6 De luchtweg en de ventilatie aties treffen we natuurlijk aan bij het ontwikkelen van acidose en koorts.
beschikbare hemoglobinemoleculen. Dit wordt als volgt in een percentage uitgedrukt:
6.2.3.8 De zuurstof-hemoglobine-dissociatiekromme (SO2-kromme)
% saturatie = HbO (met O2 gebonden hemoglobine) x 100 ————————————————— Hb + HbO2 (totaal hemoglobine)
Er is een verband tussen de zuurstofdruk in het plasma en de zuurstofsaturatie van het hemoglobine. Als het verband tussen de zuurstofsaturatie en de partiële zuurstofdruk grafisch wordt uitgezet, ontstaat een S-vormige kromme: de zuurstofdissociatiekromme van hemoglobine.
PaO2 = arterieel zuurstofspanning PaCO2 = arterieel kooldioxidespanning SaO2 = arterieel zuurstofsaturatie SO2 = zuurstofsaturatie van het hemoglobine FiO2 = fractionele inspiratoire zuurstofconcentratie SpO2 = saturatie, gemeten met behulp van de pulse oxy-
Het vlakke bovengedeelte van de kromme geeft de periode weer waarin het bloed de longen zojuist is gepasseerd. Het steile deel van de kromme geeft de periode weer waarin zuurstof aan de weefsels wordt afgegeven. Als het plasma zuurstof afgeeft aan de weefsels, verandert de partiële zuurstofspanning weinig, doordat het hemoglobine grote hoeveelheden zuurstofmoleculen afgeeft aan het plasma. Zodra het hemoglobine minder zuurstof aan het plasma kan afstaan dan het plasma afstaat aan de weefsels, gaat de PaO2 dalen. De zuurstof-hemoglobine-dissociatiekromme kan onder invloed van verschillende variabelen naar links of naar rechts verschuiven.
meter
De hoeveelheid opgeloste zuurstof is zeer beperkt; de binding aan het hemoglobine is dusdanig belangrijk dat hiermee het belangrijkste transport wordt geëffectueerd. Hemoglobine is een verbinding van haem en globine, opgebouwd uit 4 polypeptide ketens. Er bestaan twee soorten ketens, alpha en bèta. Hiervan bestaan verschillende vormen. Het normale haemoglobine staat bekend als het HBA. Andere bekende vormen van haemoglobine zijn vaak minder goed in staat om zuurstof te vervoeren en sommige zijn zelfs niet met het leven verenigbaar. De zuurstof die aan het Hb. gebonden wordt, kan worden uitgezet via de zuurstof-dissociatiecurve. Deze zuurstof-dissociatiecurve laat de verhouding zien tussen pO2 in mm Hg en Hb-saturatie in procenten.
Rechtsverschuiving van de SO2-kromme Een verschuiving van de SO2-kromme naar rechts doet de affiniteit van hemoglobine voor zuurstof afnemen. Het gevolg is dat bij eenzelfde PO2 minder hemoglobine gesatureerd zal blijven (bijv. geen 75% maar 55%). Er zal dan méér zuurstof aan het weefsel worden afgegeven. Enkele factoren die een rechtsverschuiving van de kromme veroorzaken zijn: ❚ Verlaagde pH; ❚ Verhoogde temperatuur; ❚ Verhoogde PCO2.
De binding van zuurstof aan het Hb is sterker naarmate de pH hoger is, de temperatuur lager, het koolzuurgehalte lager en het zogenoemde 2,3DPG lager. Zo zien we tegengestelde effecten, met andere woorden: de zuurstof laat gemakkelijker los van het Hb bij pH-daling, pCO2-stijging, temperatuurstijging en stijging van de concentratie 2,3 di-fosfoglyceraat. Met name deze laatste situ199