EMPRESA / NOVUS INTERNACIONAL
QUERATINASAS MICROBIANAS Y SUS APLICACIONES
Las queratinasas microbianas han comenzado a ser biotecnológicamente importantes desde que catalizan la hidrólisis del polipéptido keratina a enzimas proteolíticas como son la tripsina, pepsina y papaina.
Las enzimas proteolíticas son producidas en presencia de sustratos queratínicos en forma de pelo, pluma, uñas, etc. El complejo mecanismo de queratólisis envuelve la acción cooperativa de los mecanismos sulfolítico y proteolítico. Las queratinasas son enzimas fuertes con un gran rango de actividad de temperatura y ph, y por lo general son serinas o metaloproteasas. Se destacan de las demás proteasas ya que son capaces de atacar los residuos de keratina. La keratina es uno de los componentes principales de la epidermis y sus apéndices, como plumas, uñas, etc. De acuerdo a su estructura se clasifican en alfa y beta, y también se agrupan en livianas y pesadas de acuerdo al contenido de sulfuros. Las queratinasas son serinas o metaloproteasas capaces de degradar la estructura de proteínas queratínicas. Una revisión de la literatura en estabilidad de ph y temperatura indican que las queratinasas son generalmente activas y estables en un rango de ph de 5 a 13 mientras que la temperatura óptima varía de 30ºC a 80ºC. 36
SOLOAVES&PORCINOS #24 / junio 2010
Tienen especificidad por una amplia gama de sustratos y son activas tanto en sustratos proteicos solubles e insolubles. Respecto a las proteínas solubles tienen la capacidad de hidrolizar caseína, gelatina, hemoglobina, mientras del grupo de las insolubles, pueden hidrolizar plumas, algodón, colágeno, elastina, estrato corneo, pelo, azokeratina y uñas. Estas queratinasas obtenidas de microorganismos han crecido en la última década, particularmente debido a la amplia gama de aplicación industrial. Actualmente una de las aplicaciones más importantes es en la producción de harina de plumas. Las plumas representan casi un 90% de proteína, siendo el componente principal la beta queratina, una proteína insoluble. Dado esta naturaleza insoluble, las plumas son resistentes a la degradación de proteasas comunes, tripsina, pepsina y papaina. Las plumas se procesan a elevadas temperaturas y presión, y se utilizan en dietas como harina de plumas. El tratamiento térmico, resulta en la destrucción de algunos aminoácidos esenciales como, lisina y triptofano, obteniendo un producto con una digestibilidad
y calidad variable. Por lo tanto, este tipo de procesos de elevadas temperaturas abren la posibilidad de utilizar queratinasas y pueden ser una alternativa atractiva para hidrolizar la pluma y convertirla en un ingrediente de mejor nivel nutricional. La fermentación aumenta significativamente los niveles de aminoácidos esenciales (metionina, lisina y arginina), y la biomasa microbiana contribuye como una fuente de proteína. En resumen, las queratinasas, son unas de las proteasas del presente por habilidad que tienen de actuar sobre la proteína estructural rígida e insoluble, la queratina. Con esta propiedad única, están ocupando un lugar especial entre las proteasas. Fuente: Microbial Keratinases and their propsective applications: an overview. Rani Gupta. Priya Ramnani. Appl Microbial Biotechnol (2006) 70:21-33