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PARTE 3 FUNÇÕES DE PROTEÍNAS FIGURA 9.9 Seqüência de aminoácidos das regiões constantes de cadeias pesadas de genes de cadeia pesada de IgG 1, 2 e 4. Seqüências de CH1, região de articulação H (hinge), regiões CH2 e CH3 são apresentadas. Seqüência de γ1 está completa, e diferenças em γ2 e γ4 em comparação com seqüência γ1 são mostradas usando abreviações de uma letra dos aminoácidos. Linha tracejada (—) indica ausência de aminoácido na posição correspondente em γ1, com a finalidade de melhor alinhar as seqüências para mostrar a homologia máxima. Seqüência de cadeia γ1 de Ellison, J. W., Berson, B. J. e Hood, L. E. Nucleic Acid Res. 10:4071, 1982. Seqüências dos genes γ2 e γ4 de Ellison, J. e Hood, L. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79:1984, 1984.
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9.3 PROTEÍNAS COM UM MECANISMO CATALÍTICO COMUM: SERINO PROTEASES Serino proteases são uma família de enzimas que usam um resíduo de serina ativado de modo singular no sítio de ligação ao substrato, para hidrolisar cataliticamente ligações peptídicas. Essa serina pode ser caracterizada pela reação irreversível de seu grupo hidroxila de cadeia lateral com diisopropilfluorofosfato (DFP) (Figura 9.11). De todas as serinas da proteína, DFP reage só com a serina cataliticamente ativa, formando um éster de fosfato.
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Enzimas Proteolíticas São Classificadas por seu Mecanismo Catalítico Enzimas proteolíticas são classificadas de acordo com seu mecanismo catalítico. Além das serino proteases, outras classes utilizam cisteína (cisteíno proteases), aspartato (aspartato proteases) ou íons metálicos (metalo proteases) para realizar sua função catalítica. As que hidrolisam ligações peptídicas no interior de um polipeptídeo são endopeptidases, e aquelas que quebram a ligação peptídica de aminoácidos COOH- ou NH2-terminais são exopeptidases. Serino proteases freqüentemente ativam outras serino proteases a partir de sua forma precursora inativa, denominada um zimogênio, por clivagem de uma ligação peptídica específica. Esse mecanismo de ativação
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