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Peter Gienow ———

Fingerapotheke der Zucker und Enzyme

Schobüll 2016 —

Liebe Leserinnen und Leser Wir glauben, dass wir in der Welt der Erscheinungen leben, die aus der Welt der Ursachen hervorgegangen ist. In der Welt der Erscheinungen treten Standpunkte an Stelle der Wahrheit. Wir bitten daher, beim Gebrauch dieses Werkes zu beachten, dass auch das hier Niedergelegte nur der Standpunkt des Autors sein kann. Alle hier niedergelegten Techniken und Möglichkeiten entsprechen dem Erfahrungsschatz des Autors. Daraus lässt sich nicht folgern, dass der Einsatz dieser Techniken bedenkenlos geschehen kann. Daher kann weder eine Garantie, noch eine juristische Verantwortung oder irgendeine Haftung für Folgen, die auf fehlerhafte Angaben oder Anwendungen zurückgehen, übernommen werden.

© 2016 Peter Gienow Autor: Peter Gienow – Immenweg 5 – 25813 Husum Das Werk, einschließlich aller seiner Teile, ist urheberrechtlich geschützt. Jede Verwertung außerhalb der engen Grenzen des Urhebergesetzes ist ohne Zustimmung des Autors unzulässig und strafbar. Das gilt insbesondere für Vervielfältigungen, Übersetzungen, Mikroverfilmungen und die Einspeicherung und Verarbeitung in elektronischen Systemen.

Inhaltsverzeichnis Vorwort

Organische Stoﬀe = KL-RL

Kohlenhydrate = DL-MR

Monosaccharide (C6 H12 06 ) = KR-MR 13 Glucose = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14 Fructose = KR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 16 Galactose = KL-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18 Mannose – ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 19 Ribose = KL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 19 Desoxyribose = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20 Disaccharide (C12 H22 011 ) = ZR-ZL 21 Saccharose = DL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21 Maltose = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 23 Lactose = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 24 Polysaccharide = DR-RL 25 Glykogen = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 27 Enzyme = RL-MR

EC 1: Oxidoreduktasen = RR-ZR 35 Oxidoreduktasen (EC (Enzyme Class) 1.1) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 35 Alkoholdehydrogenase (EC 1.1.1.1) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 35 L-Lactatdehydrogenase (EC 1.1.1.27) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 35 Malatdehydrogenase (EC 1.1.1.37) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 35 Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (EC 1.1.1.49) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . 35

EC 1.1.1.88 = DR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 EC 1.1.1.146 = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 Glucoseoxidase (EC 1.1.3.4) = DL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 Oxidoreduktasen (EC 1.2) = ZL-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 Oxidoreduktasen (EC 1.3) = ML-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 Prostaglandinreduktase 1 (EC 1.3.1.48) = MR-DR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 Oxidoreduktasen (EC 1.4 ) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 Oxidoreduktasen (EC 1.5) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36 Methylentetrahydrofolatreduktase (EC 1.5.1.20) = DR-MR . . . . . . . . . . . . . . . 37 Oxidoreduktasen (EC 1.6) = RR-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37 Oxidoreduktasen (EC 1.7) = DL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37 Oxidoreduktasen (EC 1.8) = ZL-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37 Sulfiredoxin (EC 1.8.98.2) = DR-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37 Oxidoreduktasen (EC 1.9) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37 Oxidoreduktasen (EC 1.10) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37 Oxidoreduktasen (EC 1.11) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 37 Katalase (EC 1.11.1.6) = RR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38 Myeloperoxidase (EC 1.11.1.7) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38 Peroxiredoxine (EC 1.11.1.15) = KL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38 Oxidoreduktasen (EC 1.12) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38 Oxidoreduktasen (EC 1.13) = KL-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38 Lipoxygenasen (EC 1.13.11) = RR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38 Oxidoreduktasen (EC 1.14) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39 Aldosteronsynthase (EC 1.14.15.4) = DL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39 Tryptophan-Hydroxylase (EC 1.14.16.4) = ML-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39 Tyrosinase (EC 1.14.18.1) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39 Cyclooxigenase (EC 1.14.99.1) = ZR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39 17-Alpha-Hydroxylase (EC 1.14.99.9) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39 Oxidoreduktasen (EC 1.15) = RR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39 Superoxid-Dismutase (EC 1.15.1.1) = KR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40 Oxidoreduktasen (EC 1.16) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40 Zoeruloplasmin (EC 1.16.3.1) = KR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40 Oxidoreduktasen (EC 1.17) = RR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40 Xanthinoxidase (EC 1.17.3.2) = KR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40 Oxidoreduktasen (EC 1.18) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40

Oxidoreduktasen (EC 1.19) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41 Oxidoreduktasen (EC 1.20) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41 Oxidoreduktasen (EC 1.21) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41 Oxidoreduktasen (EC 1.22) = ML-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41 EC 2: Transferasen = MR-RL 42 Transferasen (EC 2.1) = ML-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42 Transferasen (EC 2.2) = KR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42 Transferasen (EC 2.3) = ZL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42 Fettsäure-Synthasen (EC 2.3.1) = RR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42 Lecithin-Cholesterin-Acyltransferase (EC 2.3.1.43) = MR-KL . . . . . . . . . . . . 42 Histonacetyltransferase (2.3.1.48) = KR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42 Arylalkylamino-N-Acetyltransferase (EC 2.3.1.87) = RR-RL . . . . . . . . . . . . . . 43 Gamma-Glutamyltranspeptidase (EC 2.3.2.2) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43 Citratsynthase (EC 2.3.3.1) = RL-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43 Transferasen (EC 2.4) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43 Transferasen (EC 2.5) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43 Transferasen (EC 2.6) = DL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43 Aspartat-Aminotransferase (EC 2.6.1.1) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43 Alanin-Aminotransferase (EC 2.6.1.2) = KR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 44 Transferasen (EC 2.7) = RR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 44 Hexokinase (EC 2.7.1.1) = DR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 44 Glukokinase (EC 2.7.1.2) = DR-ML . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 44 Thymidinkinase (EC 2.7.1.21) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 44 Kreatinkinase (EC 2.7.3.2) = DR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 44 DNS-Polymerase (EC 2.7.7.7) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45 Reverse-Transkriptase (EC 2.7.7.49) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45 Tyrosinkinase (EC 2.7.10.2) = ZL-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45 5’-Amp-Aktivierende-Proteinkinase (EC 2.7.11.31) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . 45 Transferasen (CF 2.8) = MR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45 Transferasen (CF 2.9) = DL-ML . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45 Transferasen (CF 2.10) = ZR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45 EC 3: Hydrolasen = RR-RL 46 Hydrolasen (EC 3.1) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 46

Pankreaslipase (EC 3.1.1.3) = ML-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 46 Phospholipase A2 (EC 3.1.1.4) = ML-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 46 Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 46 Lipoproteinlipase (EC 3.1.1.34) = MR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 46 RPE65 (EC 3.1.1.64) = DL-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47 Phosphatase (EC 3.1.3.48) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47 Alkalische Phosphatase (EC 3.1.3.1) = DR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47 Saure Phosphatase (EC 3.1.3.2.) = KR-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47 Phosphodiesterasen (EC 3.1.4) = ZR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47 Steroidsulfatase (EC 3.1.6.2) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 47 Desoxyribonuklease (EC 3.1.21.1) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48 Ribonuklease (EC 3.1.27.1) = KR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48 Hydrolasen (EC 3.2) = KR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48 Hyaluronidase (EC 3.2.1) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48 Alpha-Amylase (EC 3.2.1.1) = KR-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48 Insulinase (EC 3.2.1.7) = DL-ZR-KL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48 Isomaltase (EC 3.2.1.10) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48 Lysozym (EC 3.2.1.17) = ZR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49 Neuraminidase (EC 3.2.1.18) = RR-KL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49 Maltase (EC 3.2.1.20) = RR-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49 Invertase (EC 3.2.1.26) = RR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49 Saccharase (EC 3.2.1.26) = DR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49 Laktase (EC 3.2.1.108) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 49 Hydrolasen (EC 3.3) = RR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50 Hydrolasen (EC 3.4) = MR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50 Alanin-Amino-Peptidase (EC 3.4.11.2) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50 Carboxy-Peptidase A (EC 3.4.17.1.) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50 Carboxy-Peptidase B (EC 3.4.17.2.) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50 Chymotrypsin (EC 3.4.21.1.) = RR-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50 Trypsin (EC 3.4.21.4.) = ZR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 51 Thrombin (EC 3.4.21.5) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 51 Plasmin (EC 3.4.21.7.) = ZL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52 Enteropeptidase (EC 3.4.21.9.) = ZR-DR-KL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52 Elastase (EC 3.4.21.36) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52 Protein C (EC 3.4.21.69) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52

Urokinase (EC 3.4.21.73) = ZR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52 Papain (EC 3.4.22.2) = ZR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 53 Pepsin (EC 3.4.23.1) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 53 Renin (EC 3.4.23.15) = KR-DL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 53 Hydrolase (EC 3.5) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 54 Asparaginase (EC 3.5.1.1) = DR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 54 Hydrolase (EC 3.6) = ML-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 54 Natrium-Kalium-ATPase (EC 3.6.3.9) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 54 Wasserstoff-Kalium-ATPase (EC 3.6.3.10) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 54 Helikase (EC 3.6.4.) = ZL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 Hydrolase (EC 3.7) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 Hydrolase (EC 3.8) = RR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 Hydrolase (EC 3.9) = MR-ML . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 Hydrolase (EC 3.10) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 Hydrolase (EC 3.11) = MR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 Hydrolase (EC 3.12) = DR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 Hydrolase (CF 3.13) = ZR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55 EC 4: Lyasen = DR-KR 56 Lyase (EC 4.1) = KL-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56 Glutamat-Decarboxylase (EC 4.1.1.15) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56 Ribulose-Biphosphat-Carboxylase (EC 4.1.1.39) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . 56 Lyase (EC 4.2) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56 Carboanhydrase (EC 4.2.1.1.) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56 Lyase (EC 4.3) = DR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57 Lyase (EC 4.4) = ML-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57 Lyase (EC 4.5) = RR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57 Lyase (EC 4.6) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57 Lyase (EC 4.7) = DR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57 Lyase (EC 4.99) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 57 EC 5: Isomerasen = KL-KR 58 Isomerase (EC 5.1) = ZL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58 Isomerase (EC 5.2) = RR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58 Isomerase (EC 5.3) = RR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58

Isomerase (EC 5.4) = ZL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58 Phospho-Glukomutase (EC 5.4.2) = ML-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58 Isomerase (EC 5.5) = RL-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58 Isomerase (EC 5.99) = DR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 59 EC 6: Ligasen (Synthetasen) = RL-MR 60 Ligase (EC 6.1) = KR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60 Ligase (EC 6.2) = KL-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60 Ligase (EC 6.3) = MR-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60 Ligase (EC 6.4) = KL-RL . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60 Ligase (EC 6.5) = DL-ML . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60 DNS-Ligase (EC 6.5.1.1) = RL-MR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60 Ligase (CF 6.6) = DR-KR . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 61 Zum Schluss

Vorwort Mithilfe unserer Finger lassen sich viele Störungen des Wohlbefindens positiv verändern. Dazu brauchen Sie nur zwei oder mehrere Finger sich gegenseitig berühren zu lassen. Legen Sie die Fingerspitzen sanft aneinander und fühlen dann, wie die Energie zu fließen beginnt. Das kann in Form eines Kribbelns, Pochens oder einer anderen Empfindung wahrnehmbar werden. Wird Ihnen die Empfindung unangenehm, so trennen Sie einfach die beiden Finger. Da wir eine linke und eine rechte Hand haben, sind die Seiten mit dem Buchstaben L für links und R für rechts bezeichnet worden. Die einzelnen Finger haben folgende Abkürzung erhalten: • D = Daumen • Z = Zeigefinger • M = Mittelfinger • R = Ringfinger • K = Kleiner Finger Wenn im Text steht: DR-DL, dann sollte der rechte Daumen (DR), den linken Daumen (DL) sanft berühren. Wenn im Text steht: ZR-KR, dann berührt der rechte Zeigefinger den rechten kleinen Finger ganz zart (etwas schwierig, aber es sollte gehen). Gelingt es Ihnen nicht die Finger zusammenzubringen, können Sie den rechten Daumen als Vermittler verwenden. Sie können also, anstatt den rechten kleinen Finger mit dem rechten Zeigefinger zu verbinden, beide Finger mit dem rechten Daumen verbinden, das ist oft viel einfacher. Wenn Sie dieselbe Stellung in der linken Hand haben, können Sie allerdings

nicht den linken Daumen nehmen, sondern müssen auch hier den rechten verwenden. Ein kurzes Beispiel Stellen Sie sich vor Sie können Zucker nicht vertragen, dann könnten Sie während des Verdauungsprozesses die Fingerstellung (Qode) DR-RL halten. Oder Sie bereiten Ihren Organismus mit derselben Fingerhaltung auf die Zuckeraufnahme vor. Manchmal müssen Sie statt Glucose den Qode für Saccharose (DL-MR) verwenden oder den Qode für ein bestimmtes Enzym z.B. Glukoseoxidase (DLRL). Manche Fingerstellungen sind identisch, deshalb ist es wichtig, dass Sie daran denken, was Sie beabsichtigen, während Sie die Fingerstellung halten. Ich wünsche Ihnen viel Freude mit dieser Ausgabe der Fingerapo-theke. Liebe Grüße Peter Gienow

Organische Stoﬀe = KL-RL Alle organischen Stoffe können über die obige Fingerstellung erweckt werden.

Kohlenhydrate = DL-MR Alle Kohlenhydrate können über die obige Fingerstellung erweckt werden.

Monosaccharide (C6 H12 06 ) = KR-MR Monosaccharide (altgr. μόνο »allein« und σακχαρο »Zucker«), auch Einfachzucker genannt, sind eine Stoffgruppe von organisch-chemischen Verbindungen. Sie sind Produkte der Teil-Oxidation mehrwertiger Alkohole. Alle Monosaccharide haben eine Kette aus mindestens drei Kohlenstoffatomen als Grundgerüst und weisen eine Carbonylgruppe sowie mindestens eine Hydroxygruppe auf. Sie sind die Bausteine aller Kohlenhydrate und können sich zu Disacchariden (Zweifachzuckern), Oligosacchariden (Mehrfachzuckern) oder Polysacchariden (Vielfachzuckern) verbinden. Die Monosaccharide Glucose, Fructose und Galactose sind die wichtigsten Zucker des Stoffwechsels. Sie sind Energieträger und dienen als Zellbausteine. Ausgangspunkt der meisten Einfachzucker ist die Photosynthese. Einfachzucker befinden sich als Glucose (Traubenzucker) und Fructose (Fruchtzucker) in Lebensmitteln wie Obst, Honig und Süßigkeiten. Auch die Galactose, der so genannte Schleimzucker in der Milch, ist ein Einfachzucker. Demgegenüber sind Rohr-, Milch- oder Malzzucker Zweifachzucker. Stärke und Glycogen sind Vielfachzucker. Alle höheren Zucker müssen zuerst zu wasserlöslichen Di- oder Monosacchariden abgebaut werden, um über Transportproteine oder einfache Diffusion ins Blut aufgenommen bzw. in die Leber transportiert werden zu können. Die Aufnahme der Monosaccharide Glucose und Galactose führt zu einem raschen Anstieg des Blutzuckerspiegels. Alle anderen Einfachzucker werden vorwiegend in der Leber verstoffwechselt und haben keine direkte Wirkung auf den Glucosespiegel im Blut. Da der Blutzuckerspiegel eine enge Schwankungsbreite aufweisen muss, ist

es für den Organismus erforderlich, dem schnellen Anstieg durch rasche Weiterverarbeitung entgegenzuwirken. Der Insulinspiegel steigt an und der Blutzucker wird in der Leber in Glycogen – ein Polysaccharid aus Glucose-Bausteinen – umgewandelt. Dies erzeugt einen schnellen Energiespeicher in der Leber, da das Glycogen bei Bedarf rasch wieder in Glucose zerlegt werden kann. Überschüssige Glucose, die nicht als Glycogen gespeichert werden kann, wird im Fettgewebe und der Leber in Fette umgewandelt, die in Leber, Skelettmuskulatur und Fettzellen als Energiedepot dienen. Ernährungswissenschaftler empfehlen, maximal 10 % der Gesamtenergiemenge durch Einfach- und Zweifachzucker aufzunehmen. Vielfachzucker wie Stärke gelten als besser geeignet, den Kohlenhydratbedarf zu decken, da sie im Magen-Darm-Trakt zunächst zu Einfachzuckern umgewandelt werden müssen, was zu einer deutlich langsameren Aufnahme der Kohlenhydrate führt. Glucose = DR-RL Glucose (kurz Glc, auch Glukose geschrieben, von griechisch γλυκύς »süß«, umgangssprachlich Traubenzucker) ist eine natürlich vorkommende chemische Verbindung mit der Summenformel C6 H12 O6 . Sie ist ein Monosaccharid (Einfachzucker) und gehört damit zu den Kohlenhydraten. Glucose, auch Traubenzucker oder Dextrose genannt, kommt im Saft vieler Früchte und Beeren vor, darunter auch Weintrauben, wo auch der Name für diese Zuckerart herkommt. Im Körper von Menschen und Tieren ist Glucose die wichtigste und universelle Energiequelle für die Gewährleistung von Stoffwechselprozessen. In der Natur kommt ausschließlich D-Glucose (D = rechtsdrehend »dexter«, L = linksdrehend) vor. Als Kohlenhydrat mit sechs C-Atomen gehört Glucose zu den Hexosen (sechs). Die Glucose im Blut wird als Blutzucker bezeichnet. Der Blutzuckergehalt

eines gesunden Menschen beträgt im nüchternen Zustand, d. h. nach Übernachtfasten, etwa 70 bis 100 mg/dl Blut (4 bis 5,5 mMol). Im Blutplasma liegen die gemessenen Werte etwa 10–15% höher. Außerdem liegen die Werte im arteriellen Blut über den Konzentrationen im venösen Blut, da Glucose während der Passage des Kapillarbettes in das Gewebe aufgenommen wird. Auch im Kapillarblut, das häufig zur Blutzuckerbestimmung verwendet wird, liegen die Werte teils höher als im venösen Blut. Nach Nahrungsaufnahme steigt die Blutzuckerkonzentration an. Werte über 180 mg/dl in venösem Vollblut werden als Hyperglykämie bezeichnet. Ein wiederholt oder dauerhaft erhöhter Blutzuckerwert weist in der Regel auf Diabetes mellitus hin. Glucosekonzentrationen unter 40 mg/dl in venösem Vollblut werden als Hypoglykämie bezeichnet. Traubenzucker kann im Körper vollständig zu Wasser und Kohlenstoffdioxid abgebaut werden. Ist dafür nicht genügend Sauerstoff verfügbar, erfolgt der Glucoseabbau bis zum Lactat. Bei hohem Angebot an Glucose können Fette aufgebaut oder der GlycogenSpeicher aufgefüllt werden. Leber und Nieren können Zucker aufbauen. Glucose wird hauptsächlich von Pflanzen mithilfe der Photosynthese aus Sonnenlicht, Wasser und Kohlenstoffdioxid produziert und kann von allen Lebewesen als Energie- und Kohlenstofflieferant verwertet werden. Normalerweise kommt Glucose aber nicht frei, sondern in Form ihrer Polymere (mehrere Zucker zusammen), also als Milchzucker, Rübenzucker, Stärke, Cellulose unter anderen vor, die in Pflanzen sowohl Reservestoffe als auch Bestandteil der Zellstruktur sind. Diese Polymere werden bei der Nahrungsaufnahme durch Tiere, Pilze und Bakterien mithilfe von Enzymen erst zu Glucose abgebaut. Beim Menschen geschieht dies teilweise bereits beim Kauen mittels Amylase, die im Speichel enthalten ist. Alle Lebewesen sind außerdem in der Lage, Glucose aus bestimmten Ausgangsprodukten selbst herzustellen, wenn sich die Notwendigkeit ergibt.

Der Glucosegehalt des Blutes beträgt etwa 0,1% und wird durch die Hormone Insulin und Glucagon geregelt. Der Traubenzucker wurde 1792 von Johann Tobias Lowitz in Weintrauben entdeckt und als von Rohrzucker (Saccharose) verschieden erkannt. Glucose ist der von Jean-Baptiste Dumas 1838 geprägte Begriff, der sich in der chemischen Literatur durchgesetzt hat. Von Friedrich August Kekulé stammt der Vorschlag Dextrose (von lateinisch dexter = rechts), da Traubenzucker die physikalische Eigenschaft besitzt, die Ebene des linear polarisierten Lichtes nach rechts zu drehen. Im Gegensatz dazu drehen D-Fructose (eine Ketohexose s.u.) und L-Glucose polarisiertes Licht nach links. Die Struktur der Glucose und die Strukturbeziehungen zu den anderen Monosacchariden wurden 1891 von Emil Fischer beschrieben und stellten einen Meilenstein der Naturstoffchemie dar. Fructose = KR-MR Fructose oder Arabino-Hexulose kommt in freier Form in fast allen süßen Beeren und Früchten vor. Fructose (von lateinisch fructus »Frucht«, veraltet Lävulose, Fruchtzucker) ist eine natürlich vorkommende chemische Verbindung mit der Summenformel C6 H12 O6 . Fructose gehört als Einfachzucker zu den Kohlenhydraten. Sie kommt in mehreren Formen vor. Fructose kommt in der Natur vor allem in Früchten wie Kernobst, Beeren, sowie in manchen exotischen Früchten und im Honig vor. Im Haushaltszucker (hergestellt aus Zuckerrüben oder Zuckerrohr) ist Fructose in gebundener Form enthalten. Rohr- oder Rübenzucker (Saccharose) ist ein Zweifachzucker, der aus je einem Molekül Glucose (Traubenzucker) und Fructose (Fruchtzucker) zusammengesetzt ist. Ein bedeutsamer Anteil bei der Zuckeraufnahme kommt aus industriell gefertigten Nahrungsmitteln, die mit Fructose angereicherten Sirup aus Maisstärke enthalten.

Wenn Fructose in den Körper gelangt, wird der größte Teil schnell durch das Gewebe ohne Insulin absorbiert, der restliche kleinere Teil wird in Glucose umgewandelt. Fructose ist eine farb- und geruchlose, leicht wasserlösliche, sehr süß schmeckende Verbindung, die prismen- oder nadelförmige, stark hygroskopische (ziehen Wasser aus der Umgebung an) Kristalle bildet. Fructose gehört wegen ihrer sechs Kohlenstoffatome zur Gruppe der Hexosen und wegen der Ketogruppe zu den Ketosen (Ketohexosen). In kristalliner Form liegt sie als Sechsring (Fructopyranose) vor, gebunden als Fünfring (Fructofuranose). Aus ökonomischen und logistischen Gründen und wegen gegenüber gewöhnlichem Zucker 20% höherer Süßkraft, ist eine zunehmende Verdrängung anderer Süßstoffe durch Fructose zu beobachten. Im Darm wird Fructose von Menschen unterschiedlich gut, vor allem langsamer als Glucose resorbiert. Dies liegt am passiven Transport durch spezielle Proteine. Fructose wird niemals vollständig aus der Nahrung aufgenommen. Vor allem bei Kleinkindern besteht daher die Gefahr, dass es bei zu hohen Fructosemengen in der Nahrung zur Durchfall kommt. Beim Menschen führen Störungen der Fructose-Aufnahme im Darm oder des Fructose-Stoffwechsels in der Leber zu Krankheitssymptomen. Klinische Bedeutung haben die häufige Fructosemalabsorption, bei der ein gestörter Fruchtzucker-Transport durch die Darmzellen angenommen wird, und die seltene, aber zu ernsten Symptomen führende, hereditäre Fruktoseintoleranz (HFI), die durch eine erbliche Störung des Fructosestoffwechsels in der Leber bedingt ist, bei der Fructose nicht oder nicht in ausreichenden Mengen abgebaut werden kann. Geschätzte 30–40% der Mitteleuropäer weisen die Fructosemalabsorption auf, wobei etwa die Hälfte Symptome zeigt. Die Störung tritt vorwiegend im Kindesalter auf. Nicht aufgenommener Fruchtzucker wird von den Bakterien der Darmflora zu Kohlenstoffdioxid, Wasserstoff und kurzkettigen Fettsäuren abgebaut. Diese erzeugen Reizdarmsymptome wie Blähungen, Bauchschmerzen, breiigen, teils übelriechenden Stuhl und Durchfall.

Lange Zeit wurde Fruchtzucker zum Süßen diätetischer Lebensmittel empfohlen. Der Blutzucker steigt bei Zufuhr von Fruchtzucker deutlich langsamer an, als bei Haushaltszucker. Leider macht Fructose fett und kann zur Leberzirrhose führen. Galactose = KL-KR Galactose (C6 H12 06 ) kommt in freier Form nicht in Lebensmitteln vor. Sie ist das Produkt der Aufspaltung des Milchzuckers. In der Leber wird Galactose zu Glucose umgewandelt. Die Galactose, kurz Gal, auch Galaktose (traditionelle Schreibung nach gr. γαλακτόζη galaktóze, von του γάλακτου tu gálaktu »aus der Milch«) oder der Schleimzucker, ist eine natürlich vorkommende chemische Verbindung aus der Gruppe der Einfachzucker. Galactose kommt in den meisten Lebewesen als Baustein in verschiedenen Schleimhäuten vor, woher sich der deutsche Name ableitet. Galactose ist eine Hexose und hat wie alle Hexosen die Summenformel C6 H12 O6 . Galactose tritt neben der Einfachzucker-Form auch als Baustein in Di-, Oligound Polysacchariden (Lactose, Raffinose) und anderen biochemischen Stoffen auf. Als ein Bestandteil der Muttermilch ist sie ein wichtiger Energieträger für Säuglinge. Die Galactose wird im Dünndarm aufgenommen und in der Leber entweder durch das Enzym α-Galactosidase abgebaut, oder durch Uridindiphosphatglucose in Glykogen eingebaut. Eine Erbkrankheit, bei der die Betroffenen Galactose aufgrund eines Enzymdefekts überhaupt nicht verwerten können, wird Galactosämie genannt. Sie kommt sofort nach der Geburt zum Tragen. Damit die Galactose zur Energiegewinnung genutzt werden kann, muss sie in einen der üblichen Stoffwechselwege eingeschleust werden - in diesem Fall in die Glycolyse.

Mannose – ZR-RL In freier Form kommt die Mannose in Zitrusfrüchten und anderen Pflanzen vor. Mannose, in biochemischer Darstellung häufig mit Man abgekürzt, ist ein asymmetrischer Zwilling der Glucose. Als D-Mannose ist sie eine natürliche Hexose und Baustein zahlreicher pflanzlicher Polysaccharide (Mannane). Im Organismus ist sie hauptsächlich ein Bestandteil von Membranen. Während Mannose für den Menschen nahezu ungiftig ist, besitzt diese für verschiedene Hautflügler wie Bienen (zu denen auch die Hummeln gehören) und die Gemeine Wespe Vespa vulgaris eine hohe Toxizität (Giftigkeit). Die Giftwirkung beruht auf der Ähnlichkeit der Mannose zu Glucose, die zu einer Hemmung verschiedener Enzyme führt. D-Mannose wird therapeutisch zur Vorbeugung (Prophylaxe) von Blasenentzündungen eingesetzt. Ribose = KL-MR Ribose (Abkürzung: Rib) ist ein Zucker mit fünf Kohlenstoff-Atomen (Pentose). D-Ribose kommt in der Natur häufig vor, beispielsweise als Bestandteil der RNA sowie in den biologischen Energieträgern ATP (Adenosintriphosphat), ADP (Adenosindiphosphat) und AMP (Adenosinmonophosphat). In Zellen kommt cAMP (cyclisches AMP) als sekundärer Botenstoff zur Verstärkung von hormonellen oder nervösen Wirkungen vor. Im menschlichen Organismus kann Ribose aus anderen Einfachzuckern über den Pentosephosphat-Zyklus synthetisiert werden. Die Desoxyribose, bei der die Hydroxygruppe am zweiten Kohlenstoffatom fehlt, ist ein wichtiger Bestandteil der DNA (Desoxyribonuk-leinsäure). Ribose lässt sich mit dem Bial-Reagenz nachweisen (einer Lösung von Orcin und Eisen(III)-chlorid in konzentrierter Salzsäure). Der Test ist positiv, wenn sich nach Zugabe von Bial-Reagenz zum Kohlenhydrat und nach Erhitzen eine grün-blaue Färbung einstellt.

Desoxyribose = ZL-MR Desoxyribose ist ein aus fünf Kohlenstoff-Atomen bestehender Zucker, eine Pentose. Anders als bei der Ribose ist bei der 2-Desoxyribose die OH-Gruppe am zweiten C-Atom durch ein H-Atom ersetzt (desoxy bedeutet ohne Sauerstoff). Desoxyribose ist ein Grundbaustein der Desoxyribonukleinsäure (DNA) und wurde 1929 von Phoebus Levene entdeckt.

Disaccharide (C12 H22 011 ) = ZR-ZL Disaccharide sind Zweifachzucker. Über die obige Fingerstellung (Qode) lassen sich alle Zweifachzucker erwecken. Saccharose = DL-MR Saccharose ist ein in der Natur weit verbreiteter Zweifachzucker. Sie kommt in vielen Früchten, Obst und Beeren vor. Besonders hoch ist der Saccharoseanteil in Zuckerrüben und im Zuckerrohr. Wenn Saccharose in den Darm kommt, wird sie schnell durch die AlphaGlukosidase des Dünndarms in Glucose und Fructose verwandelt, die dann ins Blut eingeschleust werden. Saccharose wird auch Sucrose genannt. Saccharose (lateinisch saccharum bzw. altgriechisch sákcharon σάκχαρον, »Zucker«), umgangssprachlich Kristallzucker, Haushaltszucker, oder einfach Zucker genannt, ist ein Zweifachzucker. Vor allem Zuckerrübe, Zuckerrohr und Zuckerpalme enthalten sie in wirtschaftlich nutzbaren Mengen. In der Saccharose sind je ein Molekül α-D-Glucose und β-D-Fructose miteinander verbunden. Die Zusammensetzung wurde von Walter Norman Haworth aufgeklärt. Die Zuckerrübe [Beta vulgaris] ist die bedeutendste Zuckerpflanze der gemäßigten Breiten. Zuckerrohr (Saccharum officinarum) enthält reichlich Saccharose. Saccharose wird von vielen Pflanzen mittels Photosynthese gebildet. Für die Gewinnung des Haushaltszuckers sind vor allem Zuckerrüben, Zuckerrohr und die Zuckerpalme (vor allem in Indonesien) von Bedeutung. In

kleineren Mengen wird Saccharose auch aus dem Saft des Zuckerahorns gewonnen. Der überwiegend Saccharose enthaltende Phloemsaft (Phloem = Rinde, Bast) vieler Pflanzen bildet die Grundlage der Honigproduktion, indem die Bienen entweder direkt pflanzliche Absonderungen wie Nektar oder aber die Honigtau genannten Ausscheidungen von Phloemsaft saugenden Insekten (v. a. Schnabelkerfen wie Blattläusen, Schildläusen, Blattflöhen, Mottenschildläusen sowie verschiedener Zikaden) sammeln. Saccharose ist der wichtigste Transportzucker in Pflanzen. Beim Erhitzen von Saccharose auf 185 ℃ schmilzt sie und bildet unter Zersetzung eine braun werdende Schmelze (Karamell). Wird die Saccharose verbrannt, entstehen Zuckerkohle und ein übel riechendes Gas. Saccharose ist in Wasser sehr gut löslich. In wässriger Lösung dreht Saccharose polarisiertes Licht im Uhrzeigersinn. Nach der Spaltung in Glucose und Fructose wird das Licht gegen den Uhrzeigersinn gedreht. Das nennt man Inversion (Drehungsumkehr). Daher wird ein 1:1-Gemisch aus Fructose und Glucose auch als Invertzucker bezeichnet. Saccharose wurde eine Süßkraft von 1 zugeordnet. An ihr müssen sich andere Süßigkeiten messen. Bis zur industriellen Revolution im 19. Jahrhundert war reiner Zucker breiten Bevölkerungsschichten in Mitteleuropa kaum zugänglich. Zucker wurde dem Körper hauptsächlich beim Genuss von Gemüse und Obst sowie von Honig zugeführt. Erst seit der Züchtung der Zuckerrübe um 1800 und dem Beginn der industriellen Raffination von Zucker wurde der Organismus mit größeren Mengen von Kristallzucker konfrontiert. Hoher Zuckerkonsum, vor allem, wenn es sich um »freien« Zucker z. B. aus süßen Getränken handelt, kann zu Übergewicht und damit zu einem erhöhten Krankheitsrisiko für Diabetes mellitus führen. Studien von John Yudkin legen nahe, dass zwischen der Aufnahme von Zucker und der Häufigkeit von Herzinfarkten ein Zusammenhang besteht. Fehlende oder ungenügende Zahnpflege nach dem Konsum von zuckerhaltigen Nahrungsmitteln führt zur Bildung von Zahnkaries. Viele Zuckerarten

können von Bakterien im Mund zu zahnschädigenden Säuren umgewandelt werden. Insbesondere wird Saccharose vom Bakterium Streptococcus mutans zu Dextranen verarbeitet, mit deren Hilfe diese sich besonders hartnäckig an Zähne heften können. Die Weltgesundheitsorganisation empfiehlt, dass Zucker höchstens 10 % der täglichen menschlichen Energieaufnahme ausmachen sollte. Maltose = DR-RL Maltose ist die lateinische Fachbezeichnung für Malzzucker, ein Abbauprodukt der Stärke. Es handelt sich um einen weißen, kristallinen Zweifachzucker (Disaccharid) mit der Summenformel C12 H22 O11 . Sie löst sich gut in Wasser und besitzt einen süßlichen Geschmack. Bezogen auf Saccharose hat eine 10%ige D-Maltoselösung eine Süßkraft von 41 %. Maltose kommt in großen Mengen in gekeimten Körnern (Malz) vor, in Gerste, Roggen und anderen Getreidesorten. Sie kommt aber auch in Tomaten und Kartoffelkeimen vor, sowie in Pollen und Nektar einer ganzen Reihe Pflanzen. Maltose ist ein Inhaltsstoff von Malz. Maltose entsteht beim Mälzen, also dem Keimen von Getreide, wie z. B. Gerste. Man findet Maltose in Bier, Cerealien, Pasta, Kartoffeln und in vie-len weiteren süß schmeckenden Produkten, in denen es sich beim Abbau von Stärke und Glykogen mit α-Amylase bildet. Maltose wird leicht durch den menschlichen Körper aufgenommen. Maltose wird aus zwei Glucose-Molekülen gebildet, wie auch die Isomaltose. Maltose bildet sich u. a. beim Bierbrauen durch Einwirkung von Amylasen auf Stärke. Die Ausbeutung beträgt ca. 80 %. Alternativ zur Saccharose findet Maltose in diversen Nährmedien in der Zellund Gewebekultur Anwendung.

Lactose = MR-RL Lactose, Milchzucker oder Laktose (von lateinisch lac, Genitiv lactis Milch) ist ein Zucker in Milch. Sie wurde erstmals um 1615 von Fabrizio Bartoletti isoliert. Milchzucker macht fast den kompletten Anteil der Kohlenhydrate in Milch und Milchprodukten aus. Lactose besteht aus den beiden Molekülen D-Galactose und D-Glucose. Lactose ist ein wichtiges Kohlenhydrat in der Zeit des Stillens und bei künstlicher Ernährung von Kleinkindern. Sie wird im Magen-Darm-Trakt durch das Enzym Lactase zu Glucose und Galactose gespalten. Ist dies aufgrund eines Lactasemangels nicht möglich, so spricht man von einer Lactoseintoleranz. Lactose ist ein Stimulator des Nervensystems und dient als ein vorbeugendes und therapeutisches Mittel für Herz-Kreislauf-Erkrankungen. Wird Lactose durch Bifidobakterien zu Milchsäure fermentiert, stellt sie das saure Milieu im Dickdarm und die Hemmung des Wachstums von krankmachenden Mikroorganismen sicher. Bei der Käseherstellung wird ein Teil der Lactose mit der Molke abgetrennt. Durch Reifung wird weitere Lactose abgebaut. Frischkäsesorten haben daher einen Lactoseanteil von mehr als 2% und längere gereifte Hartkäsesorten oft weniger als 0,1%. Lactose ist eine kristalline, farblose Substanz mit süßem Geschmack. Die Süßkraft liegt je nach Konzentration zwischen 25 und 60% der von Saccharose. Beim Erhitzen wird Lactose teilweise in Lactulose verwandelt, die süßer schmeckt als Milchzucker. Lactose ist ein Zusatzstoff sehr vieler Produkte, da dadurch eine cremige Konsistenz erreicht wird. Lactose gehört aufgrund des sehr geringen Preises, ähnlichen Aussehens, der hohen Verfügbarkeit und Unschädlichkeit zu den häufigsten Streckmitteln der meisten gängigen Drogen wie Kokain, Amphetamin oder Heroin. Lactose wirkt in größeren Mengen abführend, da durch eine größere Konzentration an Zuckermolekülen Wasser durch Osmose im Darm zurückgehalten wird.

Polysaccharide = DR-RL Polysaccharide auch als Mehrfachzucker oder Vielfachzucker bezeichnet, sind Kohlenhydrate, in denen eine große Anzahl (mindestens zehn) Einfachzucker verbunden sind. Beispiele für Polysaccharide sind Glycogen, Stärke, Pektin, Chitin, Callose und Cellulose. Polysaccharide spielen für Pflanzen und Tiere eine wichtige Rolle als Schleimstoffe, Reserve- und Nährstoffe. Sie sind zum Beispiel in Getreidekörnern und Kartoffeln vorzufinden. Pflanzliche Zellwände bestehen zu über 50% aus Cellulose und Hemicellulose, letztere ist ein Gemisch aus Polysacchariden, das eine stützende Funktion in der Zellwand übernimmt. Die Polysaccharide werden nach Art der Einzelbausteine (Monomere) des Moleküls in Homoglykane (aus nur einer Art Einfachzucker) und Heteroglykane (aus zwei oder mehreren Kettenbausteinen) eingeteilt. Stärke und Cellulose sind Homoglykane. Beide sind aus jeweils nur einer Art von Monosacchariden aufgebaut. Stärke ist die Hauptspeicherform der stoffwechselaktiven Glucose und besteht aus den zwei Strukturen Amylose und Amylopektin, die wiederum gänzlich aus α-D-Glucose-Einheiten aufgebaut sind. Cellulose hingegen weist eine durchgehend einheitliche Struktur aus nur einem Monomer β-D-Glucose auf. Homoglykane, die aus oft vorkommenden Monomeren bestehen, werden meist wiederum in Unterkategorien unterteilt, die nach den jeweiligen Monomeren benannt sind. So gehören aufgrund ihrer Bausteine beispielsweise die beiden oben genannten Polysaccharide Cellulose und Stärke zu den Glucanen. Heteroglykane (lat. hetero, »unterschiedlich«, »verschieden«), bestehen aus mehreren, unterschiedlichen Monomeren.

Heparin und Fondaparinux sind beides Gerinnungshemmstoffe und Vertreter der Heteroglykane. Auch Heteroglykane werden in Unterkategorien unterteilt. Die biologisch bedeutendsten zählen zur Gruppe der Glykosaminoglykane, deren Vertreter allesamt aus sich wiederholenden Disaccharid-Einheiten bestehen, die wiederum aus zwei verschiedenen Monosaccharid-Einheiten aufgebaut sind. Neben Heparin ist auch Hyaluronsäure ein Glykosaminoglykan, das in der Schönheitschirurgie und Orthopädie eingesetzt wird. Für den Organismus stellen Polysaccharide einen essentiellen Energieträger dar, wobei Vertreter dieser Stoffgruppe in den meisten Fällen als Energiespeicher dienen, Im tierischen und menschlichen Stoffwechsel übernimmt Glykogen diese Aufgabe. Dieser Energiespeicher wird im Falle des Energiebedarfs eines Organismus durch Glukagon freigesetzt, wodurch Glucose-Einheiten entstehen. In Pflanzen übernimmt die Stärke diese Aufgabe. Jede Zelle ist von einer Kohlenhydrathülle ummantelt, die als Glykokalyx bezeichnet wird. Diese stellt eine bis zu 140 nm dicke Schicht dar, die aus Poly- und Oligosacchariden aufgebaut ist. Die Glykokalyx schützt die Zelle vor Austrocknung und sorgt für die Kommunikation von Zelle zu Zelle. Diese Kommunikation ist besonders für das Immunsystem von Bedeutung. Häufig sind Polysaccharide am Aufbau der äußeren Hülle bestimmter Mikroorganismen beteiligt. Ihre Zusammensetzung gibt der Zelle ein Gesicht. Der größte Teil der Glykosaminoglykane ist beim Aufbau von Proteoglykanen beteiligt. Hier ist vor allem die Hyaluronsäure zu erwähnen. Proteoglykane bauen gemeinsam mit Kollagen und Wasser das Knorpelgewebe auf.

Glykogen = ZR-RL Glykogen ist die Hauptspeicherform von Glucose in den Tierzellen. Das Glykogen (auch Glycogen, tierische Stärke oder Leberstärke) ist ein verzweigtes Polysaccharid (Vielfachzucker), das aus Glucose-Einheiten aufgebaut ist. Glykogen dient der kurz- bis mittelfristigen Speicherung und Bereitstellung des Energieträgers Glucose im menschlichen und tierischen Organismus. Auch Pilze verwenden diese Form der Energiespeicherung, während Pflanzen Stärke als Kohlenhydratspeicher benutzen. Der Vorgang des Aufbaus von Glykogen wird als Glykogensynthese bezeichnet, der umgekehrte Prozess des Glykogenabbaus als Glykogenolyse. In Leber- und Muskelzellen wird bei einem Überangebot von Kohlenhydraten Glykogen aufgebaut, dessen Massenanteil in der Leber bis 20% beträgt. Bei vermehrtem Energiebedarf verwenden die Muskelzellen ihr gespeichertes Glykogen. Auch das in Leber und Nieren gespeicherte Glykogen wird bei Bedarf wieder zu Glucose aufgespalten, wobei hier die Glucose über das Blut dem Gesamtorganismus zur Verfügung gestellt wird. Glykogen besteht aus einem zentralen Protein (Glykogenin), an das bis zu 50.000 Glucosebausteine geknüpft sind. Glykogen ist baumartig verzweigt, auf diese Weise können an verschiedenen Stellen des Moleküls Glucose abgebaut werden. Amylopektin, ein Bestandteil der pflanzlichen Stärke, ist genau so aufgebaut wie Glykogen, hat allerdings einen geringeren Verzweigungsgrad. Mit der Nahrung aufgenommene Stärke wird durch das Enzym alphaAmylase (genauer Ptyalin) im Mund und im Zwölffingerdarm in die beiden Zweifachzucker Maltose und Isomaltose gespalten. Diese werden durch andere Enzyme in Glucose überführt. Der Muskel nutzt seinen Glykogenvorrat ausschließlich selbst. Leber und Nieren dienen als Glykogenspeicher und stellen es hauptsächlich anderen Zellen zur Verfügung. Dies ist vor allem im Schlafzustand als Energieversorgung für Zellen des Nebennierenmarks und der Erythrozyten wichtig, da diese Zellen auf Glucose als Energielieferant angewiesen sind. Der Blutzuckerspiegel ändert sich durch Glykogenauf- und abbau. Dieser

wird durch verschiedene Hormone reguliert: • Adrenalin und Glucagon regen den Glykogenabbau an, • Insulin fördert den Glykogenaufbau. Insulin und Glukagon werden in Teilen der Bauchspeicheldrüse gebildet. Der Glykogengehalt der Leber variiert dabei je nach Ernährungszustand des menschlichen Körpers. Im Hungerzustand beträgt er weniger als 1% des Lebergewichtes, bei gutem Ernährungszustand und kohlenhydratreicher Kost kann er bis auf 20% des Lebergewichtes anwachsen. Pro Gramm Gewebe gerechnet ist die Glykogen-Kapazität der Nieren höher als die der Leber. Da die Leber aber das deutlich größere Organ ist, ist die absolute Kapazität der Leber höher. Um Glykogen aufzubauen, brauchen wir ein Herz, einen Kern (Core-Protein), um das sich die Glucose-Moleküle sammeln können. Dieses Protein nennt sich Glykogenin. Glucose kommt in Körperzellen kaum in seiner freien Form vor, sondern ist an Phosphor gebunden. Dadurch kann es nicht mehr so leicht durch die Zellmembran flutschen. Damit Glucose angelagert werden kann, muss dieser Phosphoranteil abgelöst werden. Diese Glucose nennt man aktiviert. Die aktivierte Glucose kann dann an eine bestehende Glykogenkette angefügt werden. Mengenmäßig besitzt die Muskulatur die größte Glykogenmenge. Aber ihr fehlt das Enzym Glucose-6-phosphatase, welches den Phosphatrest abspalten kann. Dieses kommt nur in Leberzellen, Nierenzellen und Enterozyten vor. Somit können Leber und Nieren ihren Glykogen-Speicher effektiv dazu benutzen, einen geringen Blutzuckerspiegel (z. B. nachts) abzupuffern. Die Glykogenspeicherkrankheiten, auch als Glykogenosen bezeichnet, beruhen auf angeborenen Enzymdefekten. Sie sind selten und es kann sowohl der Auf- als auch der Abbau von Glykogen gestört sein. Es kann beispielsweise zu einer Anhäufung von normalem oder krankhaft

strukturiertem Glykogen in Leber, Herz, Skelettmuskulatur und im Zentralnervensystem kommen. Aber auch der Glykogenmangel ist möglich.

Enzyme = RL-MR Enzyme sind biologische Katalysatoren, also Beschleuniger bio-chemischer Reaktionen, die ständig in den lebenden Zellen der menschlichen, pflanzlichen und tierischen Körper ablaufen. Jede biochemische Reaktion wird durch ein bestimmtes Enzym katalysiert. Man muss wissen, dass sich im menschlichen Körper ständig neue Enzyme bilden, da das Existieren und Funktionieren eines Enzyms sich nur auf einige Minuten bis Stunden beschränkt. Früher nannte man Enzyme Fermente. Dieses kommt noch in dem Wort fermentieren (Umwandlung von organischen Stoffen durch Enzyme) zum Ausdruck. Ein Enzym ist ein Stoff, der aus biologischen Riesenmolekülen besteht und als Katalysator eine chemische Reaktion beschleunigen kann. Fast alle Enzyme sind Proteine, eine Ausnahme bildet eine Form der aktiven RNA. Enzyme haben wichtige Funktionen im Stoffwechsel von Organismen: Sie steuern den überwiegenden Teil biochemischer Reaktionen, von der Verdauung bis hin zur Transkription (Übertragung) und Replikation (Kopieren) der Erbinformationen. Vor 1878 benutzte man den im deutschen Sprachraum im 15. Jahrhundert aus dem lateinischen fermentum entstandenen Ausdruck Ferment. Er bedeutet »Gärungsmittel« oder »Sauerteig«. 1878 führte Wilhelm Friedrich Kühne das Wort Enzym (griechisch ἔνζυμον énzymon) ein, abgeleitet von ἐν- en-, »in-«, und ζύμη zýmē, welches ebenfalls »Sauerteig« oder »Hefe« bedeutet. Die IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry, deutsch Internationale Union für reine und angewandte Chemie) und die IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology, deutsch Internationale Vereinigung für Biochemie und Molekularbiologie) haben zusammen eine Einteilung der Enzyme erarbeitet.

Enzymnamen haben die Endung »-ase«, wenn das betreffende Enzym chemische oder organische Verbindungen auftrennt oder spaltet (wie beispielsweise die »Hydrolasen« oder »Proteasen«) oder neu verbindet (wie beispielsweise die »Oxidasen«). Der Enzymname soll erklärend sein, also die Reaktion, die das Enzym katalysiert (Änderung einer chemischen Reaktion durch einen Katalysator), beschreiben. (Beispiel: Cholinesterase: Ein Enzym, das die Estergruppe im Cholin-Molekül hydrolysiert = Spaltung mithilfe von Wasser.) Der Enzymname soll seine Klassifikation (siehe unten) enthalten. (Beispiel: Cholinesterase) Außerdem wurde ein Codesystem, das EC-Nummern-System, entwickelt, in dem die Enzyme unter einem Zahlencode aus vier Zahlen eingeteilt werden. Die erste Zahl bezeichnet eine der sechs Enzymklassen. Einige Enzyme tragen Namen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da die Namen traditionell eine breite Verwendung fanden, wurden sie teilweise beibehalten (Beispiele: die Verdauungsenzyme Trypsin und Pepsin des Menschen). Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Enzymklassen eingeteilt: EC 1: Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen (Übertragung von Elektronen) katalysieren. EC 2: Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen. EC 3: Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten. EC 4: Lyasen, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Verbrauch von ATP. EC 5: Isomerasen, die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen. EC 6: Ligasen oder Synthetasen, die Additionsreaktionen mithilfe von ATP katalysieren. Eine Umkehrreaktion (Spaltung) ist meist energetisch ungünstig und findet nicht statt. Manche Enzyme sind in der Lage, mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der Fall, werden sie mehreren Enzymklassen zugerechnet.

Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele Enzyme aus nur einer Polypeptidkette bestehen, so genannte Monomere, bestehen andere Enzyme, die Oligomere, aus mehreren Untereinheiten/Proteinketten. Einige Enzyme lagern sich mit weiteren Enzymen zu so genannten Multienzymkomplexen zusammen und kooperieren oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch einzelne Proteinketten, die mehrere, verschiedene Enzymaktivitäten ausüben können (multifunktionelle Enzyme). Eine weitere mögliche Einteilung hinsichtlich ihres Aufbaus berücksichtigt das Vorhandensein von Kofaktoren: Reine Protein-Enzyme bestehen ausschließlich aus Proteinen. Das aktive Zentrum wird nur aus Aminosäureresten und dem Peptidrückgrat gebildet. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise das Verdauungsenzym Chymotrypsin und die Triosephosphatisomerase (TIM) der Glykolyse. Holoenzyme (altgr. ὅλος holos »ganz«, »vollständig« und -enzym) bestehen aus einem Proteinanteil, dem Apoenzym, sowie einem Kofaktor, einem niedermolekularen Molekül das kein Protein ist. Beide zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig. Organische Moleküle als Kofaktoren werden Koenzyme genannt (z.B. AcetylCoenzym-A). Benötigt ein Enzym Metallionen (Eisen-, Zink- oder Kupferionen), spricht man von einem Metalloenzym. Die Lipoxygenase zum Beispiel enthält Eisen und die Carboanhydrase enthält Zink. Enzyme sind Biokatalysatoren. Sie beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, die überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt. Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung reversibel, d. h., die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe umgewandelt werden. Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die Substrate, werden im so genannten aktiven Zentrum des Enzyms gebunden, es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym ermöglicht nun die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden.

Wie alle Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der Ausgangsform vor. Enzyme zeichnen sich durch hohe Substrat- und Reaktionsspezifität aus, das heißt sie sind sehr wählerisch. Unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen. Hierbei ist die Raumstruktur des Enzyms von entscheidender Bedeutung. Enzyme spielen die zentrale Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Nahezu jede biochemische Reaktion wird von Enzymen bewerkstelligt und kontrolliert. Enzyme wirken nicht nur als Katalysatoren, sie sind auch wichtige Regulations- und Kontrollpunkte im Stoffwechselgeschehen. Sie können Reize vermitteln, sind daher an die Wahrnehmung gekoppelt. Sie können Hormone aktivieren und hemmen. Sie dienen der Verteidigung unseres Organismus. Es gibt Enzymdefekte, die das Funktionieren der Enzyme einschränken. Einige davon sind vererbbar. Ein Beispiel ist die oben erwähnte Galaktosämie. Enzyme spielen auch ihre Rolle in der Biotechnologie, zum Beispiel bei der Käseherstellung. Enzyme finden sich in Waschmitteln und Fleckentfernern, in Medikamenten und Insektenschutzmitteln. Beim Schälen von Obst und Gemüse werden pflanzliche Zellen verletzt und in der Folge Enzyme freigesetzt. Dadurch werden Äpfel braun. Ein Zusatz von Zitronensaft verhindert das. Die Diagnostik verwendet Enzyme, um Krankheiten zu entdecken. In den Teststreifen für Diabetiker befindet sich zum Beispiel ein Enzymsystem, das unter Einwirkung von Blutzucker einen Stoff produziert, dessen Gehalt gemessen werden kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen. Man nennt diese Vorgehensweise eine »enzymatische Messung«. Enzymatische Messungen sind relativ einfach und preisgünstig anzuwenden.

Im menschlichen Blut sind auch eine Reihe von Enzymen anhand ihrer Aktivität direkt messbar. Die im Blut zirkulierenden Enzyme entstammen teilweise spezifischen Organen. Es können daher anhand der Erniedrigung oder Erhöhung von Enzymaktivitäten im Blut Rückschlüsse auf Schädigungen bestimmter Organe gezogen werden. So kann eine Bauchspeicheldrüsenentzündung durch die stark erhöhte Aktivität der Lipase und der PankreasAmylase im Blut erkannt werden.

EC 1: Oxidoreduktasen = RR-ZR In der international anerkannten EC-Klassifikation der Enzyme bilden die Oxidoreduktasen die Gruppe 1. Sie können über die obige Fingerstellung beeinflusst werden. Danach werden Oxidoreduktasen weiter unterteilt nach der funktionellen Gruppe, die als Spender für Elektronen fungiert. Der systematische Name ist jeweils Spender-Empfänger- Oxido-Reduktase. Oxidoreduktasen (EC (Enzyme Class) 1.1) = ZR-RL Enzyme, die eine Wechselwirkung mit CH—OH Gruppe der Spender haben. Alkoholdehydrogenase (EC 1.1.1.1) = ZL-MR Die Alkoholdehydrogenase katalysiert die Oxidation von Alkoholen und Acetaten zu Aldehyden und Ketonen. L-Lactatdehydrogenase (EC 1.1.1.27) = ZR-RL Die L-Lactatdehydrogenase nimmt Teil an Reaktionen der Glykolyse und katalysiert die Umwandlung von Laktat zu Pyruvat. Malatdehydrogenase (EC 1.1.1.37) = MR-RL Die Malatdehydrogenase katalysiert den letzten Teil des Krebs-Zyklus (auch Citrat-Zyklus genannt. Dient unter anderem der Energiegewinnung). Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (EC 1.1.1.49) = RL-MR Die Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das zum Pentosephosphatweg (unter anderem dient er der Bildung von NADPH) gehört.

3-Hydroxy-3-Methylglutaryl-Coenzym-A-Reduktase (EC 1.1.1.88) = DR-MR Dieses Enzym katalysiert die Synthese von Mevalonsäure, das Schlüsselstadium der Synthese von Cholesterin. 11-ß-Hydroxysteroid-Dehydrogenase Typ 1 (EC 1.1.1.146) = RL-MR Dieses Enzym wandelt aktives Cortisol in Cortison um und umgekehrt. Glucoseoxidase (EC 1.1.3.4) = DL-RL Die Glucoseoxidase oxidiert β-D-Glukose zu Glukono 1,5 Lakton.

Oxidoreduktasen (EC 1.2) = ZL-DL Diese Oxidoreduktasen verwenden Aldehyde oder Ketone als Spender.

Oxidoreduktasen (EC 1.3) = ML-MR Diese Oxidoreduktasen verwenden CH-CH-Gruppen als Spender Prostaglandinreduktase 1 (EC 1.3.1.48) = MR-DR Die Prostaglandinreduktase 1 katalysiert die Umwandlung von Leukotrien B4 in 12-Oxo-Leukotrien B4. Oxidoreduktasen (EC 1.4 ) = RL-MR Amine als Spender Oxidoreduktasen (EC 1.5) = ZR-RL Enzyme, die mit der CH—NH-Gruppe der Spender interagieren.

Methylentetrahydrofolatreduktase (EC 1.5.1.20) = DR-MR Ein intrazelluläres Ferment, das eine Schlüsselrolle im Stoffwechsel von Folat und Methionin spielt. Oxidoreduktasen (EC 1.6) = RR-DL Enzyme, die mit NADH oder NADPH interagieren. Oxidoreduktasen (EC 1.7) = DL-MR Enzyme, die mit anderen stickstoffhaltigen Verbindungen in der Spenderrolle interagieren. Oxidoreduktasen (EC 1.8) = ZL-DL Enzyme, die mit einer schwefelhaltigen Gruppe von Spendern interagieren. Sulﬁredoxin (EC 1.8.98.2) = DR-DL Spielt eine Rolle beim Cystein-Umbau. Oxidoreduktasen (EC 1.9) = DR-RL Enzyme, die mit der Hämgruppe der Spender interagieren. Oxidoreduktasen (EC 1.10) = ZL-MR Enzyme, die mit Diolen oder Diphenolen und verwandten Verbindungen als Spender interagieren. Oxidoreduktasen (EC 1.11) = RL-MR CH-OH dient als Spender, Wasserstoffperoxid als Empfänger.

Katalase (EC 1.11.1.6) = RR-KR Die Katalase (Gen-Name: CAT) ist ein Enzym, das Wasserstoffperoxid (H2 O2 ) zu Sauerstoff (O2 ) und Wasser (H2 O) umsetzt. Wasserstoffperoxid entsteht beim Abbau von Hyperoxiden. Es fällt zum Beispiel als Nebenprodukt beim Abbau von Purinen und bei der Oxidation von Fettsäuren an und kann zur Schädigung von Genom und Proteinen führen. Katalasen befinden sich daher in fast allen aerob lebenden Lebewesen. Beim Menschen vor allem in Leber, Nieren und Erythrozyten. Myeloperoxidase (EC 1.11.1.7) = RL-MR Die Myeloperoxidase (MPO) ist ein Enzym in neutrophilen Granulozyten von Chordatieren, das bei der Regulation und Beendung von Entzündungsprozessen eine bedeutende Rolle spielt. Das Enzym katalysiert die Oxidation von Chloridionen mit Hilfe von Wasserstoffperoxid. Peroxiredoxine (EC 1.11.1.15) = KL-MR Peroxiredoxine sind eine Gruppe von Enzymen, die gefährliche Peroxide zu Wasser katalysieren. Oxidoreduktasen (EC 1.12) = MR-RL Eine CH-OH-Gruppe dient als Spender, Wasserstoff als Empfänger.

Oxidoreduktasen (EC 1.13) = KL-KR Diese Enzymklasse fügt ein Molekül Sauerstoff ein. Sie werden auch Dioxygenasen genannt. Lipoxygenasen (EC 1.13.11) = RR-MR Lipoxygenasen sind eine Gruppe eisenhaltiger Enzyme, die die Reaktion von Dioxygenase zu mehrfach ungesättigten Fettsäuren katalysieren.

Oxidoreduktasen (EC 1.14) = ZR-RL Diese Enzymklasse fügt ein Molekül Sauerstoff ein, oder entfernt eines. Sie werden auch Monoxygenasen genannt. Aldosteronsynthase (EC 1.14.15.4) = DL-RL Dieses Enzym des Menschen stellt die Synthese des Hormons Aldosteron sicher. Tryptophan-Hydroxylase (EC 1.14.16.4) = ML-RL Die Tryptophan-Hydrolase ist an der Synthese von Serotonin und Melatonin beteiligt. Tyrosinase (EC 1.14.18.1) = RL-MR Die Tyrosinase ist ein kupferhaltiges Enzym, das die Oxidation von Phenolen katalysiert, z.B. von Tyrosin. Die Tyrosinase katalysiert die Synthese von Melanin und anderen Pigmenten aus deren Vorläufer Tyrosin. Cyclooxigenase (EC 1.14.99.1) = ZR-MR Die Cyclooxigenase ist bei der Synthese von Prostanoiden beteiligt. Prostanoide sind hormonähnliche Substanzen. 17-Alpha-Hydroxylase (EC 1.14.99.9) = ZR-RL Die 17-Alpha-Hydroxylase katalysiert die Umwandlung zu Pregnenolon und Progesteron.

Oxidoreduktasen (EC 1.15) = RR-RL Dies Klasse von Enzymen, interagiert mit Superoxidradikalen als Empfänger.

Superoxid-Dismutase (EC 1.15.1.1) = KR-RL Die Superoxid-Diamutase schützt den menschlichen Körper vor sich ständig bildenden hoch toxischen Sauerstoffradikalen.

Oxidoreduktasen (EC 1.16) = ZR-RL Bei dieser Klasse von Enzymen dienen CH-OH-Gruppen als Spender und Metallionen als Empfänger. Zoeruloplasmin (EC 1.16.3.1) = KR-RL Zoruloplasmin ist ein kupferhaltiges Protein (Glykoprotein), das im Blutplasma vorhanden ist. In Zoeruloplasmin ist ca. 95% der Gesamtmenge des Kupferblutserum enthalten. Es katalysiert die Oxidation von Polyphenolen und Polyaminen im Blutplasma.

Oxidoreduktasen (EC 1.17) = RR-MR Bei dieser Enzymklasse dienen CH-OH-Gruppen als Spender und CH oder CH2 -Gruppen als Empfänger. Xanthinoxidase (EC 1.17.3.2) = KR-RL Die Xanthinoxidase enthält Molybdän. Sie katalysiert die Oxidation von Hypoxanthin zu Xanthin und Xanthin zur Harnsäure.

Oxidoreduktasen (EC 1.18) = ZL-MR Diese Enzymklasse interagiert mit Eisen-Schwefel-Cluster-Proteinen als Spender.

Oxidoreduktasen (EC 1.19) = KL-RL Das ist eine Gruppe von Enzymen, die mit Flavodoxin als Spender interagieren.

Oxidoreduktasen (EC 1.20) = ZL-MR Diese Enzymgruppe interagiert mit Phosphor oder Arsen als Spender.

Oxidoreduktasen (EC 1.21) = KL-RL Diese Klasse von Enzyme, interagiert mit zwei Molekülen nach dem Muster X—H und Y—H und bildet daraus die Verbindung X—Y.

Oxidoreduktasen (EC 1.22) = ML-MR Diese Enzyme interagieren mit Halogenen als Spender.

EC 2: Transferasen = MR-RL Transferasen bewegen Fragmente von einem Molekül zum anderen.

Transferasen (EC 2.1) = ML-MR Diese Gruppe von Enzymen, bewegt Kohlenstoff-Gruppen.

Transferasen (EC 2.2) = KR-MR Enzyme, die Aldehyd- und Ketongruppen bewegen.

Transferasen (EC 2.3) = ZL-RL Enzyme, die Acylreste bewegen (Acyltransferasen). Fe säure-Synthasen (EC 2.3.1) = RR-RL Enzyme, die Fettsäuren synthetisieren. Lecithin-Cholesterin-Acyltransferase (EC 2.3.1.43) = MR-KL Ein Enzym, das freies Cholesterin von Lipoproteinen einer hohen Dichte in Cholesterinesther umwandelt. Histonacetyltransferase (2.3.1.48) = KR-MR Ein Enzym, das Lysinreste in den Histonen acetyliert. Das aktiviert die Transkription der DNS.

Arylalkylamino-N-Acetyltransferase (EC 2.3.1.87) = RR-RL Ein Enzym der Epiphyse, das die zirkadianen Rhythmen des Menschen und der Tiere reguliert. Es wird auch »Enzym der Zeit« genannt. Das Enzym gehört zu den Acetyltransferasen und kontrolliert die Synthese des Hormons Melatonin. Gamma-Glutamyltranspep dase (EC 2.3.2.2) = KL-RL Dieses Enzym ist am Aminosäurestoffwechsel beteiligt. Es befindet sich in der Leber, Bauchspeicheldrüse und den Nieren. Citratsynthase (EC 2.3.3.1) = RL-KR Dieses Enzym katalysiert die Reaktion der Acetat- und Oxalacetatkondensation, als Folge bildet sich Citrat. Das Enzym befindet sich in den Mitochondrien.

Transferasen (EC 2.4) = DR-RL Diese Gruppe von Enzymen, transportieren Zuckerreste (Glykosyltransferasen).

Transferasen (EC 2.5) = MR-RL Eine Klasse von Enzymen, die Alkyl- und Arylgruppen transportieren.

Transferasen (EC 2.6) = DL-RL Diese Enzyme transportieren Atomgruppen, die Stickstoff enthalten. Aspartat-Aminotransferase (EC 2.6.1.1) = KL-RL Die Aspartat-Aminotransferase ist ein endogenes Enzym. Es ist weit verbreitet in der Medizinpraktik für Labordiagnostik. Durch dieses Enzym lassen sich der Zustand des Herzmuskels und der Leber beurteilen.

Die Aspartat-Aminotransferase wird in der Zelle synthetisiert, und in der Regel kommt nur ein geringer Teil dieses Enzyms ins Blut. Alanin-Aminotransferase (EC 2.6.1.2) = KR-MR Mithilfe dieses Enzyms lässt sich der Leberzustan überprüfen. Auch sie wird in der Zelle synthetisiert.

Transferasen (EC 2.7) = RR-MR Diese Gruppe von Enzymen, transportieren phosphorhaltige Reste.

Hexokinase (EC 2.7.1.1) = DR-KR Dieses Enzym findet sich im Zytoplasma. Es ist in allen Geweben enthalten, mit Ausnahme des Leberparenchyms. Es katalysiert die Reaktion der Glykolyse, ein Prozess der aufeinanderfolgenden Spaltung der Glukose in den Zellen, die von der ATP-Synthese begleitet wird. Glukokinase (EC 2.7.1.2) = DR-ML Das Enzym kommt vor allem in der Leber und der Bauchspeicheldrüse vor. Es wandelt überflüssige Glucose im Blut, die nach der Nahrungsaufnahme entsteht, in Glykogen um. Thymidinkinase (EC 2.7.1.21) = DR-RL Die Thymidinkinase ist in den meisten lebenden Zellen vorhanden. Sie katalysiert die Reaktion der Phosphorylierung von Thymidin. Krea nkinase (EC 2.7.3.2) = DR-KR Die Kreatinkinase katalysiert die Reaktion der Phosphorylierung von Kreatin. Es ist ein Enzym, das der Muskelkontraktion dient und die Muskelzellen mit Energie versorgt.

DNS-Polymerase (EC 2.7.7.7) = ZL-MR Ein Enzym, das bei der Replikation der DNS beteiligt ist. Reverse-Transkriptase (EC 2.7.7.49) = ZR-RL Katalysiert die Synthese der DNS auf der Matrix der RNS. Der Prozess nennt sich Reverse Transkription. Tyrosinkinase (EC 2.7.10.2) = ZL-DL Unter den Tyrosinkinasen (EC 2.7.10) gibt es so genannte RezeptorTyrosinkinasen (RTKs) und Tyrosin-Kinasen ohne Rezeptorfunktion. Diese Tyrosinkinase hat keine Rezeptorfunktion. Sie spielt eine Rolle bei der intrazellulären Signalübertragung und der Differenzierung von BLymphozyten. 5’-Amp-Ak vierende-Proteinkinase (EC 2.7.11.31) = RL-MR Das ist eine zelluläre Proteinkinase. Sie kontrolliert den Energiehaushalt der Zelle und wird bei erheblichem Gebrauch der Energie der Zellen aktiviert, z.B. bei physischer Aktivität. Als Folge der Aktivierung des Enzyms geht die Zelle in einen Energiesparzustand über.

Transferasen (CF 2.8) = MR-KR Diese Klasse von Enzymen bewegen schwefelhaltige Gruppen.

Transferasen (CF 2.9) = DL-ML Diese Gruppe von Enzymen bewegen selenhaltige Gruppen.

Transferasen (CF 2.10) = ZR-KR Diese Enzyme bewegen molybdän- oder wolframhaltige Gruppen.

EC 3: Hydrolasen = RR-RL Hydrolasen sind Enzyme, die Ester, Ether, Peptide, Glycoside, Säureanhydride oder C-C-Bindungen in reversibler Reaktion hydrolytisch spalten. Sie bilden die dritte Gruppe der EC-Klassifikation der Enzyme. Ihre Vertreter sind unter anderem Peptidasen, Nukleasen, Phos-phatasen, Glycosidasen, Esterasen.

Hydrolasen (EC 3.1) = MR-RL Diese Enzyme spalten Esterbindungen. Pankreaslipase (EC 3.1.1.3) = ML-MR Ein fettlösendes Enzym der Bauchspeicheldrüse. Sie spaltet Triglyceride zu Monoglyceriden und Fettsäuren im Zwölffingerdarm. Phospholipase A2 (EC 3.1.1.4) = ML-RL Ein fettlösendes Enzym der Bauchspeicheldrüse, das Phospholipide und Lecithin im Zwölffingerdarm spaltet. Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7) = KL-RL Sie ist in den Synapsen des Nervensystems enthalten und katalysiert die Hydrolyse des Neurotransmitters Acetylcholin zu Cholin und Essig-säureresten. Lipoproteinlipase (EC 3.1.1.34) = MR-KR Die Lipoproteinlipase spaltet Triglyceride der Chylomikronen und Lipoproteinen einer sehr niedrigen Dichte. Sie reguliert das Lipidniveau im Blut.

RPE65 (EC 3.1.1.64) = DL-KR RPE65 ist die Abkürzung für »Retinal pigment epithelium-specific 65 kDa protein«, auch bekannt als Retinoid-Isomerohydrolase. RPE65 ist ein Enzym der Netzhautzellen, das bei der Regeneration des lichtempfindlichen Pigments beteiligt ist. Phosphatase (EC 3.1.3.48) = DR-RL Die Phosphatase ist ein Enzym, das die Spaltung von Phosphorsäureersterbindungen der Proteine katalysiert. auch phosphorylierte Lipide, Zucker und Nukleotide. Alkalische Phosphatase (EC 3.1.3.1) = DR-MR Die alkalische Phosphatase spaltet Phosphat von vielen Molekültypen ab, z.B. von Nukleotiden, Proteinen und Alkaloiden. Das Enzym ist am aktivsten im alkalischen (basischen) Milieu. Beim Menschen ist die alkalische Phosphatase in allen Geweben vorhanden. Saure Phosphatase (EC 3.1.3.2.) = KR-DL Die saure Phosphatase ist in fast allen Geweben und Organen des Menschen enthalten, vor allem in den Blutzellen, der Prostata, Leber, Nieren, Knochen. Sie katalysiert die Spaltung von Esterbindungen mit Bildung von freiem Orthophosphat. Phosphodiesterasen (EC 3.1.4) = ZR-KR Die Phosphodiesterase ist in praktisch allen Geweben des Menschen enthalten. Sie hydrolysiert Phosphordiesterbindungen. Steroidsulfatase (EC 3.1.6.2) = ZR-RL Eine Sulfatase des Menschen, die im Steroidstoffwechsel beteiligt ist.

Desoxyribonuklease (EC 3.1.21.1) = ZL-MR Katalysiert die hydrolytische Spaltung der DNS. Ribonuklease (EC 3.1.27.1) = KR-RL Die Ribonuklease katalysiert die Spaltung der Ribonukleinsäuren und ist in allen Zellen der Organismen weit verbreitet.

Hydrolasen (EC 3.2) = KR-RL Diese Gruppe von Hydrolasen spaltet Verbindungen des Zuckers. Hyaluronidase (EC 3.2.1) = ZR-RL Die Hyaluronidase ist ein Bestandteil der Speichelzusammensetzung. Die Hyaluronidase des Hodens, die im Sperma von Säugetieren enthalten ist, trägt zum Prozess der Befruchtung der Eizelle bei. Alpha-Amylase (EC 3.2.1.1) = KR-DL Die Alpha-Amylase ist ein Enzym des Speichels. Sie spaltet Stärke in kürzere Segmente und lösliche Zucker. Sie kommt auch in der Bauchspeicheldrüse vor und spaltet Stärke und andere Polysaccharide im Zwölffingerdarm. Insulinase (EC 3.2.1.7) = DL-ZR-KL Die Insulinase katalysiert die Hydrolyse von Insulin zu Fruktose. Sie ist in Pflanzen enthalten, in denen Insulin vorkommt, z.B. in Topinambur. Isomaltase (EC 3.2.1.10) = ZL-MR Die Isomaltase ist ein Enzym des Dünndarms. Sie spaltet Maltose und Isomaltose zu Glucose.

Lysozym (EC 3.2.1.17) = ZR-KR Lysozym ist ein Enzym, das die Zellwände der Bakterien zerstört. Es kommt in der Tränenflüssigkeit, dem Speichel, der Nasenschleimhaut, Muttermilch, Milz, Lunge, den Nieren und Leukozyten vor. Neuraminidase (EC 3.2.1.18) = RR-KL Die Neuraminidase ist in den Membranen bestimmter Viren enthalten. Es kann sein, dass Viren durch die Neuraminidase die Möglichkeit bekommen, durch die Sekrete der Schleimhäute einzudringen, um an Zellen der Atemwege zu kommen. Maltase (EC 3.2.1.20) = RR-DL Die Maltase ist ein Enzym des Dünndarms, das die Spaltung von Maltose in Glucose katalysiert. Beim Menschen ist sie Bestandteil des Speichels, des Darmsaftes, Blutes und der Leber. Invertase (EC 3.2.1.26) = RR-MR Die Invertase ist ein Enzym, das die Hydrolyse der Saccharose zu Fruktose und Glucose katalysiert. Für den industriellen Einsatz der Invertase bekommt man diese mit Hilfe von Hefe. Invertase wird auch von Bienen synthetisiert, die diese für die Herstellung von Honig aus dem Nektar verwenden. Saccharase (EC 3.2.1.26) = DR-MR Die Saccharase spaltet Saccharosemoleküle in Glucose und Fructose. Sie wird in der Darmschleimhaut des Dünndarms synthetisiert. Laktase (EC 3.2.1.108) = RL-MR Ein Enzym des Dünndarms, spaltet Laktose zu Glucose und Galactose.

Hydrolasen (EC 3.3) = RR-MR Diese Gruppe von Enzymen hydrolisiert Etherbindungen.

Hydrolasen (EC 3.4) = MR-KR Diese Enzyme hydrolisieren Peptidbindungen. Alanin-Amino-Pep dase (EC 3.4.11.2) = ZR-RL Ein Enzym des Dünndarms. Sie katalysiert das Endstadium der Zersetzung von Peptiden, die bei der Hydrolyse von Nahrungseiweißen gebil-det werden. Carboxy-Pep dase A (EC 3.4.17.1.) = RL-MR Carboxypeptidasen sind Enzyme, die hydrolytische Spaltungen von Peptidbindungen vom C-terminalen Ende aus katalysieren. Zwei namensgebende Vertreter dieser Gruppe sind die Carboxypeptidase A (EC 3.4.17.1, CAS 11075-17-5) und die Carboxypeptidase B (EC 3.4.17.2, CAS 9025-24-5). Beide sind Metalloproteasen, die aus ihren Vorstufen (Procarboxypeptidasen) durch Trypsin mittels limitierter Proteolyse entstehen und Proteine endständig angreifen (Exopeptidasen). Sie werden vom exokrinen Pankreas sezerniert. Die Carboxypeptidase A spaltet nach neutralen und zum Teil nach sauren Aminosäuren. Die Carboxypeptidase B spaltet nach basischen Aminosäuren. Die Carboxypeptidase G2 wirkt bei einer Methotrexat-Vergiftung als Antidot durch Abspaltung des Glutaminsäurerestes. Carboxy-Pep dase B (EC 3.4.17.2.) = DR-RL Chymotrypsin (EC 3.4.21.1.) = RR-MR Chymotrypsin ist ein Verdauungsenzym, das in seiner Struktur dem Trypsin sehr ähnlich ist, sich aber von ihm insbesondere durch seine milchgerinnende Wirkung unterscheidet.

Chymotrypsin wird im Pankreas gebildet. Die Spaltung von Chymotrypsinogen in drei Untereinheiten erfolgt durch Trypsin im Dünndarm, der Zusammenbau der Untereinheiten wandelt es zur aktiven Form (Chymotrypsin) um. Chymotrypsin ist als Wirkstoff Bestandteil von Enzympräparaten, die bei Thrombophlebitis und anderen Entzündungen angewendet werden. Trypsin (EC 3.4.21.4.) = ZR-KR Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Eiweiße zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-4 (Mesotrypsin, wenige Prozent). Viele ähnliche Enzyme bei Säugetieren, Insekten, Fischen und Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin. Mangel an Trypsin-1 führt beim Menschen zur Unterernährung durch Proteinmangel. Thrombin (EC 3.4.21.5) = ZR-RL Thrombin (Faktor IIa) ist das wichtigste Enzym der Blutgerinnung bei Wirbeltieren und einer der Blutgerinnungsfaktoren. Thrombin gehört zu den Serinproteasen und spaltet Fibrinogen zu Fibrin und den Fibrinopeptiden. Außerdem aktiviert es die Blutgerinnungsfaktoren V, VIII, XIII und, zusammen mit Thrombomodulin, das Protein C. Es hat Funktionen beim Entzündungsgeschehen und bei der Wundheilung. Thrombin wird in der Leber gebildet und findet sich als Prothrombin kontinuierlich im Blutplasma. Im Blut finden sich nur geringe Spuren freien Thrombins, welches normalerweise erst bei Verletzung von Gewebe aus dem Prothrombin an Ort und Stelle gebildet wird. Eine Thrombinämie, das Vorkommen von freiem Thrombin und damit die Gerinnung von Blut in unverletzten Gefäßen, wird durch körpereigene Antithrombine verhindert.

Plasmin (EC 3.4.21.7.) = ZL-RL Plasmin ist ein Enzym aus der Gruppe der Peptidasen, das viele Proteine im Blutplasma spalten und abbauen kann. Diese Eigenschaft wird besonders am Fibrin in Blutgerinnseln wirksam. Der dabei ablaufende Prozess wird Fibrinolyse (Fibrinspaltung) genannt. Plasmin ist eine Serinproteinase, die aus dem Vorläufer Plasminogen gebildet wird. Enteropep dase (EC 3.4.21.9.) = ZR-DR-KL Ein Enzym des Zwölffingerdarms und des Dünndarms, wandelt Trypsinogen in Trypsin um. Elastase (EC 3.4.21.36) = DR-RL Ein Enzym des Pankreas,. Sie spaltet Proteine und Peptide zu Aminosäuren im Zwölffingerdarm. Protein C (EC 3.4.21.69) = MR-RL Protein C ist ein Vitamin-K-abhängiges Protein im Blutplasma. Es wird in der Leber als inaktive Vorstufe synthetisiert und wirkt nach Aktivierung als Serinproteinase. Protein C wirkt blutgerinnungshemmend, kann Blutgerinnsel auflösen und Entzündungen hemmen. Urokinase (EC 3.4.21.73) = ZR-KR Urokinase ist ein Enzym aus der Gruppe der Peptidasen, das zur Behandlung des Herzinfarktes, der Lungenembolie und sonstiger thrombotischer Gefäßverschlüsse sowie zur Therapie und Prophylaxe thrombotischer Katheterverschlüsse eingesetzt wird. Sie zirkuliert im Blutstrom und setzt Plasminogen zu Plasmin um.

Man stellte fest, dass Urokinase bei verschiedenen Krebserkrankungen vermehrt gebildet wird. Die Wirkung der Urokinase kann durch eine Gabe von Tranexamsäure aufgehoben werden. Sie wird in der Niere gebildet. Papain (EC 3.4.22.2) = ZR-RL Papain ist ein Enzym, das in der noch grünlichen Schale und den Kernen der Papaya vorkommt und daraus gewonnen werden kann. Es ist unentbehrlich für die Pflanze bei der Abwehr von Schädlingen. Das Enzym hat eine eiweißspaltende Wirkung und gehört zur Gruppe der Cysteinproteasen. Es wird in der Küche als Zartmacher für Fleisch verwendet. Beim Bierbrauen wird Papain teilweise zum Verhindern der Eintrübung des Bieres verwendet. Das Bier entspricht dann aber nicht mehr dem deutschen Reinheitsgebot. In der Textiltechnik wird Papain als Hilfsmittel bei der Herstellung von Wolle und Seide zur Verhinderung des Verfilzens und Schrumpfens verwendet. Man verwendet Papain auch zur Behandlung »offener Beine«. Es senkt die Thrombosehäufigkeit und hellt die Zähne auf. Pepsin (EC 3.4.23.1) = DR-RL Papsin ist ein Enzym des Magensaftes, das Proteine spaltet. Es wird auch im Pepsinwein zur Verbesserung der Verdauungstätigkeit angewandt. Renin (EC 3.4.23.15) = KR-DL Dieses Enzym wird in den Nieren synthetisiert, es katalysiert die Hydrolyse von Angiotensinogen (Glykoprotein des Blutplasmas) unter Bildung von Angiotensin I. Angiotensin II verursacht eine Verengung von Gefäßen und steigert auf diese Weise den Blutdruck.

Hydrolase (EC 3.5) = MR-RL Hydrolysiert Kohlenstoff-Stickstoff-Verbindungen. Asparaginase (EC 3.5.1.1) = DR-KR Asparaginasen (L-Asparaginamidohydrolasen) sind, die die Hydrolyse von Asparagin zu Asparaginsäure katalysieren. Diese Reaktion ist eine Möglichkeit des Abbaus von Asparagin. Asparaginasen kommen in allen Lebewesen vor, in großen Mengen wurden sie im Serum des Meerschweinchens, sowie in der Leber mehrerer WirbeltierArten, außerdem in Pilzen und mehreren Bakterienstämmen gefunden. Im Menschen finden wir sie im Gehirn, den Nieren, Hoden und im Darm. Asparaginase aus Aspergillus wird zur Reduktion des Acrylamidgehalts in Lebensmitteln, z.B. Backwaren, verwendet. Asparaginase im engeren Sinn ist ein Arzneistoff aus der Gruppe der Zytostatika zur Behandlung von akuter lymphatischer Leukämie (ALL) und Subtypen des Non-Hodgkin-Lymphoms eingesetzt wird. Gewonnen wird sie aus verschiedenen Bakterien, vor allem aus Escherichia coli.

Hydrolase (EC 3.6) = ML-RL Hydrolysiert die Verbindung mit einem Säureanhydrid. Natrium-Kalium-ATPase (EC 3.6.3.9) = ZL-MR Natrium-Kalium-Pumpe. Das Enzym befindet sich in der Zellmembran. Es kommt in nahezu allen Zellen des Menschen vor sowie in Zellen von anderen Organismen. Der Hauptzweck ist das Zellpoten-tial zu erhalten und das Zellvolumen zu regulieren. Wasserstoﬀ-Kalium-ATPase (EC 3.6.3.10) = MR-RL Ist eine Protonenpumpe und spielt eine sehr wichtige Rolle bei der Sekretion von Salzsäure im Magen.

Helikase (EC 3.6.4.) = ZL-MR Die Helikase ist ein Enzym, das die beiden Stränge der DNA öffnet, damit sie verdoppelt, ausgelesen oder repariert werden kann.

Hydrolase (EC 3.7) = DR-RL Hydrolysiert Kohlenstoff-Kohlenstoff-Verbindungen.

Hydrolase (EC 3.8) = RR-RL Hydrolysiert Halogenbindungen.

Hydrolase (EC 3.9) = MR-ML Hydrolysiert Stickstoff-Phosphor-Bindungen.

Hydrolase (EC 3.10) = DR-RL Hydrolysiert Stickstoff-Schwefel-Bindungen.

Hydrolase (EC 3.11) = MR-KR Hydrolysiert Kohlenstoff-Phosphor-Bindungen.

Hydrolase (EC 3.12) = DR-KR Hydrolysiert Disulfidbrücken.

Hydrolase (CF 3.13) = ZR-KR Hydrolysiert Schwefel-Kohlenstoff-Bindungen.

EC 4: Lyasen = DR-KR Lyasen spalten nicht-hydrolytisch ein Molekül in zwei Produkte, meist unter Bildung einer Doppelbindung oder einer Ringstruktur.

Lyase (EC 4.1) = KL-KR Enzym, das Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen spaltet.

Glutamat-Decarboxylase (EC 4.1.1.15) = KL-RL Dieses Enzym katalysiert die Umwandlung von Glutamat zu GABS (GammaAmino-Buttersäure) durch Decarboxylierung. GABS ist einer der wichtigsten Neurotransmitter des Gehirns. Ribulose-Biphosphat-Carboxylase (EC 4.1.1.39) = DR-RL Das Hauptenzym der Pflanzenblätter. Dank dieses Enzyms startet die Umwandlung von anorganischem zu organischem Kohlenstoff durch Photosynthese und Chemosynthese.

Lyase (EC 4.2) = RL-MR Diese Lyase spaltet Kohlenstoff-Sauerstoff-Bindungen. Carboanhydrase (EC 4.2.1.1.) = KL-RL Ein zinkhaltiges Enzym, das die Umkehr-Reaktion der Spaltung von Kohlensäure zu Kohlendioxid und Wasser katalysiert. Sie ist am Transport von Kohlenstoffdioxid im Körper und an der Bildung von Salzsäure in den Parietalzellen der Magenschleimhaut beteiligt.

Kohlenstoffdioxid lässt sich im Körper leichter in Form von Hydrogencarbonat transportieren, daher ist eine reversible Umwandlung sinnvoll. Außerdem wird über die Reaktion der pH-Wert des Blutplasmas und der Magensäure geregelt. Sie kommt in Tieren, Pflanzen, Bakterien und Grünalgen vor.

Lyase (EC 4.3) = DR-KR Ein Enzym, das Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen spaltet.

Lyase (EC 4.4) = ML-MR Ein Enzym, das Kohlenstoff-Schwefel-Bindungen spaltet.

Lyase (EC 4.5) = RR-RL Ein Enzym, das Kohlenstoff-Halogen-Verbindungen spaltet.

Lyase (EC 4.6) = DR-RL Ein Enzym, das Phosphor-Sauerstoff-Bindungen spaltet.

Lyase (EC 4.7) = DR-KR Ein Enzym, das Kohlenstoff-Phosphor-Bindungen spaltet.

Lyase (EC 4.99) = DR-RL Andere Lyasen.

EC 5: Isomerasen = KL-KR Isomerasen verändern die räumliche Anordnung von Molekülen.

Isomerase (EC 5.1) = ZL-RL Ein Enzym, das die Razemisierung (Umlagerung eines Wasserstoffatomes an einem Kohlenstoffatom) und Epimerisierung (Umlagerung von Substituenten an einem Kohlenstoffatom) katalysiert.

Isomerase (EC 5.2) = RR-KR Ein Enzym, das die geometrische Isomerisierung katalysiert.

Isomerase (EC 5.3) = RR-RL Beinhaltet intramolekulare Oxidoreduktasen.

Isomerase (EC 5.4) = ZL-RL Beinhaltet Transferasen (Mutase). Phospho-Glukomutase (EC 5.4.2) = ML-RL Die Phosphoglukomutase spielt eine wichtige Rolle im Kohlenhydratstoffwechsel. Sie katalysiert die Bildung von Glucose aus Glykogen.

Isomerase (EC 5.5) = RL-KR Beinhaltet intramolekulare Lyasen.

Isomerase (EC 5.99) = DR-RL Beinhaltet andere Isomerasen, unter anderem Topoisomerase.

EC 6: Ligasen (Synthetasen) = RL-MR Ligasen sind an der Synthese neuer Moleküle beteiligt, die für die Lebensfähigkeit des Körpers notwendig sind.

Ligase (EC 6.1) = KR-RL Dieses Enzym bildet Bindungen zwischen Sauerstoff und Kohlenstoff.

Ligase (EC 6.2) = KL-KR Dieses Enzym bildet Bindungen zwischen Schwefel und Kohlenstoff.

Ligase (EC 6.3) = MR-RL Dieses Enzym bildet Bindungen zwischen Stickstoff und Kohlen-stoff.

Ligase (EC 6.4) = KL-RL Dieses Enzym bildet Bindungen zwischen Kohlenstoff und Kohlenstoff.

Ligase (EC 6.5) = DL-ML Dieses Enzym bildet Phosphordiesterbindungen. DNS-Ligase (EC 6.5.1.1) = RL-MR Dieses Enzym bildet Vernetzungen und ist während während der Replikation, Reparatur und der Rekombination aktiv.

Ligase (CF 6.6) = DR-KR Dieses Enzym bildet Bindungen zwischen Stickstoff und Metallen.

Zum Schluss Mithilfe der in diesem Buch angegebenen Fingerstellungen können Sie Ihrem Körper viel Gutes tun und ihn bei so manchen Prozessen unterstützen, die ihm Probleme bereiten. Wir hoffen dass es Ihnen gelingt tolle Erfahrungen mit den hier angegebenen Fingerstellungen zu machen. Liebe Grüße Peter Gienow