Proteína recA La proteína bacteriana RecA es un polipétidido de 38,5 kDA implicado en la recombinación homóloga mediante la promoción del emparejamiento, todas sus funciones están involucradas en el mantenimiento de la integridad genómica y también todas requieren de la formación de un complejo activo RecA/ATP/ADN.
Estructura de la proteína RecA de M. tuberculosis (McGrew & Knight, 2008).
Es una proteína regulada alostéricamente y la union de ATP da como resultado un aumento de la afinidad de unión al ADN y un ensamblaje cooperativo de subunidades de RecA para formar un filamento de nucleoproteína helicoidal ordenado (McGrew & Knight, 2008).
Funciones Primordiales Es un componente central de la catálisis de la reparación del ADN recombinacional, la RecA cataliza la hidridación de ADN monocaternario con regiones homólogas en el ADN vegetativo de una bacteria. Esta reacción se puede dividir en dos reacciones parciales. En la primera, la proteína recA se une al ADN vegetativo y produce el complejo RecA/ADN. En la segunda reacción, las regiones monocaternarias del intermedio RecA/ATP/ADN vegetativo se hibridan con cadenas sencillas complementarias libres para producir estructuras de bucle D, esta reacción esta acoplada a la hidrolisis de ATP y es análoga a la renaturalizacion del ADN monocaternario (McEntee, Weinstock, & Lehman, 1979). El ADN emparejado mide aproximadamente 25 Å, los sitios de unión L1 y L2 son las estructuras de bucle móviles.
Las funciones llevadas a cabo por la proteína RecA son utilizadas en proceso biotecnológicos para llevar a cabo mutagenesis dirigida y selección de genes, e inclusive podría ser utilizada en el futuro en terapia genética (Takahashi & Nordén, 1994).