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Biología 2º Bachillerato

BLOQUE I: La base molecular y físico—química de la vida.


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TEMA 1.- BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS. 1.1.- BIOELEMENTOS: CONCEPTOS Y CLASIFICACIÓN. Los bioelementos son los elementos químicos que constituyen la materia viva. Se pueden clasificar en: 

Bioelementos primarios (indispensables para la formación de las biomoléculas orgánicas, están presentes en todos los seres vivos). Constituyen el 96,2% de la materia viva y consta de seis elementos: el oxígeno (O), el carbono (C), el hidrógeno (H), el nitrógeno (N), el fósforo (P) y el azufre (S). Están caracterizados por tener baja masa atómica y por establecer al combinarse entre sí enlaces covalentes estables. Los seres vivos son capaces de obtenerlos del medio en el que se encuentran. El átomo de carbono puede formar enlaces covalentes apolares con otros átomos de carbono y con átomos de hidrógeno formando largas cadenas hidrocarbonadas muy estables. El carbono es tetravalente. Las cadenas formadas pueden constituir estructuras supramoleculares y grandes macromoléculas como el ADN, lípidos, etc. También se puede obtener energía por oxidación sustrayendo hidrógenos a los átomos de carbono. El oxígeno es el elemento más electronegativo, aporta más polaridad y es el más abundante formando agua. El nitrógeno se encuentra formando los grupos amino (-NH2) de los aminoácidos y de las bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos. El azufre al igual que el nitrógeno se encuentra en las proteínas formando el radical sulfhídrico (-SH). El fósforo constituye los grupos fosfato (PO4)3-, que son imprescindibles para constituir el ATP y para formar los fosfolípidos de las membranas celulares.

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Bioelementos secundarios (pueden encontrarse en biomoléculas, distinguiendo dos tipos: los indispensables los cuales son imprescindibles para la vida en la célula y que, en mayor o menor proporción se encuentran en todos los seres vivos; y los variables, que no están presentes en todos los organismos). Los bioelementos más abundantes con el sodio (Na), el potasio (K), el calcio (Ca), el magnesio (Mg) y el cloro (Cl), se encuentran en una proporción superior al 0,1%. El Na, K y Cl se encuentran disueltos en medios internos manteniendo el grado de salinidad de la célula. El Na y el K contribuyen en la transmisión del impulso nervioso. El Ca se encuentra formando el caparazón y el esqueleto de los organismos, y también contribuye en la contracción muscular y la coagulación sanguínea. El Mg es el componente de algunas enzimas y de la clorofila. Los oligoelementos se encuentran en proporciones inferiores al 0,1% y muchos de ellos son indispensables. Los principales son el Fe (que forma la hemoglobina, los citocromos y otros pigmentos en forma de ión), el Cu (que forma la hemocianina, un pigmento respiratorio), el I (que forma hormonas como la tiroxina), el F (contribuye al mantenimiento del esmalte dental y óseo).

1.2.- BIOMOLÉCULAS: CONCEPTOS Y CLASIFICACIÓN. Las biomoléculas o principio inmediatos se obtienen a partir de la materia viva mediante procedimientos físicos, que permiten separar las sustancias que la componen sin que resulten alteradas químicamente. Los métodos usados son la evaporación, filtración, destilación, diálisis, centrifugación… Algunas forman polímeros, llamados macromoléculas como glúcidos, lípidos, etc.. que a su vez están constituidas pro monómeros como monosacáridos, aminoácidos, ácidos grasos, etc…

BIOMOLÉCULAS SIMPLES. Con átomos del mismo elemento Oxígeno molecular (O2) y Nitrógeno molecular (N2)

COMPUESTAS. Con átomos de elementos diferentes. INORGÁNICAS

ORGÁNICAS

Ácidos Nucleicos

Proteínas

Lípidos

Glúcidos

Agua (H20) Dióxido de carbono (CO2) Sales minerales (NaCl, CaCO3...).

Entre sus funciones destacan la estructural (como las proteínas y las sales minerales de los huesos y los lípidos de las membranas plasmáticas), energética (como las grasas), biocatalizadora (es decir, aceleradora de las reacciones bioquímicas, como las proteínas enzimáticas). Página 4 de 61


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1.3.- EL AGUA. 1.3.1- ESTRUCTURA MOLECULAR. El agua es la sustancia más abundante en la materia viva. A temperatura ambiente es líquida. Presenta un comportamiento físico particular debido a que en la molécula los dos electrones de los dos átomos de hidrógeno están desplazados hacia el átomo de oxígeno. La molécula de agua presenta un polo negativo, con densidad electrónica alta, donde está el átomo de oxígeno, y dos polos positivos, donde están los dos núcleos de hidrógeno, con densidad electrónica baja. Por ello el agua es una molécula dipolar. Entre los dipolos se establecen fuerzas de atracción denominadas puentes o enlaces de hidrógeno, que originan polímeros de unas cuantas moléculas. Con esto se logra una masa molecular elevada, y el agua se comporta como un líquido. Estas agrupaciones, que duran fracciones de segundo, confieren al agua todas sus propiedades de fluido. PROPIEDADES INHERENTES A SU ESTRUCTURA:  Elevada fuerza de cohesión entre las moléculas, lo cual hace que sea un líquido casi incomprensible dando volumen a las células.  Elevada fuerza de adhesión, lo cual permite ascender en contra de la gravedad, adherida a las paredes de conductos de pequeño diámetro, lo que se llama capilaridad. (influida por la cohesión).  Elevado calor específico, el que se necesita para elevar la temperatura de una sustancia. Hay que romper muchos de los enlaces que hay entre ellas, lo que implica que hace falta suministrar mucho calor. El agua es un buen estabilizador térmico del organismo frente a los cambios bruscos de la temperatura del ambiente.  Elevado calor de vaporización. Para pasar del estado líquido al gaseoso hace falta romper todos los enlaces de hidrógeno y para eso se necesita mucha energía. El agua es por tanto una sustancia refrigerante del organismo. El agua que se evapora en la superficie de un ser vivo absorbe calor del organismo actuando como regulador térmico.  Densidad más alta en estado líquido que en estado sólido, lo que permite la vida debajo del hielo al encontrarse éste a menor densidad. La máxima densidad del agua se encuentra a 4ºC. El hielo forma una capa superficial termoaislante sobre ríos, mares y lagos. Página 5 de 61


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1.3.2- FUNCIONES BIOLÓGICAS. Disolvente. La molécula de agua facilita la disociación de las sales en forma de cationes y aniones que se rodean por dipolos de agua. El agua es un buen disolvente de los compuestos iónicos, como son las sales minerales y de los compuestos covalentes polares. Esto hace que sea el medio en el que se realizan casi todas las reacciones biológicas. Reactivo bioquímico. El agua interviene en numerosas reacciones químicas, como en la hidrólisis o en la fotosíntesis. Transportador. Es el medio de transporte de muchas sustancias desde el exterior al interior de los organismos y en el propio organismo, como la ascensión de la savia bruta en árboles. Estructural. Las células que carecen de una pared de secreción rígida mantienen su volumen y su forma gracias a la presión que ejerce el agua interna. Destaca el fenómeno de plasmólisis. Termorregulador. Debido a su elevado calor específico y de vaporización.

1.4.- LA MATERIA VIVA COMO DISPERSIÓN COLOIDAL. Los fluidos de los seres vivos constan de una fase dispersante que es el agua y una fase dispersa o soluto, formada por partículas que pueden presentar distintos tamaños. Según el tamaño de las partículas de la fase dispersa se puede realizar la siguiente clasificación: 

Disolución: Si el tamaño es menos de 5 nm. Se considera una mezcla homogénea de sustancias puras donde las partículas disueltas son iones, moléculas aisladas o agrupaciones muy pequeñas de estos componentes, que no sedimentan. Dispersión coloidal. Si el tamaño está entre 5 nm y 200 nm. Es una mezcla en la que las partículas tampoco sedimentan, pero reflejan y refractan la luz que incide sobre ellas; no pueden atravesar membranas, que solo son permeables al disolvente.

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1.4.1- PROPIEDADES: DIFUSIÓN, ÓSMOSIS Y DIÁLISIS. 

Difusión: Es la repartición homogénea de las partículas de un fluido (gas o líquido) en el seno de otro fluido al ponerlos en contacto. Como la absorción de oxígeno por parte del agua al ponerlos en contacto y la humidificación del aire.

Ósmosis: Es el paso del disolvente a través de una membrana semipermeable entre dos disoluciones de diferente concentración. Se produce desde la disolución más diluida a la más concentrada hasta que las dos disoluciones alcanzan equilibrio igualándose sus concentraciones.

Diálisis: Separación de moléculas en función de su tamaño a través de una membrana semipermeable. Una aplicación médica es la hemodiálisis.

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1.5.- LAS SALES MINERALES. Pueden encontrarse de tres formas diversas: 

PRECIPITADAS: Son sólidas, insolubles y con función esquelética. Ejemplos: carbonato cálcico (caparazón de moluscos y sobre el colágeno de huesos). Sílice de los exoesqueletos de las diatomeas.

DISUELTAS: Se encuentra en forma de aniones y cationes. Los aniones más abundantes son Cl-, SO42-, PO43--, HCO3-, CO32-, NO3- y los cationes Na+, K+, Ca2+ y Mg2+. Entre las funciones que desempeñan encontramos: mantener constante el grado de salinidad, regular la presión osmótica y el volumen celular, mante-

ner constante el PH y realizar funciones específicas. •

ASOCIADAS A MOLÉCULAS ORGÁNICAS: como las fosfoproteínas, los fosfolípidos, el Fe2+ en la hemoglobina o el Mg2+ en la clorofila…

1.5.1- FUNCIONES: ESTRUCTURAL, OSMÓTICA Y TAMPONADORA. Una variación de ellas provocan alteraciones de la permeabilidad, la excitabilidad y la contractibilidad de las células. •

ESTRUCTURAL: Algunas de ellas tienen una función esquelética como los huesos o los caparazones, los fosfolípidos de membrana, etc)

OSMÓTICA: La presencia de sales determina que se produzca la entrada o salida de agua a través de la membrana, para igualar la salinidad interna con la externa, regulando la presión osmótica y el volumen celular (def de ósmosis).Se denomina presión osmótica al aumento de presión sobre la cara del compartimento hipotónico. El comportamiento que produce el potencial eléctrico por la diferencia de cargas eléctricas entre el interior y exterior celular es dependiente de las concentraciones de los iones K+ y Ca2+ teniendo un comportamiento antagónico.

TAMPONADORA: Los iones mantienen constante el grado de acidez (pH) pese a la adición de ácidos y bases, este fenómeno se denomina efecto tampón y las disoluciones en las que tiene lugar se denominan disoluciones tampón o amortiguadoras.

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TEMA 2.- BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS QUE CONSTITUYEN LAS CÉLULAS. 2.1.- GLÚCIDOS. 2.1.1- COMPOSICIÓN QUÍMICA GENERAL Y NOMENCLATURA. FUNCIONES GENERALES (ENERGÉTICA Y ESTRUCTURAL) Y CLASIFICACIÓN (MONOSACÁRIDOS, OLIGOSACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS: HOMO- Y HETEROPOLISACÁRIDOS). Son biomoléculas orgánicas constituidas por una o más cadenas formadas por carbono, hidrógeno y oxígeno, en la proporción (CH2O)n . Se les DENOMINA azúcares porque muchos de ellos son dulces. Otro nombre frecuente es hidratos de carbono o carbohidratos por la proporción existente entre sus átomos, aunque no es un término apropiado ya que no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino átomos de carbono unidos a grupos alcohólicos o hidroxilo (—OH) y a radicales hidrógeno (—H). Presentan en su COMPOSICIÓN un grupo carbonilo (carbono unido por doble enlace a un oxígeno), el cual puede formar un grupo aldehído (— CHO) formando un polihidroxialdehído o un grupo cetónico (—CO) dando lugar a una polihidroxiacetona. Atendiendo al número de cadenas se CLASIFICAN en los siguientes tipos:   

Monosacáridos, Constituidos por una sola cadena. Oligosacáridos, formados por la unión de dos a diez monosacáridos, entre ellos destacan los disacáridos (constituidos por la unión de dos monosacáridos). Polisacáridos, formados por la unión de más de diez monosacáridos. Presentan centenares de ellos. Cuando son polimeración de un único monosacárido se llaman homopolisacáridos y cuando resultan de la polimeración de varios distintos heteropolisacáridos.

Los oligosacáridos y polisacáridos son capaces de ser hidrolizados por la acción de las enzimas hidrolasas como algunas enzimas digestivas, o por la acción de un ácido, desdoblándose en monosacáridos. Los monosacáridos no se pueden hidrolizar. Además de los anteriores, existen compuestos formados por la unión de glúcidos a otras sustancias no glucídicas como son los lípidos, formando glucolípidos, o las proteínas, formando las glucoproteínas. Página 9 de 61


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Las principales FUNCIONES de los glúcidos son la energética, la estructural y la generadora de especificidad en la membrana plasmática: 

Energética. La glucosa es el glúcido más destacable respecto a la función de reserva energética, porque es el monosacárido más abundante en el medio interno y además atraviesa la membrana plasmática sin transformarse en moléculas más pequeñas. A partir de un gramo de glucosa por vía de la respiración celular se obtienen 4,3 Kcal. El almidón de los vegetales y el glucógeno de los animales son formas de almacenar centenares de glucosas sin que ello implique un incremento en la concentración del medio interno celular que provocaría la entrada de agua por ósmosis. Estructural. El enlace β -glucosídico de los glúcidos posibilita estructuras moleculares muy estables porque la mayoría de organismos carecen de las enzimas capaces de romperlo. Entre ellos destacan: la celulosa de los vegetales; la quitina en los artrópodos; los peptidoglucanos en las bacterias; y los polímeros de ribosa y desoxirribosa en los ácidos nucleicos.

2.1.2- MONOSACÁRIDOS. Son los glúcidos más simples que se conocen, constituidos por una sola cadena entre tres y doce átomos de carbono. No pueden ser hidrolizables y se clasifican según el número de átomos de carbono y se denominan añadiendo la terminación -osa al número de carbonos. (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas…). Son sólidos cristalinos, de color blanco, hidrosolubles y de sabor dulce. Su solubilidad en agua se debe a la elevada polaridad eléctrica de los radicales hidroxilo y de los radicales hidrógeno. Por esto establecen fuerzas de atracción eléctrica entre ellos y las moléculas de agua, que también son polares.

Son capaces de oxidarse (de perder electrones ante otras sustancias que cuando los aceptan se reducen y liberan energía). Debido a ello son fuente básica de energía en las células. Su capacidad de oxidarse se utiliza en el laboratorio para identificar su presencia, para ello se comprueba si reducen o no el reactivo de Fehling. Este reactivo es una disolución de color azul de sulfato de cobre en agua. Los grupos cetónico o aldehído de los monosacáridos al oxidarse y pasar a un grupo ácido desprenden electrones que son captados por los iones Cu2+. Éstos iones se reducen pasando a Cu+, los cuales forman óxido de cobre que es insoluble y da un precipitado de color rojizo. El cambio de color azul a rojo revela la presencia de estos glúcidos. Página 10 de 61


BLOQUE I En las TRIOSAS, nos damos cuenta de que el segundo átomo de carbono del gliceraldehído es asimétrico, es decir, tiene los cuatro enlaces saturados por radicales diferentes. Debido a ello, si este carbono se dispone con el grupo aldehído hacia arriba se pueden distinguir dos isómeros espaciales o esteroisómeros: el D-gliceraldehído, cuando el —OH está a la derecha, y el L-gliceraldehído cuando el —OH está a la izquierda. Cada uno de los isómeros espaciales es imagen especular del otro y aunque se giren en el espacio no coinciden, puesto que son estructuras diferentes, llamadas estructuras enantiomorfas.

La presencia de carbonos asimétricos proporciona actividad óptica a estas moléculas. Si un rayo de luz polarizada incide en una disolución de las mismas, se produce una desviación de su plano de vibración, y el rayo refractado surge con otro plano de polarización. Si lo desvían a la derecha, se denominan dextrógiras y se simbolizan con el símbolo + y si lo desvían hacia la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo -.

El D-gliceraldehído que es dextrógiro, se denomina D-(+)-gliceraldehído. No hay ninguna relación entre la estructura D y ser dextrógiro, es decir, una molécula puede tener estructura D y ser levógira. Pero si la forma D es dextrógira, su esteroisómero L será levógiro y producirá un ángulo de desviación idéntico pero hacia la izquierda. La dihidroxiacetona no tiene carbono asimétrico y por tanto no presenta actividad óptica.

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En las PENTOSAS la estructura molecular más estable no es la lineal sino la cíclica. Esto es debido a que los enlaces entre los átomos de carbono forman ángulos por lo que a partir de cinco átomos de carbono la cadena tiende a ciclarse. Destacan la Dribosa (ARN), la D-2-desoxirribosa (ADN), y la cetopentosa D-ribulosa (fotosíntesis), respectivamente en imagen.

Como el pentágono resultante se parece a una molécula llamada furano, la D-ribosa recibe el nombre de D-ribofuranosa mientras que la D-2-desoxirribosa el de D-2desoxirribofuranosa.

Las triosas y las tetrosas siempre tienen estructuras abiertas porque la formación de anillos solo el posible a partir de cinco átomos de carbono. La estructura abierta de las HEXOSAS no es lineal, sino quebrada, debido a los ángulos que hay entre los enlaces de los carbonos, los primeros y últimos carbonos quedan relativamente próximos. En disolución la estructura abierta se cierra sobre sí misma formando un hexágono parecido al pirano (como la glucosa), o un pentágono parecido al furano (como la fructosa). Debido a ello se llaman glucopiranosa y fructopiranosa.

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La formación de la estructura cíclica de la glucosa se realiza al reaccionar el grupo aldehído del primer carbono con el grupo alcohólico del quinto carbono, quedando ambos carbonos unidos por un átomo de oxígeno. La molécula adquiere así una forma de ciclo hexagonal, por lo que se denomina glucopiranosa. Se ha formado un enlace hemiacetal (unión de un aldehído con un alcohol) intramolecular. El grupo —OH que tiene ahora el carbono 1 se denomida hidroxilo hemiacetálico. Este carbono ahora es asimétrico y se denomina carbono anomérico. Según la posición de su gurpo — OH a un lado u otro del plano se distinguen dos nuevas estructuras denominadas: anómero α y anómero β. El anómero α tiene el grupo —OH del C1 en posición trans, es decir, al otro lado del plano donde está situado el —CH2OH del C5. El anómero β tiene los dos radicales en posición cis, es decir, en el mismo plano. En realidad las estructuras cíclicas de la glucosa no son planas sino que adoptan las conformaciones en el espacio de silla y nave. A la D-glucosa se le denomina también dextrosa al ser muy dextrógira. A la Dfructosa en cambio al ser muy levógira se le denomina levulosa.

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2.1.3- DISACÁRIDOS. Los disacáridos son el resultado de la unión de dos monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico. Son sólidos, cristalinos, blancos, dulces y solubles en agua. Se distinguen dos tipos de enlace entre monosacáridos y otras moléculas. El enlace O-glucosídico tiene lugar entre el grupo hidroxilo del primer monosacárido y cualquier hidroxilo del segundo monosacárido. Quedan enlazados por un átomo de oxígeno y se desprende una molécula de agua. Hay dos tipos de enlace O-glucosídico según si el carbono del segundo monosacárido sea o no el carbono carbonílico. 

Enlace monocarbonílico. Establecido entre el carbono carbonílico del primer monosacárido y un carbono no carbonílico del segundo. Como en este queda libre su carbono carbonílico, el disacárido resultante tiene la capacidad de reducir el reactivo de Fehling. Presentan este enlace la maltosa, la celobiosa y la lactosa. Enlace dicarbonílico. Se establece entre el carbono carbonílico del primer monosacárido y el carbono carbonílico del segundo. Como no queda libre ningún carbono carbonílico, el disacárido resultante no tiene la capacidad de reducir el reactivo de Fehling. Presenta este enlace la sacarosa.

El enlace O-glucosídico se denomina α—glucosídico si el primer monosacárido es «α» y se denomina β—glucosídico si el primer monosacárido es «β». El enlace entre carbonos se indica mediante un paréntesis y una flecha. Por ejemplo, α (1→4) significa que se trata de un enlace α-glucosídico entre el primer carbono del primer monosacárido y el cuarto del segundo.

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Maltosa o azúcar de malta. Formada por dos moléculas de Dglucopiranosa unidas mediante un enlace α(1→4). Se encuentra libre en el grano germinado de la cebada y de otras semillas. Se obtiene a partir de la hidrólisis del almidón. Lactosa. Consiste en una molécula de D-galactopiranosa unida a una de D-glucopiranosa mediante un enlace β(1→4). Se encuentra libre en la leche de los mamíferos. Se hidroliza por la enzima lactasa. Sacarosa. Consta de una molécula de D-glucopiranosa y otra de D-fructofuranosa unidas mediante un enlace α(1→2). Se encuentra en la caña de azúcar. El enlace se realiza entre el —OH del carbono anomérico del primer monosacárido y el —OH del carbono anomérico del segundo monosacárido. Por ello, es el disacárido de los mencionados que no tiene poder reductor sobre el reactivo de Fehling. Celobiosa. Formado por dos moléculas de D-glucopiranosa unidas mediante un enlace β(1→4). Se obtiene por hidrólisis de la celulosa.

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2.1.4- POLISACÁRIDOS. Sólidos amorfos, insolubles (celulosa) o forman dispersiones coloidales como algunos componentes del almidón (amilosa). Sin sabor dulce, no reducen reactivo de Fehling.

HOMOPILISACÁRIDOS DE RESERVA ENERGÉTICA 

El glucógeno es el polisacárido con función de reserva energética propio de los animales. Se halla en gran cantidad en el interior de las células del hígado, constituyendo la reserva energética general del organismo y también en las células de los músculos. El glucógeno está constituído por un polímero de maltosas unidas mediente un enlace α(1→4) con muchas ramificaciones en posición α(1→6), aproximadamente una ramificación cada seis a diez glucosas. Con el yodo (I) la dispersión coloidal se tiñe de rojo oscuro. La enzima amilasa actúa sobre el glucógeno dando maltosas y dextrinas límites que son fragmentos de amilopectina. Tras diversas enzimas se obtienen glucosa.

El almidón es el polisacárido de reserva propio de los vegetales. Se acumula en los amiloplastos en las células. Está formado por cientos o miles de moléculas de glucosa y por ello constituyen una gran reserva energética. Como no está disuelto en el citosol, no influye en la presión osmótica interna y así se evita una entrada excesiva de agua. Las pricipales fuentes de almidón son las semillasde los cereales (trigo, maíz y arroz), de las legumbres y de los tubérculos (patata y boniato). A partir del almidón de las plantas se puede obtener energía en ausencia de luz mediante su hidrólisis. El almidón está integrado por dos tipos de polímeros:  Amilosa (30%). Constituida por un polímero de maltosas unidas mediante enlaces α(1→4). Tiene una estructura helicoidal con seis moléculas de glucosa (tres maltosas) por vuelta.  Amilopecina (70%). Constituida por un polímero de maltosas unidas mediante enlaces α(1→4), con ramificacioens en posición α(1→6). Las ramas contienen doce glucosas unidas mediante enlaces α(1→4) y aparecen cada 25 a 30 glucosas. Presenta una estructura ramificada.

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HOMOPILISACÁRIDOS ESTRUCTURALES La quitina es el componente esencial del exoesqueleto de los artrópodos. En los crustáceos se encuentra impregnada en carbonato cálcico, aumentando su dureza. Es un polímero de N-acetil-glucosaminas unidas mediante enlaces β (1→4), como la celulosa. También forma como en la celulosa cadenas pararelas. Cada dos de estas moloéculas constituye una quitobiosa. La celulosa es el polisacárido con función de sostén propio de los vegetales, constituyendo el elemento másimportante de la pared celular. Es un polímero de β-glucosas unidas mediante enlaces β (1→4). Cada pareka de estas glucosas constituye una celobiosa. Estos polímeros forman cadenas moleculares no ramificadas dispuestas paralelamente unidas mediante enlaces de hidrógeno. Los animales generalmente carecen de enzimas que degradan este enlace, salvo excepciones, sin poder aprovecharla como fuente de energía.

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2.2.- LÍPIDOS. 2.2.1- GENERALIDADES. Compuestos básicamente por carbono e hidrógeno y la mayoría, también presenta oxígeno, pero en proporciones muy bajas. Debido a la naturaleza hidrocarbonada de la proporción principal de su estructura, constituyen un grupo de biomoléculas orgánicas que cumplen dos características distintivas: son insolubles en agua y en otros disolventes polares; son solubles en disolventes orgánicos como la gasolina. FUNCIONES: Estas moléculas desempeñan funciones biológicas muy variadas. Algunos lípidos almacenan y transportan el combustible necesario para las reacciones metabólicas; otros son componentes estructurales fundamentales en las membranas celulares, relacionados, pro ejemplo, con el reconocimiento de las células, o también forman cubiertas externas en los vegetales. Además otros tienen una gran actividad biológica como es el caso de algunas hormonas y de algunas vitaminas.

Reserva energética. Son la principal reserva energética del organismo. Un gramo de grasa produce 9,4 kcal en las reaccioens metabólicas de oxidación de los ácidos grasos en las mitocondrias. Desarrollada principalmente por los acilglicéridos y los ácidos grasos. Estructural. En la célula los lípidos forman las bicapas lipídicas de la membrana plasmática y de las membranas de los orgánulos celulares. Cumplen esta función los fosfoglicéridos, los fosfoesfingolípidos, los glucoesfingolípidos y el colesterol. Biocatalizadora. Los lípidos por sí mismos no son biocaralizadores pero algunos intervienen en su síntesis o actúan conjuntamente con ellos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas y las hormonas lipídicas.

LÍPIDOS SAPONIFICABLES

SIMPLES

Acilglicéridos

Céridos

INSAPONIFICABLES

COMPLEJOS

Fosfoglicéridos

Fosfoesfingolípidos

Glucoesfingolípidos

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Isoprenoides o terpenos

Esteroides

ACIDOS GRASOS

Saturados

Insaturados


BLOQUE I CLASIFICACIÓN: 

 

Ácidos grasos. Están formados por largas cadenas carbonadas, a partir de doce carbonos, con un número par de carbonos. Se diferencian por la longitud de su cadena y por el número y posición de los dobles enlaces. Lípidos con ácidos grasos o saponificables. Intervienen en las reacciones de saponificación o hidrólisis alcalina y forman jabones. Lípidos sin ácidos grasos o insaponificables. Derivados de hidrocarburos lineales o cíclicos insaturados (con dobles enlaces) que forman asociaciones moleculares diversas. No tienen ácidos grasos y, por tanto, no dan reacciones de saponificación y no forman jabones.

2.2.2- ÁCIDOS GRASOS. Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo alifático es decir lineal (—CH2—CH2—CH2—); con un número par de átomos de carbono, el último de los cuales constituye un grupo carboxilo (—COOH), también denominado grupo ácido. Los enlaces forman ángulos de 109,5º. Los ácidos grasos son poco abundantes en estado libre, pero son uno de los principales constituyentes de ciertos lípidos, como las grasas. Se clasifican en:

Ácidos grasos saturados. Solo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Debido a ello, las cadenas hidrocarbonadas con rectilíneas. Por ejemplo, el ácido palmítico y el ácido esteárico.

Ácidos grasos insaturados. Tienen uno o más dobles enlaces entre los carbonos de la cadena hidrocarbonada y, por ello, sus moléculas presentan codos en los lugares donde están los dobles enlaces. Los que tienen un único enlace doble se denominan monoinsaturados, por ejemplo, el ácido oleico, y si tienen más se llamas poliinsaturados, por ejemplo, el ácido linoleico. Página 19 de 61


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PROPIEDADES QUÍMICAS. 

Carácter antipático. Los ácidos grasos presentan un doble comportamiento, tienen una parte de la molécula hidrófila, es decir, soluble en agua y otra hidrófoba, es decir, insoluble en agua. La zona hidrófila es el grupo carboxilo ionizado (—COO-) y gracias a su carga eléctrica establece atracciones de tipo eléctrico con las moléculas de agua y con otras moléculas polares. La zona hidrófoba corresponde a la cadena hidrocarbonada (—CH2—CH2—CH2—…) que presenta repulsión respecto al agua y que es capaz de establecer enlaces de Van der Waals con moléculas lipídicas.

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Solubilidad. A partir de ocho carbonos los ácidos alifáticos son prácticamente insolubles en agua y, por tanto, ya se consideran ácidos grasos. Cuanto mayor es la cadena hidrocarbonada más insoluble es en agua y más soluble en disolventes apolares. Cuando se vierte un ácido graso sobre el agua, sus moléculas se disponen con su grupo carboxilo dentro del agua y la cadena hidrocarbonada fuera de ella, formando una empalizada que constituye una fina película superficial. Si esta película se hunde, las partes hidrófobas de las moléculas se agrupan y originan unas estructuras más o menos esféricas denominadas micelas.

Punto de fusión bajo. Está determinado por el grado de instauración y la longitud de la cadena del ácido graso. El punto de fusión aumenta si aumenta la longitud de la cadena, ya que se incrementan las interacciones de Van der Waals con otras cadenas semejantes. El punto de fusión disminuye por la presencia de dobles enlaces, que originan codos en las moléculas porque las acorta y reduce el número de interacciones con otras cadenas. Para fundirlos hace falta suministrar energía calorífica que rompa los enlaces intermoleculares, por eso los ácidos grasos insaturados tienen puntos de fusión menores que los ácidos grasos saturados de similar número de carbonos. Debido a ello, a temperatura ambiente, los compuestos de ácidos grasos insaturados son líquidos y los saturados son sólidos.

Empaquetamiento de moléculas por enlaces de Van der Waals.

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2.2.3- ACILGLICÉRIDOS (LÍPIDOS SIMPLES). Son los ésteres formados por la esterificación de glicerina (propanotriol) con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos, denominándose monoacilglicéridos, diacilglicéridos y triacilglicéridos o triglicéridos.

Tienen función de reserva energética en el organismo. En los animales se almacenan en los adipocitos y su combustión metabólica produce 9,4 Kcal/g. Son moléculas insolubles en agua, que flotan sobre ella por su menor densidad. Si reacciones con bases dan lugar a jabones, es decir, son saponificables. Carecen de polaridad, por lo que también se denominan grasas neutras. Pueden ser: aceites (presentan ácidos grasos insaturados como la trioleína), sebos (presentan ácidos grasos saturados como la triestearina) y mantequillas (tienen ácidos grasos de cadena corta).

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BLOQUE I TIPOS DE ENLACE RELACIONADOS CON LOS ÁCIDOS GRASOS. 

Esterificación. Es el proceso de formación de un éster y agua al reaccionar un ácido graso con un alcohol. Un éster es la unión de un ácido grado y un alcohol mediante un enlace covalente denominado enlace éster. La mayoría de los lípidos son ésteres. En los mamíferos y en muchos otros animales, dutante la digestión, por la acción de las enzimas lipasas, los ésteres se hidrolizan y dan lugar a ácidos grasos y alcohol.

Saponificación. Es la reacción de un ácido graso con una base fuerte (NaOH o KOH) que da lugar a una sal de ácido graso, comúnmente denominada jabón y agua. El grupo carboxilo (—COOH) del ácido graso se ioniza muy poco, es decir, aprenas origina —COO- y H+, epro el grupo —COONa y el grupo — COOK sí se ionizan fuertemente originando muchos radicales —COO—.

2.2.4- FOSFOGLICÉRIDOS Y ESFINGOLÍPIDOS (LÍPIDOS COMPLEJOS). Ésteres formados por un alcohol, ácidos grasos, y otros tipos de moléculas. Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de las membranas plasmáticas, por lo cual también se les denomina lípidos de membrana. Estos lípidos tienen comportamiento anfipático, igual que los jabones. En contacto con el agua, los lípidos complejos se disponen formando bicapas, en las cuales las zonas hidrófobas quedan en la parte interior y las zonas hidrófilas en las exteriores, en contacto con las moléculas de agua.

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Fosfoglicéridos. Constan de dos ácidos grasos, una glicerina, un ácido fosfórico y un alcohol. Generalmente el alcohol es un aminoalcohol, es decir, un alcohol que tiene un grupo amino (—NH2), como por ejemplo la serina. El ácido fosfórico y el grupo amino se ionizan y constituyen el grupo polar de la molécula. Los fosfoglicéridos son moléculas que forman parte de la membrana plasmática. Los fosfoglicéridos más abundantes son la fosfatidiletanolamina o cefalina, que se encuentra en el cerebro, y la fosfatidilcolina o lecitina, presente en el hígado, el cerebro y la yema de huevo.

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Fosfoesfingolípidos. Son ésteres formados por la unión de un ácido graso, una esfingosina, un grupo fosfato y un aminoalcohol como la colina. La esfingosina es un aminoalcohol de cadena muy larga. También tienen comportamiento anfipático. El fosfoesfingolípido más frecuente es la esfingomielina. Se trata de una molécula presente en las membranas plasmáticas y es especialmente abundante en las vainas de mielina que protegen los axones de las neuronas.

Glucoesfingolípidos. Están formados por la unión de un ácido graso, una esfingosina y un glúcido. No presentan grupo fosfato. Los glucoesfingolípidos se encuentran en las bicapas lipídicas de las membranas plasmáticas de todas las células. Se sitúan en las cara externa de esta, dónde actúan como receptores de moléculas externas. Son especialmente abundantes en las neuronas del cerebro. En los botones sinápticos del sistema nervioso actúan como receptores de neurotransmisores. Se clasifican en cerebrósidos y gangliósidos.

2.2.5- TERPENOS O ISOPRENOIDES (INSAPONIFICABLES). Son moléculas derivadas de la polimerización de una molécula de isopreno, que es el 2—metil—1,3—butadieno. Pueden formar cadenas lineales o cíclicas. Según el número de moléculas de isopreno que contienen se distinguen monoterpenos (mentol), diterpenos, triterpenos (escualeno), tetraterpenos y politerpenos (caucho). 

Diterpenos. Contienen cuatro moléculas de isopreno. Por ejemplo el fitol que es un componente de la clorofila y las vitaminas A, E y K.

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Tetraterpenos. Contienen ocho moléculas de isopreno. A este grupo pertenecen los pigmentos fotosintéticos denominados carotenoides. Estos se dividen en carotenos de color rojo, y xantofilas de color amarillo. A partir de una molécula de caroteno los animales pueden obtener dos moléculas de vitamina A.

2.2.6- ESTEROIDES (INSAPONIFICABLES). Son derivados del esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno, cuya estructura la componen tres anillos de ciclohexano unidos a un ciclopentano. Se diferencian dos tipos de esteroides en función de los radicales que poseen y de la posición en la que se encuentran: 

Esteroles. Poseen un grupo hidroxilo, en el carbono 3 , y una cadena alifática en el carbono 17. Son el grupo más numeroso de esteroides. Destacamos: 

 

Colesterol. Se encuentra en las membranas celulares de los animales, especialmente de la plasmática, confiriendo estabilidad, al situarse entre los fosfolípidos y fijarlos. El radical hidroxilo constituye su polo hidrófilo. Es muy abundante en el organismo y es la molécula que sintetiza casi todos los esteroides. Se forma a partir de la ciclación del triterpeno escualeno. Otros de ellos son los ácidos biliares, el grupo de las vitaminas D y el estradiol.

Las hormonas esteroides tienen un átomo de oxígeno unido al carbono 3 por medio de un doble enlace. Se diferencian dos grupos: 

Hormonas suprarrenales (riñón): El cortisol (actúa favoreciendo la síntesis de glucosa y de glucógeno y el catabolismo de lípidos y proteínas) y la aldosterona (incrementa reabsorción de iones sodio y cloro). Hormonas sexuales: La progesterona (actúa en la primera parte del ciclo menstrual preparando los órganos sexuales femeninos para la gestación y la implantación del embrión) y la testosterona (responsable de los caracteres sexuales masculinos, producida en los testículos).

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2.3.- PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES. 2.3.1- AMINOÁCIDOS PROTEICOS. Los aminoácidos son compuestos orgánicos, de baja masa molecular, que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo —COOH y un grupo amino —NH2. Son compuestos sólidos, cristalinos, solubles en agua, con un punto de fusión elevado y con actividad óptica. Los aminoácidos primarios que constituyen las proteínas presentan el grupo amino unido al mismo carbono que se une al grupo carboxilo, el llamado carbono α. Los otros dos enlaces del carbono α se unen con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical (R). Según el radical, se distinguen veinte tipos de aminoácidos. Hay otros tipos de aminoácidos que nunca forman proteínas.

Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aminoácidos. Aquellos que no pueden sintetizar, llamados aminoácidos esenciales, deben ser ingeridos en la dieta. En los seres humanos hay ocho aminoácidos esenciales como la valina, la leucina, la isoleucina, el triptófano, la valina, etc. Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones distintas. Tienen configuración L si, situado el grupo —COOH arriba, el grupo —NH2 queda a la izquierda mientras que posee una configuración D, si el — NH2 se encuentra a la derecha. Página 27 de 61


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En todos los aminoácidos, menos en la glicocola, el carbono α es asimétrico, es decir, está enlazado a cuatro radicales diferentes. Debido a ello los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, desvían el plano de vibración de la luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido descía dicho plano hacia la derecha, se denomina dextrógiro o (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro o (-). La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Los aminoácidos en disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos y como bases lo que se denomina comportamiento anfótero. Ello se debe a que el grupo ácido o carboxilo libera protones (—COOH → —COO— + H+), mientras que el grupo básico o amino capta protones (—NH2 + H+ → —NH3+). Se origina así una forma iónica dipolar.

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos mantienen constante el pH del medio, lo que se denomina efecto amortiguador o efecto tampón al mantener constante el pH del medio: 

Si se acidifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, es decir, si se añaden protones (H+), el grupo carboxilo ionizado capta estos protones, al comportarse como una base (—COO— + H+ → —COOH) y amortigua dicha acidificación. Si se basifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar, es decir, se disminuye el número de protones o iones hidrógeno (H+), el grupo amino ionizado libera protones, al comportarse como un ácido (—NH3+ → —NH2 + H+) y amortigua la basificación.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico.

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2.3.2- ENLACE PEPTÍDICO.

La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico, y da lugar a cadenas que reciben el nombre de péptidos. El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua, siendo resultado la formación de un enlace amida. La disposición en el espacio de un enlace peptídico hace que los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúen en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Presenta una cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo forma. Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, si se unen tres, un tripéptido, etc. Si es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez, recibe el nombre de polipéptido.

2.3.3- NIVELES DE ORGANIZACIÓN.

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Una proteína es un polipéptido constituido por aproximadamente cien aminoácidos. La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales. Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio. 

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS. Corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué aminoácidos la constituyen y en qué orden se disponen en la cadena. La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte. En todas las proteínas se considera como extremo inicial aquel que representa el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-incial), y como extremo final aquel cuyo aminoácido tiene el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal). La secuencia de aminoácidos de una proteína se expresa enumerando los aminoácidos desde la extremo N-inicial hasta el extremo C-terminal.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS. Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio. Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, a medida que los aminoácidos se van uniendo durante la síntesis proteica, la cadena polipeptídica que se forma, adopra una disposición espacial estable que corresponde con la estructura secundaria. El tipo de estructura secundaria que presenta depende del número de enlace de hidrógeno que se pueden formar (de los aminoácidos que la constituyen). También depende de las condiciones de presión y temperatura en que se encuentra. Se conocen dos tipo: α-hélice y conformación-β.

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La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del —CO— de un aminoácido y el hidrógeno del —NH— del cuarto aminoácido siguiente. Esta formación espontánea hace que todos los oxígenos de los grupos —CO— quedan orientados en el mismo sentido, mientras que todos los hidrógenos de los grupos —NH— quedan orientados en sentido contrario. Se forma así una hélice que presnta 3,6 aminoácidos por vuelta. La α-queratina es una ejemplo de proteína con esta estructura. RADICALES HACIA AFUERA.

En la conformación-β la cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos. Si la cadena con conformación-β se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que debido al plegamiento quedan próximos. Esta disposición peude dar lugar a una lámina en zigzag muy estable, denominada β-lámina plegada. Esta estructura en lámina plegada también se puede formar entre dos o más cadenas polipeptídicas diferentes. Ejemplo: fibroína o β-queratina. RADICALES HACIA ARRIBA Y HACIA ABAJO.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS. Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. Se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos.

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Las proteínas que no llegarn a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada, y dan lugar a las denominadas proteínas filamentosas. Son proteínas insolubles en agua y en disoluciones salinas, que ejercen funciones esqueléticas. Las más conocidas son el colágeno de los huesos y la elastina del tejido conjuntivo.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS. Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlaces disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas reciben el nombre de protómeros. Según el número de protómeros que se asocian, estas proteínas se denominan dímeros, como la insulina; trímeros, como el colágeno; tetrámeros, como la hemoglobina; pentámeros, como la ARN-polimerasa; etc.

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2.3.4- PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. 

Desnaturalización. Es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que mantienen. Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones de temperatura y concentración salina del medio o por agitación molecular.

Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una conformación filamentosa y precipita. Las proteínas desnaturalizadas no pueden realizar funciones de tipo enzimático, transportador u hormonal. Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se denomina renaturalización. 

Solubilidad. Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada. Estos radicales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua y así, cada radical queda recubierto de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas, lo que provoca su precipitación. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas ya que modifica el grado de ionización de los radicales polares. Las globulares tienen una elevada masa molecular, así que al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales.

Capacidad amortiguadora. Las proteínas, al igual que los aminoácidos, también tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido, liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Debido a ello las proteínas disueltas tienen a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón y amortiguadoras.

Especificidad. Las proteínas que interactúan con otras moléculas presentan una estructura tridimensional específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados, permitiendo diferencias entre moléculas parecidas. Por ejemplo, las proteínas enzimáticas que actúan como reguladoras de reacciones químicas, las hormonas peptídicos como la insulina y los anticuerpos. Las proteínas homólogas que realizan la misma función en especies diferentes, presentan una estructura similar pero no idéntica (sustituciones aminoácidos). Página 33 de 61


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2.3.5- CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. Si una proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denominan holoproteína, y si presenta algún otro tipo de molécula, se llama heteroproteína.

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BLOQUE I Las HOLOPROTEÍNAS se pueden clasificar en dos grandes grupos, según su estructura: 

Proteínas filamentosas. Son insolubles en agua y se encuentran en los animales. Generalmente los polipéptidos de estas proteínas están enrollados en una sola dimensión formando fibras paralelas. Destaca el colágeno, las queratinas, las elastinas y las miosinas. Proteínas globulares. Tienen una estructura más o menos globular y compleja. La mayoría son solubles en agua o bien en disoluciones polares. Entre ellas destacan: las histonas, las albúminas y la globulinas.

Las HETEROPROTEÍNAS se dividen según la naturaleza del grupo prostético: 

  

Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia con color, por lo que también se llaman pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético:  Pigmentos porfirínicos. (Grupo prostético es una porfirina). En el centro de este anillo hay un catión metálico. Si es un catión ferroso se denomina grupo hemo, como la hemoglobina o la mioglobina. También los citocromos, y las enzimas peroxidasas y catalasas llevan hierro.  Pigmentos no porfirínicos. (sin porfirina). Como la hemocianina, pigmento respiratorio azulado que lleva cobre, en insectos. Glucoproteínas. Su grupo prostético es un glúcido y realizan gran cantidad de funciones, como las glucoproteínas sanguíneas, glucoproteínas de las membranas celulares que forman el glucocáliix y algunas enzimas como al ribonucleasa: Lipoproteínas: Ácidos grasos como grupo prostético. Se encuentran en las membranas y transportan lípido insolubles como el colesterol y los triglicéridos. Fosfoproteínas. Presentan como grupo prostético el ácido fosfórico (caseína). Nucleoproteínas. Presentan ácido nucleíco. (Asociaciones histonas al ADN).

2.3.6- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.

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2.3.7- CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR. Las sustancias que intervienen en el metabolismo son muy estables a temperatura ambiente y las reacciones celulares ocurren según el control bioquímico del metabolismo, que regula el tipo de reacciones y el momento en que deben producirse. Esto se consigue mediante los biocatalizadores o enzimas, que son unas sustancias que posibilitan estas reacciones y regulan las vías metabólicas.

2.3.8- ENZIMAS Y FACTORES QUE INFLUYEN EN SU ACTIVIDAD. Las enzimas son biocatalizadores, catalizadores de las reacciones biológicas. Al rebajar la energía de activación, aumentan la velocidad de reacción y la aceleran. La velocidad de reacción se mide por la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo. Las enzimas cumplen las dos características propias de los catalizadores:  Aceleran la reacción. Gracias a ellas se puede conseguir la misma cantidad de producto en menos tiempo, incluso si la cantidad enzimática es pequeña.  No se consumen durante la reacción. Al finalizar la reacción, la cantidad de enzimas es la misma que al principio. Las enzimas se diferencian de los catalizadores no biológicos en:  Alta especificidad. Generalmente actúan en una sola reacción.  Actúan siempre a la temperatura del ser vivo.  Alta actividad. Algunos consiguen aumentar la velocidad de reacción en más de un millón de veces.  Presentan una masa molecular muy elevada. Según su estructura, se pueden clasificar en dos tipos:  

Enzimas estrictamente proteicas. Solo contienen cadenas polipeptídicas. Holoenzimas. Constituidas por una fracción polipeptídica denominada apoenzima y por una fracción no polipeptídica denominada cofactor. Se dividen en cofactores inorgánicos (iones metálicos) y cofactores orgánicos o coenzimas (ATP, NAD+, NADP+, FAD y la coenzima A (CO-A)). Cuando los cofactores se encuentran unidos fuertemente se denominan grupos prostéticos como el grupo hemo.

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BLOQUE I La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato. La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles, formando el complejo enzima—sustrato (ES) que presenta los enlaces internos del sustrato debilitados. Después se forma el complejo activado, que es el estado de transición del complejo enzima—sustrato. Al acabar la transformación se convierte en complejo enzima—producto (EP) y, finalmente, el producto (P) se desprende. La región de la enzima que se une al sustrato recibe el nombre de centro activo.

Es una reacción enzimática con una concentración de enzima constante, si se incrementa la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidsd de reacción. Al haber más moléculas de sustrato por unidad de volumen, se aumenta la probabilidad de encuentro entre el sustrato y la enzima. Si se sigue aumentando la concentración del sustrato, se llega a un punto en que la velocidad de reacción deja de incrementarse. Esta velocidad se denomina velocidad máxima (V max). Esto se debe a que todas las moléculas de la enzima ya están ocupadas pro moléculas de sustrato, proceso que se denomina saturación de la enzima. A partir de este comportamiento enzimático, Leonor Michaelis y Maud Menten definieron la constante de Michaelis-Menten (KM), que es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. La velocidad de reacción conseguida por una enzima depende también de otros factores:  pH. Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los cuales son eficaces. Sobrepasados estos valores, se desnaturalizan y dejan de actuar. Entre los dos límites hay un pH óptimo, en el cual la enzima presenta la máxima eficacia.

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Biología 2º Bachillerato  Temperatura. Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las moléculas aumentan su movilidad y, por tanto, el númeor de encuentros moleculares; por lo que aumenta la velocidad de reacción. Existe una temperatura óptima para cada enzima, para la cual la actividad enzimática es máxima. Si se continúa calentando se llega a una temperatura en la que se produce la desnaturalización de una parte de las moléculas de la enzima.

Inhibidores. Son sustancias que disminuyenh la actividad de una enzima o bien impiden completamente su actuación. Sus efectos pueden resultar perjudiciales o beneficiosos para los organismos. Algunos inhibidores beneficiosos son: la penicilina y el AZT que retrasa el desarrollo del sida porque inhibe la enzima transcriptasa inversa.

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Las holoenzimas, están formadas por una parte proteica, denominada apoenzima, y otra no proteica, denominada coenzima. Las coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos. En consecuencia, se modifica en la reacción, al aceptar o perder átomos. La unión coenzima-apoenzima es temporal y similar a la unión sustrato-enzima, por lo que la coenzima se puede considerar como un segundo sustrato. Muchas coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes de su estructura. Las coenzimas no suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima, y se pueden unir a muchos tipos distintos, con funciones diferentes. Se distinguen dos tipos en función de los elementos que transporten:  

Coenzimas de oxidación y reducción. Transportan protones (H+) y electrones (e-). Entre ellas destacan los nucleótidos: NAD+, FAD y NADP+. Coenzimas transferentes. Transportan radicales como el ATP y el acetil-CoA.

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2.3.9- LAS VITAMINAS. Las vitaminas son precursores de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo o son imprescindibles para su síntesis.

Las vitaminas liposolubles son de naturaleza lipídica y por tanto solubles en disolventes orgánicos. No son cofactores o precursores. La vitamina A protege los epitelios y es necesaria para la percepción visual. La vitamina D regula la absorción del calcio, pero es necesario su insolación en la piel. La vitamina E actúa como antioxidante. La vitamina K actúa en la protrombina, enzima necesaria en la coagulación de la sangre. Las vitaminas hidrosolubles son solubles en agua y actúan generalmente como coenzimas o precursores de coenzimas. Las vitaminas del complejo B actúan en muchas vías metabólicas y en la formación de glóbulos rojos. La B2 forma parte del FAD y el FMN. La B3 forma parte del NAD y la B5 de la coenzima A. La vitamina C interviene en la síntesis de colágeno. Página 40 de 61


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2.4.- ÁCIDOS NUCLEICOS. 2.4.1- GENERALIDADES.

Los ácidos nucleicos son polímeros formados por la unión de nucleótidos. Los nucleótidos son las unidades sencillas que se van repitiendo a lo largo de una cadena. Cada una de estas unidades está formada por la siguiente asociación de moléculas.  

Ácido fosfórico (H3PO4). Se encuentra en los nucleótidos en forma de iones fosfatos. Pentosa. Puede ser de dos tipos: la ribosa que es la que se encuentra en los nucleótidos del ácido ribonucleico (ARN) o la 2-desoxirribosa, que forma parte del ácido desoxirribonucleico (ADN). En ningún caso, se encuentran los dos tipos de pentosas en la misma cadena. El nombre 2-desoxirribosa hace referencia a que es una ribosa en la que falta un grupo hidroxilo (—OH) en el segundo carbono. Base nitrogenada. Según su estructura existen dos tipos de bases:  Púricas. Derivan de una molécula de purina y son: la adenina (A) y la guanina (G).  Pirimidínicas. Derivan de una molécula de pirimidina y son: la citosina (C), la timina (T), que es exclusiva del ADN, y el uracilo (U), que es exclusivo del ARN.

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Los nucleósidos se forman por la unión de una pentosa con una base nitrogenada, mediante un enlace N-glucosídico entre el carbono 1' de la pentosa y el N-1 de la base nitrogenada, si esta es pirimidínica, o el N-9 si es una base púrica. Los nucleótidos se forman por la unión de un nucleósido y un ácido fosfórico, mediante un enlace entre el grupo hidroxilo del carbono 5' de la pentosa y el ácido fosfórico. Este enlace recibe el nombre de enlace éster fosfórico. Los nucleótidos tienen un fuerte carácter ácido debido al grupo fosfato que se ioniza. En los ácidos nucleicos bicatenarios, cada nucleótido se asocia a otro de la cadena complementaria formando pares de nucleótidos.

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BLOQUE I Las cadenas de ácidos nucleicos presentan dos extremos: el extremo 5', donde hay un grupo fosfato unido al carbono 5' del primer nucleótido, y el extremo 3', donde hay un radical hidroxilo unido al carbono 3' del último nucleótido. Los ácidos nucleicos se sintetizan con enzimas capaces de añadir nucleótidos al extremo 3'. Entre el radical hidroxilo (—OH) del carbono 30 del último nucleótido y el radical fosfato del carbono 5' del nucleótido que se añade, se forma un enlace fosfodiéster.

2.4.2- ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN). El ácido desoxirribonucleico o ADN está constituido por dos cadenas de nucleótidos enrolladas formando una doble hélice. Cada cadena está formada por un polímero de Desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina. No existen desoxirribonucleótidos de uracilo. Presenta una estructura común en todas las células, aunque es distinta en algunos virus. Su masa molecular es muy elevada.  ADN de células eucariotas. Se encuentra principalmente en el núcleo, pero también en mitos y cloros. 

ADN nuclear. Está unido a proteínas básicas, llamadas histonas, y a una pequeña cantidad de un grupo heterogéneo de proteínas. Esta asociación se llama fibra de cromatina.

ADN de mitos y cloros. ADN similar al de las células procariotas.

 ADN de células procariotas. Asociado a proteínas parecidas a las histonas, formando una condensación conocida como nucleoide, que no está limitado por membranas. Página 43 de 61


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El ADN presenta diferentes rangos de complejidad estructural y se pueden distinguir tres niveles estructurales: Estructura primaria o secuencia de nucleótidos, estructura secundaria o doble hélice y estructura terciaria o ADN superenrollado, que surge de la torsión de la doble hélice sorbe sí misma. La estructura terciaria del ADN puede condensarse más hasta llegar a una superespiralización cuando se inicia la mitosis, momento en el que la fibra de cromatina se compacta para formar los cromosomas.

ESTRUCTURA PRIMARIA DEL ADN. La estructura primaria del ADN es la secuencia de nucleótidos de una sola cadena o hebra, que puede presentarse como un simple filamento extendido o bien ligeramente doblado sobre sí mismo. En una cadena se puede distinguir un esqueleto de polidesoxirribosas-fosfato y una secuencia de bases nitrogenadas. El número de hebras diferentes de ADN que se puede formar combinando los cuatro tipos de nucleótidos (A, G, C y T) es muy elevado. Estas innumerables combinaciones permiten la llamada información genética.

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FUNCIONES DEL ADN: Es la macromolécula que determina las características de la célula y de sus descendientes. Contiene la información genética que se va a transcribir para la formación de moléculas de ARN, el ARNm se va a traducir, posteriormente, para la síntesis de las proteínas.


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ESTRUCTURA SECUNDARIA DEL ADN. Disposición en el espacio de dos hebras o cadenas de polinucleótidos que forman una doble hélice, con las bases nitrogenadas enfrentadas y unidas mediante enlaces de hidrógeno.

I. WATSON Y CRICK ESTABLECIERON EL MODELO DE DOBLE HÉLICE DEL ADN:

El ADN es una doble hélice de 20 Å de diámetro, formada por dos cadenas de polinucleótidos enrolladas alrededor de un eje imaginario. Los grupos hidrófobos (—CH3 y —CH=) de las bases se disponen hacia el interior de la molécula estableciéndose interacciones hidrofóbicas que proporcionan, junto con los puentes de hidrógeno, estabilidad a la macromolécula. Las pentosas y los grupos fosfatos quedan en el exterior y la ionización de estos últimos proporciona el carácter ácido de esta macromolécula.

II. LAS CADENAS DE ADN QUE FORMAN LA DOBLE HÉLICE SON: — Antiparalelas. Tienen los enlaces 5' → 3' orientados en sentidos contrarios. — Complementarias. Las dos cadenas no son iguales sino que, si en una hay timina, en la otra, al mismo nivel, hay adenina. De la misma forma, si en una hay citosina en la otra, al mismo nivel, hay guanina. Por tanto, la secuencia de cada cadena es diferente, aunque ambas son complementarias entre sí.

III. EL ENROLLAMIENTO DE LA DOBLE HÉLICE ES DEXTRÓGIRO Y PLECTONÍMICO, (PARA QUE SE SEPAREN LAS DOS CADENAS UNA DEBE GIRAR CON RESPECTO A LA OTRA). La doble hélice de ADN en estado natural es muy estable, pero si una dispersión de fibras de ADN se calientan por encima de 100ºc las dos hebras de la hélice se separan (desnaturalización). Si se enfría por debajo de 65ºc vuelve a unirse y esta restauración se llama renaturalización. Página 45 de 61


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ESTRUCTURA TERCIARIA DEL ADN. Las moléculas de ADN circular, como el ADN bicatenario o el ADN mitocondrial, presentan una estructura terciaria, en la que la fibra de 20 Å se encuentra retorcida sobre sí misma formando una superhélice. Esta disposición se denomina estructura terciaria del ADN o ADN superenrollado. Los superenrollamientos se generan porque una de las cadenas da más vueltas a la derecha que la otra y la tensión aumenta. Para su duplicación, el ADN se desespiraliza, es decir, se deshacen vueltas a la derecha, gracias lo cual la tensión disminuye y se produce la relajación de la molécula. El ADN consigue una elevada condensación gracias a los diferentes niveles estructurales que presenta, aunque en todas las células eucariotas, el ADN se empaqueta aún más, gracias a su unión con las histonas. En los espermatozoides se unen a protaminas. Gracias a la asociación con estas proteínas, el ADN presenta diferentes niveles de empaquetamiento.

I. PRIMER NIVEL DE EMPAQUETAMIENTO O FIBRA DE CROMATINA 100 Å: También llamado «collar de perlas», está constituida por la fibra de ADN de 20 Å (doble hélice) asociada a histonas, proteínas básicas de baja masa molecular. Aproximadamente, hay la misma cantidad en masa de histonas que de ADN. Este collar de perlas se encuentra en el núcleo durante la interfase del ciclo celular de todas las células eucariotas, menos en los espermatozoides. Estructuralmente, esta fibra de cromatina está constituida por una sucesión de partículas de 100 Å de diámetro denominadas nucleosomas. Cada nucleosoma está formado por un octámero de histonas (ocho moléculas de cuatro tipos diferentes de histonas: dos moléculas de H2A, dos moléculas de H2B, dos moléculas de H3 y otras dos de H4) y por una fibra de ADN de 200 pares de bases de longitud. Página 46 de 61


BLOQUE I La fibra de ADN va desde el extremo que une el nucleosoma anterior, pasando por la parte que se enrolla sobre el octámero hasta el extremo que une el nucleosoma posterior. El ADN que hay entre un octámero y el siguiente se denomina ADN espaciador. Esta fibra de cromatina de 100 Å se encuentra en forma laxa. Pero si el nucleosoma se asocia a una molécula de histona H1, la fibra se acorta y se condensa. La fibra de cromatina de 100 Å también se llama filamento nucleosómico o nucleofilamento.

II. SEGUNDO NIVEL DE EMPAQUETAMIENTO O FIBRA CROMATINA 300 Å: También llamado solenoide, formado por el enrollamiento sobre sí misma de la fibra de cromatina de 100 Å condensada (la que contiene la histona H1). Hay seis nucleosomas y seis histonas H1 por vuelta, que se agrupan entre sí y forman el eje central de la fibra de 300 Å. Esto provoca un acortamiento de cinco veces la longitud del collar de perlas. Durante la interfase, en el núcleo se encuentra la mayor parte de la cromatina, la eucromatina, en forma de fibras de 100 Å. En cambio, en los cromosomas el nivel más bajo de empaquetamiento es de la fibra de 300 Å.

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III. TERCER NIVEL DE EMPAQUETAMIENTO O DOMINIOS FORMA BUCLE: La fibra de 300 Å forma una serie de bucles, denominados dominios estructurales en forma de bucle, de entre 20000 y 70000 oares de bases de longitud. Estos bucles quedan estabilizados por un andamio proteico o amazón nuclear.

IV. NIVELES SUPERIORES DE EMPAQUETAMIENTO: La fibra de 300 Å tan solo consigue reducir la longitud de la fibra de ADN de 20 Å entre unas 35 o 40 veces. En cambio el grado de empaquetamiento en la fase de división es mucho mayor, siendo en los cromosomas de casi 10000. Los niveles superiores de empaquetamiento no se conocen todavía con exactitud, pero en el cromosoma se ha observado un eje de proteínas SMC que contienen histonas y topoisomerasas y que mantienen la estructura de los cromosomas condensados. El cromosoma en metafase presenta el grado máximo de empaquetamiento de la fibra de cromatina.

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2.4.3- ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN). El ácido ribonucleico o ARN está constituido por nucleótidos de ribosa y cuatro de las bases nitrogenadas; adenina, guanina, citosina y uracilo. No hay timina, como en el ADN. Estos ribonucleótidos se unen entre sí mediante enlaces fosfodiéster (dos enlaces éster seguidos) en sentido 5' → 3', igual que en el ADN. El ARN es casi siempre monocatenario, excepto en algunos casos como en los reovirus en que es bicatenario. Se encuentra en muchos tipos de virus y en las células procariotas y eucariotas. Existen varios ARN diferentes, con la misma composición química, pero que presentan distinta estructura y función.

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ARN mensajero (ARNm). Es monocatenario, generalmente lineal. Copia la información contenida en el ADN y la lleva hasta los ribosomas, para que se sinteticen las proteínas a partir de los aminoácidos que aportan los ARNt. Tiene estructura diferente según el tipo de célula:  ARNm eucariótico. Presenta algunas zonas con doble hélice, debido a la complementariedad de las bases entre diferentes segmentos, y zonas monocatenarias que dan lugar a los denominados lazos en herradura. Se encuentra asociado a proteínas formando partículas ribonucleoproteicas, es el pre-ARN mensajero. Es monocistrónico ya que lleva información para que se sintetice una proteína.

ARNm procariótico. No adopta la estructura del ARN eucariótico y no presenta intrones. No tiene capucha ni cola de poli-A y empieza con un nucleótido trifosfato no invertido. Además, puede ser policistrónico (puede contener información para dos o más cadenas polipeptídicas).

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ARN transferente o de transferencia (ARNt). Hay unos cincuenta tipos. Transporta aminoácidos determinados hasta los ribosomas, donde según la secuencia especificada en un ARN mensajero (transcrito, a su vez, del ADN), se sintetizan las proteínas. El ARNt presenta dos tipos de zonas distintas, unas con estructura secundaria en doble hélice, debido a la complementariedad entre las bases de unos segmentos y la de otros, y otras con estructura monocatenaria, que forman asas o bucles. Esta molécula presenta forma de hoja de trébol, pero si se observa en tres dimensiones se puede distinguir una estructura terciaria en forma de L. Entre los nucleótidos que forman los ARNt, además de A, G, C y U, aparecen otras bases nitrogenadas como la dihidrouridina (UH2), ribotimidina (T) y la inosina (I) que constituyen el 10% de los ribonucleótidos totales del ARNt.

ARN ribosómico (ARNr). Constituye los ribosomas. Unidos a las proteínas ribosómicas originan lugares adecuados para la unión con el ARNm y de estos con los ARNt, que son los portadores de los aminoácidos que forman las proteínas. Presenta segmentos monocatenarios y segmentos en doble hélice. En general, la masa de los ARNr y de los ribosomas se suele expresar según el coeficiente de sedimentación de Svedberg que se expresa en unidades Svedberg (S). Las células procariotas presentan ribosomas 70s (mitocondrias y cloroplastos), mientras que en las células eucariotas los ribosomas son de 80s (citosol y retículo endoplasmático rugoso).

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RESUMEN DE MOLÉCULAS 

GLÚCIDOS

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LÍPIDOS

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PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES

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ÁCIDOS NUCLEICOS

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Bloque I - la base molecular y físicoquímica de la vida  

2 Bachillerato, Biología, Selectividad, Apuntes, Bioquímica.

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