Máster Internacional en Tecnología de los Alimentos FAUBA – Università Degli Studi Di Parma Química de los Alimentos
Evaluación de la proteólisis en la maduración del jamón crudo
Lic. Laura Gallo Buenos Aires, 2016
Evaluación de la proteólisis en la maduración del jamón crudo
INTRODUCCIÓN
El jamón crudo es un producto que se conserva mediante la aplicación de técnicas convencionales, como el salado y la deshidratación por secado. Con ello se consigue la reducción de su actividad de agua (aw), es decir, la cantidad de agua disponible en el alimento para las diferentes reacciones que requieren de su presencia. Esta reducción de la aw del jamón es lo que realmente consigue su conservación. El curado del jamón se conoce desde tiempos remotos, como lo certifican los registros encontrados en Grecia, Roma y en la Península Ibérica, los cuales mencionan los procesos de salado realizados. Actualmente la producción ha pasado de ser fundamentalmente artesanal a ser industrial y especializada. Existen distintas tecnologías de fabricación del jamón crudo pero básicamente todas ellas pretenden, por una parte, estabilizar el producto para que pueda mantenerse a temperatura ambiente sin peligro para la salud ni riesgo de alteración y, por otra, facilitar el desarrollo de sus características sensoriales. Dichas características sensoriales se desarrollan principalmente durante la maduración, que es cuando tienen lugar las reacciones de proteólisis y lipólisis a partir de las cuales se van a producir compuestos aromáticos y el ablandamiento de la carne. La calidad del producto obtenido va a depender de la materia prima empleada y del proceso de elaboración.
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ELABORACIÓN DEL JAMÓN CRUDO
El proceso de elaboración del jamón crudo consta de varias etapas, siendo las fundamentales: materia prima, salado, postsalado y secado y maduración. Durante éstas etapas se producen fenómenos de transferencia de masa y reacciones bioquímicas que permiten la conservación del jamón y el desarrollo del sabor, aroma y textura característicos del producto. El proceso de elaboración del jamón crudo se resume en la siguiente figura.
Materia prima
Salado
Postsalado
Secado y Maduración
<4ºC >90% de humedad 1,1 día/kg <4ºC jamón 75-85% de humedad 40-60 días 14-20ºC 70-80% de humedad 6 meses a 2 años
Figura 1. Diagrama de flujo de la elaboración de jamón crudo con las condiciones óptimas de cada etapa del proceso.
Materia prima
El efecto de la materia prima sobre la calidad del producto final es muy importante, influyendo factores como la edad de los cerdos en el momento del sacrificio, el pH, la cantidad de grasa y el peso del jamón. La edad de los cerdos puede afectar a la actividad 2
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enzimática, al color, a la cantidad de grasa y a la resistencia de los músculos a las tensiones del secado. El pH de la carne constituye otro parámetro importante que afecta a la maduración del jamón, recomendándose evitar aquellos jamones con pH mayor a 6,2 por razones de seguridad microbiológica, con el fin de mejorar la salazón y evitar problemas de aspecto y textura blanda. La eliminación de sangre residual de las venas y arterias es recomendable para disminuir posibles problemas microbiológicos y de aspecto al corte.
Salado
El recubrimiento con sal debe realizarse tan pronto como la temperatura alcance un valor entre 1 y 3ºC, ya que con ello se logra inhibir el crecimiento de bacterias indeseables. En los países mediterráneos se utiliza el salado por vía seca, mientras que en el norte de Europa es común también el salado en salmuera. El salado por vía seca se puede realizar utilizando dos metodologías distintas: salando los jamones por recubrimiento con sal, lo que se realiza durante un tiempo aproximado de 1,1día/kg para los jamones refrigerados y de algunos días menos para los jamones congelados descongelados. La cantidad de sal es proporcional al peso del jamón.
Postsalado
La finalidad del postsalado es conseguir un reparto homogéneo de la sal por todo el jamón al tiempo que se logra una ligera deshidratación. Tanto en esta etapa como en la de salado se produce la hidrólisis de proteínas y lípidos con la formación de compuestos intermedios, péptidos y aminoácidos libres en el caso de las proteínas y diglicéridos, monogliceridos y ácidos grasos en el caso de los lípidos.
Secado y maduración
Durante el proceso de elaboración del jamón crudo, las etapas de secado y maduración tienen gran importancia. En esta fase del proceso se intenta conseguir la total 3
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estabilización del jamón mediante la exposición progresiva a temperaturas más elevadas y humedades relativas más bajas. Durante esta etapa el jamón sigue deshidratándose. Además, con el aumento de la temperatura se favorecen los procesos de proteólisis e hidrólisis en general y la autoxidación de lípidos, con lo que se produce gran formación de compuestos responsables del sabor y el aroma característicos.
MADURACIÓN DEL JAMÓN CRUDO
A lo largo del periodo madurativo, el jamón sufre una deshidratación importante y una serie de transformaciones físicas y químicas que en conjunto dan lugar a un producto cárnico estable y seguro y con propiedades sensoriales deseadas. De todos los posibles parámetros que influyen sobre estas características destacan las condiciones en las que se lleve a cabo el proceso de deshidratación, el contenido salino, la actividad de las enzimas tisulares y/o microbianos y el desarrollo de diversas reacciones químicas, como la autoxidación de las grasas o la reacción de Maillard. La deshidratación origina un aumento de los componentes mayoritarios musculares (proteínas, grasas y cenizas), lógicamente debido a la pérdida de humedad, que comienza ya en la etapa del salado por la acción osmótica de la sal (4 a 5%), continúa durante la fase de postsalado (7 a 10%) y alcanza el máximo nivel durante la etapa de secado. El contenido salino además de influir sobre el sabor y controlar el desarrollo microbiano por su efecto bacteriostático, regula las reacciones bioquímicas responsables en gran medida del aroma y sabor del jamón. Numerosos autores responsabilizan a los niveles de sal que aumentan como consecuencia de la deshidratación del jamón, del descenso en los niveles de proteólisis en las etapas finales de maduración, por la disminución que ocasiona en la actividad enzimática de diversas enzimas proteolíticas. La pérdida de la humedad y el aumento en el contenido salino son los factores claves en la seguridad y estabilidad del producto. Como he mencionado, el desarrollo de los procesos bioquímicos se ve regulado de una manera importante por el agua disponible y durante el proceso de maduración4
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deshidratación van a tener lugar una serie de transformaciones de las proteínas y de las grasas que van a contribuir a las características organolépticas del jamón. Es por eso que conviene utilizar unas condiciones de maduración (temperatura, humedad y velocidad de aire) que aseguren una eliminación paulatina del agua, para permitir que las reacciones químicas tengan lugar ya que si la deshidratación es muy rápida se frenan muy pronto las reacciones que en gran medida contribuyen a la calidad del jamón.
PROTEÓLISIS
La proteólisis tiene una gran impacto sobre la calidad del jamón crudo ya que influye directamente sobre la textura por ser responsable de la hidrólisis de las proteínas miofibrilares y, además, contribuye en la generación de péptidos y aminoácidos libres que influyen directamente en el aroma y sabor del producto final, actuando también como sustratos en reacciones posteriores. La evolución de la proteólisis depende del tipo de producto, la cantidad de enzimas musculares endógenas y las condiciones específicas del proceso.
Acción de las proteasas
El músculo esquelético contiene una gran variedad de enzimas que son responsables de la mayoría de los cambios bioquímicos observados durante el proceso de elaboración de jamón crudo. El lisosoma cuenta con una membrana lipoproteica que se mantiene intacta a los niveles de pH in vivo pero que se rompe al descender el pH durante el periodo portmortem o cuando el tejido sufre una lesión grave, quedando liberadas las enzimas. Durante el mismo se desarrollan una serie de reacciones proteolíticas que en general siguen un esquema que se puede resumir en tres etapas. En la primera se presenta una desnaturalización de las proteínas miofibrilares y sarcoplasmáticas por acción de las endopeptidasas musculares, la cual da como resultado la formación de polipéptidos de 5
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tamaño intermedio, los cuales son el resultado de la progresiva desaparición de la miosina y las troponinas C e I. En la segunda etapa se presenta la degradación a polipéptidos de tamaño pequeño por parte de las peptidasas, estos polipéptidos son asociados con sabores específicos en el jamón crudo, los cuales contienen mayoritariamente serina, glicina, alanina, arginina, treonina y leucina. En la tercera etapa se presenta la generación de péptidos de tamaño muy pequeño y aminoácidos libres, los cuales son el resultado de di y tri peptidasas y aminopeptidasas, demostrando el intenso proceso de proteólisis que se desarrolla en los largos procesos de elaboración del jamón crudo.
Proteínas musculares Catepsinas, calpaínas, proteasoma y caspasas
Polipéptidos Exopeptidasas: dipeptidilpeptidasas y tripeptidilpeptidasas
Péptidos pequeños Dipeptidasas, aminopeptidasas y carboxipeptidasas
Aminoácidos libres
Compuestos volátiles AROMA
Compuestos no volátiles SABOR
Figura 2. Principales etapas de la proteólisis con las enzimas más importantes implicadas en el proceso de curado de jamón.
Endopeptidasas musculares Dentro de la gran variedad de proteinasas existentes en el músculo las más estudiadas han sido las catepsinas, tales como las catepsinas B, D, H y L. También se encuentran las calpaínas, el proteasoma y las caspasas. Las catepsinas B, H y L son cisteín peptidasas, mientras que la catepsina D es una aspartil peptidasa. Estas enzimas son enzimas lisosomales de tamaño pequeño (2040kDa), de manera que una vez liberadas penetran fácilmente en la estructura miofibrilar. Son activas a pH ácidos (pH 3-5 para la catepsina D), ligeramente ácidos (alrededor de 6 para las catepsinas B y L) e incluso neutro (pH 6,8 para la catepsina H) 6
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a 30-40°C. Este tipo de enzimas necesitan un ambiente reductor para expresar su máximo de actividad, la glicólisis anaeróbica en el músculo postmortem sería, por lo tanto, un ambiente adecuado para la actividad de las catepsinas. Son relativamente estables a través del proceso de elaboración del jamón crudo, siendo las responsables de rompimientos y degradación de diferentes proteínas miofibrilares. En estudios realizados en el jamón crudo se ha observado que las catepsinas B, H y L permanecen activas durante todo el proceso de curado, mostrando una buena estabilidad incluso después de 15 meses de procesado, momento en el que todavía se detecta una actividad residual del 5 al 10% de la actividad inicial. La catepsina D se inhibe en gran medida por el NaCl durante la maduración, aunque permanece activa hasta los seis meses del procesado; sin embargo la actividad de las catepsinas B y L se afecta menos por la presencia de sal, obteniendo actividades del 70-80% de la actividad inicial a concentraciones del 4-5% de NaCl. Ensayos in vitro han demostrado la habilidad de las catepsinas D y L para degradar proteínas miofibrilares como la titina, la cadena pesada de miosina, la actina, la tropomiosina y las troponinas T e I, así como la degradación de la miosina y la actina por acción de la catepsina B. Por otro lado podemos encontrar las calpaínas, entre las que podemos encontrar las calpaínas I y II, las cuales están distribuidas en el sarcoplasma de las fibras musculares, así como en la región z de las miofibrillas. Son enzimas activadas por el calcio y muestran su máxima actividad a pH neutro (alrededor de 7,5) mientras que son inefectivas a pH 5,5-6. Son las responsables de la degradación de proteínas como la troponina T e I, tropomiosiona, proteína C, desminina, titina y nebulina. Sin embargo, no son capaces de degradar a la miosina, la actina, la troponina C ni la alfa-actinina. Evidencias experimentales sugieren, por un lado, que las calpaínas son las principales responsables de la proteólisis postmortem que da lugar al ablandamiento de la carne, y por otro, que el calcio provoca el debilitamiento de la línea Z al activar las calpaínas, ya que el aumento de la concentración de calcio produce una aceleración de la proteólisis. Estas enzimas son muy inestables, perdiendo su actividad a los 10-14 días postsalado debido a la presencia de un inhibidor específico, la calpastatina, que regula su actividad en el músculo postmortem. Comparado con otras especies, el músculo de cerdo es el que presenta los niveles más bajos de calpastatina. Este inhibidor se inactiva por autolisis a los pocos días tras el sacrificio.
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El proteasoma es un complejo enzimático de numerosas subunidades, con una masa molecular en torno a los 700kDa. Tiene un intervalo de pH óptimo entre 7 y 9, dependiendo de la reacción que catalice. Su función en el músculo está relacionada con la regulación del recambio de las proteínas musculares, aunque ciertos resultados indican que el proteasoma no degrada miofibrillas intactas. Otro grupo de enzimas que intervienen son las caspasas, que pueden activarse inmediatamente después del sacrificio en condiciones de hipoxia e isquemia. Se ha comprobado que las caspasas se expresan y permanecen activas en el músculo esquelético del cerdo vivo y postmortem, pudiendo influir en la calidad de la carne como consecuencia de la hidrólisis de la calpastatina. Esto provocaría una mayor actividad de las calpaínas, contribuyendo a la terneza de la carne. Son un grupo de enzimas pertenecientes al grupo de las cisteín-peptidasas con una especificidad de sustrato limitada a la hidrólisis de aquellos enlaces peptídicos que contienen un ácido aspártico en posición P1. Esta familia de peptidasas está involucrada en el desarrollo de la apoptosis o muerte celular y en la activación de citoquinas proinflamatorias.
Exopeptidasas musculares Los péptidos resultantes de la acción de las endopeptidasas anteriormente descriptas son degradados posteriormente por la acción de las exopeptidasas, que hidrolizan las cadenas peptídicas a través de sus extremos. En la siguiente tabla se podrán ver las principales exopeptidasas.
ENZIMAS
PÉPTIDOS
Aminopeptidasas Dipeptidilpeptidasas Tripeptidilpeptidasas Carboxipeptidasas Peptidilpeptidasas Dipeptidasas Tripeptidasas Tabla 1. Clasificación de las exopeptidasas en función de la reacción que catalizan. Las líneas en zigzag indican el enlace peptídico suceptible a la hidrólisis en cada caso. Los círculos coloreados representan a los residuos que se liberan.
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Las aminopeptidasas degradan la cadena peptídica a partir del extremo amino terminal liberando un aminoácido. Las arginil (RAP), leucil (LAP), alanil (AAP), metionil (MAP) y piroglutamil (PGAP) aminopeptidasas se encuentran en el citosol y actúan a pH neutros (RAP y AAP) o básicos (LAP y PGAP). Presentan muy buena estabilidad durante los primeros 8 meses de curado, aunque esta se reduce considerablemente al final del proceso debido al efecto inhibidor de la sal, la desecación y la propia actividad proteolítica, ya que se ha observado que la actividad de las aminopeptidasas se ve inhibida por la presencia de aminoácidos libres, lo que explicaría las diferencias obtenidas en la concentración de aminoácidos libres dependiendo del proceso y del producto. La AAP es responsable de más del 80% de la actividad total de las aminopeptidasas y actúa de forma específica sobre una amplia variedad de sustratos con enlaces aromáticos, alifáticos y aminoacil básicos. Se puede considerar que esta aminopeptidasa es la que desempeña el papel más relevante en la generación de aminoácidos libres durante el procesado del jamón curado. La MAP muestra también una amplia especificidad de sustrato, mientras que la RAP hidroliza principalmente aminoácidos básicos. La LAP cataliza la liberación de los aminoácidos leucina y metionina, así como otros aminoácidos hidrofóbicos, mientras que la PGAP muestra una elevada especificidad por el ácido piroglutámico en posición N-terminal. Respecto a la generación de aminoácidos libres durante el procesado del jamón, los mayores incrementos se observan en los ácidos glutámico y aspártico, la alanina, la valina, la leucina, la arginina y la lisina. La AAP podría ser la responsable de estos incrementos debido a su amplia especificidad de sustrato, aunque la RAP contribuiría en la liberación de los aminoácidos básicos. La contribución de la leucil y la piroglutamil aminopeptidasa, a pesar de ser enzimas muy estables durante el proceso del curado, quedaría bastante restringida debido a que están presentes en el músculo de cerdo a niveles muy bajos y a que su pH básico de actuación queda alejado de los valores de pH del músculo postmortem. Las mayores concentraciones de aminoácidos libres se han detectado en jamones con largo tiempo de curado (más de 24 meses), mientras que las concentraciones más bajas se encuentran en jamones con tiempos de curado cortos. Las peptidasas son las responsables de la generación de di y tri péptidos según se trate de dipeptidilpeptidasas (DPP) o de tripeptidilpeptidasas (TPP) respectivamente. En ambos casos actúan a partir del extremo amino terminal de proteínas y polipéptidos, habiéndose descripto su acción durante el proceso de curado del jamón. Las enzimas 9
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TPP I, DPP I y DPP II se encuentran localizadas en el lisosoma y presentan su actividad óptima a pH ácidos. Las TPP II y DPP III se encuentran en el citosol y la DPP IV está unida a la membrana. Estas enzimas presentan un pH de activación óptimo cerca de la neutralidad y son muy estables, manteniendo su actividad incluso tras 15 meses de procesado, con excepción de la DPP II cuya actividad cesa después de los 8 meses. Las carboxipeptidasas se encuentran localizadas en el lisosoma y presentan su actividad óptima a pH ácidos. Estas enzimas actúan a partir del extremo carboxiterminal, siendo también responsables de la generación de aminoácidos libres. Otras enzimas comunes son las peptidilpeptidasas, que hidrolizan dipéptidos a partir del extremo carboxiterminal de polipéptidos, las dipeptidasas que actúan hidrolizando dipéptidos y las tripeptidasas que lo hacen sobre el extremo amino o carboxiterminal de tripéptidos.
Evaluación de la proteólisis
Durante la maduración del jamón se originan cantidades importantes de péptidos de bajo peso molecular y de aminoácidos. Este fenómeno se pone en evidencia por el incremento que se registra en los valores de diversas formas del nitrógeno no proteico, representado por los nitrógenos peptídico, aminoacídico y básico volátil (amoniacal). Es por eso que los niveles de nitrógeno no proteico son considerados como un indicador fiable para evaluar la magnitud de la proteólisis, bajo el concepto de “Índice de Proteólisis”. Desde el inicio de la fase de salazón se detecta un incremento diario del nitrógeno no proteico, posiblemente debido a las actividades de las endopeptidasas musculares, el cual se hace menos intenso en la fase de reposo, donde la mayor concentración salina y una aw más reducida han podido provocar la desnaturalización de tales enzimas. Más tarde, se vuelve a incrementar su formación durante la fase de secado, tal vez porque actúan las enzimas de origen microbiano, aunque también se ha comprobado cómo la fracción de nitrógeno no proteico cambia de manera paralela a la evolución de la temperatura, puesto que sus valores se incrementan en aquellas fases donde la temperatura es más elevada, como ocurre en la fase de secado. Las primeras fases de salado y reposo ofrecen unas condiciones más favorables para que el incremento de nitrógeno no proteico corresponda al nitrógeno peptídico debido a 10
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la formación de fragmentos peptídicos de alto peso molecular, como carnosina y anserina. En cambio, el aumento de nitrógeno no proteico producido durante la fase de secado se debe principalmente al nitrógeno aminoacídico, hasta el punto de estar considerada como la fracción más abundante dentro de este grupo de compuestos nitrogenados. Posiblemente, los elevados niveles de sal y temperatura propios de estas etapas finales del proceso favorezcan la actividad de las aminopeptidasas tisulares. Por otra parte, la fracción amoniacal o nitrógeno básico volátil es la menos abundante, tal vez porque los aminoácidos que integran esta fracción pueden sufrir una decarboxilación y se degradan a estructuras de amoníaco y aminas. Los aminoácidos se van liberando a lo largo de todo el proceso de curación, sin embargo su principal incremento se observan en las primeras fases y se hace más lenta hacia la mitad de la fase de secado, para disminuir su concentración posteriormente. En consecuencia, el proceso hidrolítico es particularmente intenso durante los dos primeros meses de la maduración, para ir disminuyendo en intensidad tanto por los efectos de unos procesos que disminuyen la actividad enzimática como por la acción deshidratante de la sal o la desecación tisular. Como vimos, también la aparición de los propios aminoácidos libres puede representar una cierta inhibición de las aminopeptidasas, teniendo en cuenta que estos aminoácidos en el producto curado suelen ser unas 20-60 veces superior a la presentada por las piezas frescas. Igualmente, en aquellos jamones de larga curación en bodega se observa una tendencia a la disminución de los niveles de estos compuestos porque algunos de ellos intervienen en reacciones de formación de aminas, compuestos volátiles o de aldehídos de Strecker. En todo tipo de jamones, tanto ibérico como serrano o de Parma, se ha observado que los aminoácidos libres mayoritarios se corresponden con los que toman parte en mayor cantidad en las estructuras de las proteínas de los perniles frescos, destacando tres de ellos: ácido glutámico, alanina y lisina. No obstante, los valores presentados por los jamones ibéricos suelen ser superiores a los registrados en el jamón serrano o en el jamón de Parma, una circunstancia que hace a este parámetro idóneo para ser considerado como un componente diferenciador de los tipos de jamones o de variaciones entre las tecnologías aplicadas dentro del mismo tipo de jamón. Del mismo modo, se ha visto que el incremento de aminoácidos libres se correlaciona con la mejora del sabor de los jamones curados. Se ha comprobado que la cinética de la liberación no es la misma para todos los aminoácidos. La mayor parte de ellos son liberados de modo creciente con el tiempo de 11
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curación, de tal manera que al final pueden alcanzar una concentración de 10 a 100 veces superior a su concentración inicial sin embargo se vio que los jamones más salados presentan niveles más bajos de aminoácidos libres, por lo que se cree que esta liberación puede verse afectada por los niveles salinos. Por el contrario, las concentraciones de aquellos aminoácidos que tienen un origen no proteico, como son taurina, beta-alanina, carnosina, ornitina y cistationina, permanecen estables en el transcurso de la curación. Por otra parte, en los músculos correspondientes a las zonas superficiales de las piezas de jamón se ha detectado la existencia de concentraciones de algunos aminoácidos libres, tales como ácido aspártico, arginina, glicina, histidina, valina y triptófano, que resultan superiores a la de los músculos localizados en las zonas más profundas. Este hecho ha sido atribuido a los efectos de algunas enzimas de origen microbiano, y posiblemente, sean peptidasas aportadas por la microbiótica superficial las responsables de esas diferencias. También, se ha señalado que algunos aminoácidos presentan niveles diferentes a los que les corresponderían por sus contenidos en las cadenas proteicas. Así, por ejemplo, para el triptófano se detectan incrementos superiores, mientras que para la arginina tales incrementos resultan bastante más bajos de lo esperado, a pesar de ser uno de los aminoácidos más abundantes en las proteínas musculares. Estas diferencias han sido explicadas por la actividad de ciertos microorganismos capaces de sintetizar algún aminoácido específico como final de sus rutas metabólicas, o bien transformar unos aminoácidos en otros. Un caso particular de anomalía en torno a la concentración de un aminoácido libre es el que presenta la tirosina formada durante la maduración de algunos jamones curados, cuya abundancia le permite manifestarse como cristales blancos dentro de la masa muscular. Entre las diversas interpretaciones dadas para explicar este fenómeno, aparte de un origen proteolítico, se ha sugerido como responsable de su formación a la actividad metabólica de ciertas levaduras, al tener la capacidad de transformar otros aminoácidos en tirosina.
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CONCLUSIÓN
La actividad proteolítica durante el curado del jamón afecta a las características organolépticas del producto final. Dicha actividad proteolítica depende de varios factores relacionados tanto con la materia prima utilizada como el proceso implementado y resulta de suma importancia regular y controlar las variables si se quiere lograr un producto estable y parejo. Como la textura es una característica organoléptica estrechamente relacionada con la estructura muscular, cualquier proceso que les afecte repercutirá sobre dicha característica. El conocer las enzimas y procesos implicados en el curado nos permite controlar la actividad para lograr la hidrólisis justa como para tener el producto deseado. Hay que tener en cuenta que una proteólisis excesiva puede resultar contraproducente para la calidad del jamón curado al originar diversos compuestos, algunos de los cuales puedan aportar sabores desagradables. Por otro lado, puede verse afectada la textura, siendo esta blanda y de mayor cohesividad o pastosa, resultando indeseable.
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BIBLIOGRAFÍA
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ÍNDICE
Introducción…………………………………………………………………….
1
Elaboración del jamón crudo…………………………………………………...
2
Materia prima………………………………………………………………...
2
Salado………………………………………………………………………...
3
Postsalado……………………………………………………………………
3
Secado y maduración…………………………………………………………
3
Maduración del jamón crudo……………………………………………………
4
Proteólisis……………………………………………………………………….
5
Acción de las proteasas………………………………………………………
5
Endopeptidasas musculares………………………………………………..
6
Exopeptidasas musculares…………………………………………………
8
Evaluación de la proteólisis…………………………………………………..
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Conclusión………………………………………………………………………
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Bibliografía………………………………………………………………………
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Evaluaci贸n de la prote贸lisis en la maduraci贸n del jam贸n crudo
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