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Les Acides Aminés
Halitim Leila
Parmi les propositions (1.2.3.) suivantes encerclez celle(s) qui vous semble(nt) inexacte(s). 1. Chez les mammifères lévogyres ; les acides aminés (Aa) indispensables sont : a. Apportes par l’alimentation ; b. Synthétisés à la demande par l’organisme ; c. Au nombre de 8 chez l’homme ; d. Toujours de la série L. 2. L’acide aminé doué d’activité optique : a. Peut être la Gly ; b. Dévie toujours la lumière polarisé à gauche ; c. Appartient à une protéine naturelle ; d. Présente la fonction α–COOH en position 1 dans la représentation de Fischer. 3. Le pouvoir rotatoire d’un L- Aa est : a. Fonction de la série d’appartenance ; b. Obtenu par mesure de l’angle de déviation R ; c. Négatif si le L- Aa est lévogyre; d. Fonction de la structure chimique. 4. Un mélange d’Aa contenant Leucine, Arginine et Glutamate est soumis à une chromatographie échangeuse d’anions. Donner l’ordre d’élution. a. Leu puis Arg enfin Glu b. Arg puis Glu enfin Leu c. Glu puis Arg enfin Leu d. Arg puis Leu enfin Glu 5. A un PH supérieur à tous les PK de l’Histidine, la charge globale d’His est : a. -1 b. 0 c. +1 d. +2 6. A l’état étiré d’une chaîne peptidique, les atomes de la liaison peptidique : a. Les atomes de la liaison peptidique sont situés dans 2 plans différents mais les carbones α appartiennent au même sommet de plan ; b. Les atomes de la liaison peptidique sont situés dans le même sommet de plan que les carbones α ; c. Les atomes de la liaison peptidique sont situés dans le même plan mais les carbones α appartiennent simultanément à 2 sommet différents; d. La chaine peptidique est sous forme hélicoïdale. 7. Dans la forme hélicoïdale d’une chaîne peptidique, il existe : a. 3 résidus par tour de spire ; b. 3,8 résidus par tour de spire ; c. 3,6 résidus par tour de spire ; 1
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d. 3,9 résidus par tour de spire ; Soit le peptide P : Lys-Arg-His-Met-Phe-Tyr-Cys-Ala-Pro-Asp-Trp-Ser-Ile-Gln. 8. L’endopeptidase qui peut libérer un seul Aa qui absorbe l’UV à 260nm alors que les autres Aa doivent rester attachés au moins par une liaison peptidique après une digestion prolongée: a. Pepsine ; b. Trypsine ; c. Thermolysine ; d. Chimiotrypsine. 9. En remplaçant la Pro par Glu dans la séquence précédente (P), la même enzyme peut libérer : a. Deux acides aminés +trois tétrapeptides ; b. Un acide aminé +un pentapeptides+ deux tétrapeptides ; c. Trois acides aminés + un tripeptide + deux tétrapeptides ; d. Aucune réponse juste.
10. L’acide aminé qui subira une dégradation partielle suite à l’action de HCL sur P est : a. Pro b. Phe c. Lys d. Met
11. L’acide aminé dont la liaison peptidique est difficile à rompre suite à l’action de HCL sur P est : a. Ala b. Ile c. Gln d. Ser
12. Le réactif (produit) chimique qui permet à partir de P d’identifier l’acide aminé C-terminal avec coupure de toute la chaîne peptidique est : a. Hydrazine ; b. Bromure de cyanogène ; c. Oxydation performique ; d. 2-dinitro-5-thiocyanobenzoate(NTCB). 13. Après action prolongée d’HCL sur P, le nombre d’acide aminé est : a. 11 Aa b. 12 Aa c. 13 Aa d. 14 Aa
14. Le réactif chimique qui permet d’identifier le (s) Aa(s) manquant(s) après hydrolyse HCL de P est : a.Nacl b. NaOH c. HCLO4 d. Hydrazine 15. L’acide aminé transformé suite à l’action de HCL sur P est : a. Asp b. Gln c. Lys
d. Cys 2
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16. L’acide aminé qui subira une dégradation partielle suite à l’action de HCL sur P : est : a. Cys b. Gln c. Lys d. Met 17. En milieu très acide le P portera une charge globale : a. Positive b. Neutre c. Négatif
d. Pas de charge
18. En milieu très basique, le peptide P pourra être fixé sur une colonne : a. Echangeuse de cations b. Echangeuse d’anions c. Echangeuse d’ions d. De tamisage moléculaire. 19. Après action de la Thermolysine sur P, la séquence du peptide le plus rapide en électrophorèse en présence de SDS comportera: a. Tyr-Cys b. Ile-Gln c. Arg-His d. Met-Phe
20. L’endopeptidase qui peut libérer un seul Aa qui absorbe l’UV à 260nm alors que les autres Aa doivent rester attachés au moins par une liaison peptidique après une digestion prolongée: a. Pepsine ; b. Trypsine ; c. Thermolysine ; d. Chimiotrypsine.
21. La même enzyme de la question 20 peut libérer de la séquence précédente (P) si on remplace la Pro par Glu: a. Deux acides aminés +trois tétrapeptides ; b. Un acide aminé +un pentapeptide+ deux tétrapeptides ; c. Un acide aminé + un tripeptide + deux pentapeptides; d. Aucune réponse juste.
22.Le(s)endopeptidase(s) qui peut (vent) libérer Un acide aminé, pentapeptides et un tripeptide de la séquence précédente (P) est ou sont: a. Pepsine ; b. Trypsine ; c. Thermolysine ; d. Chimiotrypsine.
deux
23. Le réactif (produit) chimique qui permet d’agir sur un seul acide aminé impliqué par sa fonction carboxylique dans P est : a. Β-Mercaptoethanol(BME) ; c. Bromo-succinimide ; b. Bromure de cyanogène ; d. 2-dinitro-5-thiocyanobenzoate(NTCB). 3
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24. Dans la forme hélicoïdale d’une chaîne peptidique, il existe : a. 3 résidus par tour de spire ; b. 3,8 résidus par tour de spire ; c. 3,7 résidus par tour de spire ; d. 3,9 résidus par tour de spire. 25. Le pas de l'hélice α (la distance verticale entre deux spires consécutives de l'hélice) est de : a. 5,4 Å ; b. 0,54 nm ; c. 0,54 Å ; d. 5,4 nm
26. L'élément le plus caractéristique de l'hélice α est la liaison hydrogène entre le groupe N-H de la chaine principale d'un acide aminé et le groupe C=O de la chaine principale du résidu: a. n et n+1 ; b. n et n+3 ; c. n et n+4 ; d. n et n+2. 27. L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogènes (intramoléculaires) entre les résidus n et n+4. En revanche 2 acides aminés ont un rôle déstabilisant dans la création des hélices α : a. Pro et la Glu ; b. Pro et la Val ; c. Pro et la Gly ; d. Pro et la Gln. 28. Quel est l’Aa qui provoque l'arrêt de l'hélice α ou une forte déformation par rapport à l'axe de l’hélice. a. Gly ; b. Gln; c. Pro ; d. Glu.
29. Les acides aminés défavorisent (déstabilisant) la formation d'hélice α car : a. Ils ne possèdent pas d'hydrogène sur sa chaine principale ; b. Ils ne peuvent pas former de liaison hydrogène ; c. Leur chaîne latérale interfère avec le squelette carboné du tour précédent. d. Du fait de la grande flexibilité conformationnelle de ce(s) acide(s) aminé(s).
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