de aa adopta en el espacio una determinada configuración que viene restringida por las características de los enlaces peptídicos y los radicales de los aa. Esta disposición espacial se llama estructura secundaria.
Hélice alfa
Hélice del colágeno
Lámina beta
Hélice alfa
α-Hélice La cadena polipeptídica forma una hélice dextrógira con una vuelta completa cada 3,6 aa. Los restos R de los aa y los H se disponen hacia el exterior de la hélice. La estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos N-H de un aa y el grupo C=O del situado 4 aa despues.
Hoja β-plegada
La cadena polipéptídica adopta una disposición
en
zig-zag y varias cadenas se disponen en
paralelo.
Se establecen puentes de hidrógeno entre los
grupos
C=O y N-H de las cadenas paralelas.
Las cadenas pueden pertenecer a la misma o
diferente
cadena polipeptídica.
Los grupos R quedan alternativamente hacia
arriba
y hacia abajo
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y característica que constituye la estructura terciaria.
La estructura terciaria se refiere a la conformación de una cadena entera de polipéptidos.
Estructura cuaternaria
Según el número de monómeros las proteínas se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• Tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de protómeros,
(cápsida del virus de poliomielitis, que tiene 60 subud, filamentos de actinay miosina, etc).
hemoglobina.(gl贸bulos rojos)
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
ES TR UC TU RA LE S.
Son las encargadas de sostener a los tejidos y órganos. Colágena: forma tendones y los cartílagos Elastina: es insoluble en el agua y se encuentra en los tejidos que forman los vasos sanguíneos.
RE
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. G
UL
AD O
RA
Ayuda a la producción de hormonas como la insulina que regula niveles de azúcar y la hormona del crecimiento.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. TR A
N
SP O
R
TA D
O
R
A
Ayuda a la circulación de los GR. y GB oxigenando el torrente sanguíneo
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
D
Se encuentran los anticuerpos.
E
D
EF EN
SA
Los anticuerpos son proteínas que identifican a sustancias extrañas (antígeno) para combinarse con ellas
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. C
O
N
TR
A
TI LE S.
Son responsables del movimiento de la célula como el desplazamiento de cromosomas la contracción o división celular.
PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
Poseen propiedades acido-base Solubilidad: esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos. Se mantiene la configuración nativa. TEMPERATURA Es el intervalo de 0a 40°la solubilidad aumenta. Al pasar de los 40° las proteínas pierden la configuración nativa.
BibliografĂa. http://bioelebiomol.blogspot.mx/2014_08_01_archive.html Titulo: bioquimica Editorial: Grafa Autor: Teresa Gladys Edicion:2012
https://www.youtube.com/watch? v=FF4wcHvlw9U https://www.youtube.com/watch? v=bcn1LWXgwfk https://www.youtube.com/watch? v=smcTh2LVVQY https://youtu.be/cPd3Jxm2eXE https://www.youtube.com/watch? v=Q0DTR2UUuaY