PROTEÍNAS
PRÓTIDOS • Estructura general de los aminoácidos. Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales • Clasificación de los aminoácidos: Aminoácidos apolares Aminoácidos polares sin carga Aminoácidos polares con carga
• Propiedades de los aminoácidos: Actividad óptica Carácter anfótero.
AMINOﾃ，IDOS ESENCIALES 窶｢ Aquellos aminoﾃ｡cidos que el hombre no puede sintetizar, por lo que ha de ingerirlos en la dieta: treonina, triptﾃｳfano, valina, lisina, leucina, isoleucina, metionina y fenialanina. Histidina y arginina durante la infancia.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS • Propiedades ópticas: *Estereoisomería de los aminoácidos. D-α-aminoácidos (pared bacteriana y determinados antibióticos) L-α-aminoácidos (proteínas) *Actividad óptica. Dextrógiros y levógiros
• Carácter anfótero: Propiedades ácido-base de los aminoácidos. pH=7 Iones dipolares o híbridos (zwitteriónicas) pH<7 actúa como base pH>7 actúa como ácido
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS • AMINOÁCIDOS APOLARES O HIDRÓFOBOS:
• AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA POSITIVA
• AMINOÁCIDOS POLARES O HIDROFÍLICOS SIN CARGA
• AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA NEGATIVA
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS • A continuación vas a observar la estructura de diferentes proteínas que se ha establecido a partir de diferentes técnicas, como la difracción de rayos X y espectroscopía de RM. • Analiza las imágenes para a continuación sacar conclusiones sobre la estructura de las proteínas.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Los estudios de conformación, función y evolución de las proteínas también revelaron la importancia de un nivel de organización distinto, es el dominio de prot eína, definido como cualquier segmento de una cadena polipeptídica que puede plegarse independientemente en una estructura compacta y estable. Un dominio consiste por lo general en 100 a 250 aminoácidos ( plegados en hélices α, láminas β y otros elementos de la estructura secundaria), y esta es la unidad modular a partir de la cual se forman muchas proteínas de mayor tamaño. Los diferentes dominios de una proteína a menudo se asocian con diferentes funciones .
.
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Estructural
Enzimatica
Hormonal
Defensiva
•Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. •Las histonas que forman parte de los cromosomas •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. •La elastina, del tejido conjuntivo elástico. •La de la epidermis. Sonqueratina las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. •Insulina y glucagón •Hormona del crecimiento •Calcitonina •Hormonas tropas •Inmunoglobulina
HOLOPROTEÍNAS
Globulares
Fibrosas
•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) •Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). •Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) •Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina •Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. •Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos •Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. •Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas
Lipoproteínas
•Ribonucleasa •Mucoproteínas •Anticuerpos •Hormona luteinizante •De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas •Nucleosomas de la cromatina •Ribosomas Cromoproteínas
•Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
FUENTES: • • • • • •
EDUCASTUR S.M. BRUÑO. MACARULLA-GOÑI LOURDES LUENGO Consulta las animaciones de proteínas o cualquier otra biomolécula en web de lourdes luengo o educastur 2º biología