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TEMA 4

Proteínas Cuando termines de estudiar este tema deberás saber: • • • •

El concepto de aminoácido y su estructura general. Las características de los aminoácidos. Qué es un aminoácido esencial. En qué consiste el enlace peptídico, sus características e identificarlo en una secuencia peptídica.

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Caracterizar los niveles estructurales de las proteínas: estructuras primaria, secundaria (-hélice y lámina plegada o lámina ), terciaria (proteínas globulares) y cuaternaria (proteínas oligoméricas). Citar ejemplos de proteínas con distintos niveles de complejidad estructural. Reconocer la relación entre estructura y función en las proteínas.

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El concepto de desnaturalización y los factores que pueden provocarla. Qué es la renaturalización y cuándo es posible.

Las funciones de las proteínas, citando ejemplos en cada una: estructurales, transportadoras, reguladoras, catalizadoras, contráctiles, de reserva, …

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El concepto y la importancia biológica de los enzimas. Explicar la doble especificidad enzimática, de sustrato y de acción. El papel del centro activo y los modelos que explican su unión con el sustrato. Cuáles son los factores que influyen en la actividad enzimática. El papel de los cofactores y los coenzimas.

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El concepto de vitamina y su clasificación: vitaminas liposolubles e hidrosolubles. Citar ejemplos de ambos tipos de vitaminas.

Reconocer en representaciones moleculares cuáles son proteínas y los enlaces que contienen.

I. CONCEPTO - Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. También pueden aparecer otros elementos en me nores proporciones. Son macromoléculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerización de aminoácidos. - Constituyen un 50% del peso seco de un organismo. - Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo. - Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de funciones. II. FUNCIONES BIOLÓGICAS - En todos los seres vivos hay miles de proteínas con funciones diferentes. - Para dar una idea de la gran cantidad de funciones realizadas por las proteínas, podemos clasificarlas en las siguientes categorías: • Formación y conservación de la estructura • Catálisis • Transporte • Movimiento • Protección y defensa • Almacenamiento • Control y regulación III. AMINOÁCIDOS A. Concepto (-aminoácidos) - Los aminoácidos constituyentes de las proteínas son -aminoácidos: tienen un amino y otro carboxilo unidos al al carbono , que es el primero de la cadena excluyendo el del grupo carboxilo. hidrógeno

grupo -amino

grupo -carboxilo

radical -------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- PROTEÍNAS 1


- Todos los aminoácidos proteicos presentan una parte común constituida por el carbono , el grupo -amino, el -carboxilo e H–, y una parte variable que es el radical. Existen veinte radicales distintos en los aminoácidos que constituyen las proteínas de los seres vivos. - En las células pueden aparecer otros aminoácidos que pueden desempeñar diversas funciones: precursores de vitaminas (-alanina), intermediarios metabólicos (citrulina, homoserina, ...), neurotransmisores (ácido -aminobutírico), ... B. Propiedades físicas - Estereoisomería y actividad óptica: excepto en la glicina, en la que el radical es un hidrógeno, el carbono  es un centro quiral (es asimétrico), ya que tiene cuatro sustituyentes diferentes. Esto quiere decir que todos los aminoácidos puede aparecer en dos enantiómeros distintos: L-aminoácidos y D-aminoácidos. Los aminoácidos proteicos son isómeros L. Como otras moléculas quirales, los aminoácidos desvían el plano de la luz polarizada. C. Propiedades químicas - Carácter anfótero: se comportan como ácidos o como bases según el pH del medio. Cuando se encuentran en disolución los aminoácidos se encuentran ionizados. Si el pH del medio es neutro el grupo amino está como -NH 3+ y el carboxilo -COO-. Si el medio es ácido se comportan como bases ya que el grupo carboxilo capta un protón, quedando como -COOH. En medio básico el grupo -NH3+ se comporta como ácido liberando un protón y quedando como -NH2. pH ácido

pH neutro (zwitterion) pH básico - Punto isoeléctrico: es el pH para el cual la carga neta del aminoácido es nula. Hay que tener en cuenta que en el radi cal pueden aparecer otros grupos funcionales que pueden aparecer ionizados y, por lo tanto, cada aminoácido va a tener un punto isoeléctrico diferente. D. Aminoácidos esenciales - Son aquellos que no pueden ser sintetizados y deben ser ingeridos con los alimentos. - Para el hombre son: lisina, triptófano, treonina, metionina, fenilalanina, leucina, valina e isoleucina. Para los lactantes y niños pequeños también la histidina. - Exceptuando los colágenos y las gelatinas, las proteínas de origen animal tienen un alto valor nutritivo (alto valor biológico) puesto que contienen cantidades suficientes de los aminoácidos esenciales. Las de origen vegetal tiene un valor nutritivo menor (por ejemplo, las proteínas de las legumbres tienen poca metionina y las del trigo y el maíz son pobres en lisina) y las personas vegetarianas deben cuidar ingerir una mezcla adecuada de alimentos que contenga todos los aminoácidos esenciales. E. Clasificación - Las clasificaciones de los aminoácidos suelen tener en cuenta la estructura química del radical y su polaridad - Aminoácidos con radicales no polares Alifáticos Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Prolina. Aromáticos Fenilalanina y Triptófano. Con azufre Metionina. - Aminoácidos con radicales polares Sin carga a pH 7 Con un grupo -OH Serina, Treonina y Tirosina Con un grupo -NH2 Asparagina y Glutamina Con un grupo -SH Cisteína Con un grupo -H Glicocola Ácidos - Con carga negativa a pH 7 Ácido aspártico y Acido glutámico Básicos - Con carga positiva a pH 7 Lisina, Arginina e Histidina

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IV. EL ENLACE PEPTÍDICO - El enlace peptídico es un enlace de tipo amida entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y el -amino de otro, liberándose una molécula de agua.

- Como todas las uniones amida, el enlace peptídico está estabilizado por mesomería (resonancia), por lo que podemos considerar que tiene carácter parcial de doble enlace. Como consecuencia, el enlace péptidico es rígido y no es posible la rotación de la molécula en torno a la unión C–N, lo que influirá en la conformación que adopte la proteína. - La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. En el dipéptido queda un grupo amino libre en un extremo y un -carboxilo libre en el otro; en cualquiera de los dos se podría formar un nuevo enlace peptídico, haciendo así crecer la cadena. Si el número de aminoácidos es menor de cien se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína. Algunos polipéptidos desempeñan funciones específicas: hormonal (vasopresina, oxitocina, insulina, glucagón), antibiótica (gramicidina) o transportador de H (glutation).

extremo amino

extremo carboxilo

V. ESTRUCTURA En las proteínas se pueden distinguir cuatros niveles de complejidad estructural que se van superponiendo unos a otros: son las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las dos primeras están presentes en todas las proteínas, mientras que las dos últimas solo aparecen en determinadas proteínas. En general, las proteínas cuyo mayor nivel de complejidad es la estructura secundaria desempeñan funciones estructurales, mientras que las que tienen mayor actividad biológica presentan estructura terciaria o cuaternaria. A. Uniones intramoleculares - De ellas depende el mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteína. Pueden ser: • Iónicas o electrostáticas. • Puentes de hidrógeno entre aminoácidos polares. • Interacciones hidrofóbicas: los grupos apolares se agrupan ya que el agua tiende a excluirlos. • Puentes disulfuro: unión covalente entre grupos –SH de dos Cisteínas. B. Niveles estructurales 1. Estructura primaria - Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aminoácidos que la componen y que están unidos mediante enlaces peptídicos. - Esta secuencia de aminoácidos condiciona los niveles estructurales siguientes. 2. Estructura secundaria - Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula. De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura conjunta. - Hélice alfa Hélice dextrógira con un paso de hélice de 0,54 nm y 3,6 aminoácidos por vuelta. Estabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo –NH de un aminoácido y el –C=O del cuarto aminoácido que sigue en la secuencia. Los radicales quedan hacia afuera. Algunos aminoácidos como la prolina desestabilizan esta estructura. También la presencia de cadenas laterales voluminosas o grupos con la misma carga próximos. - Lámina plegada  Cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de H entre distintas zonas de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.

Lámina plegada 

Hélice 

- Hélice de colágeno Hélice levógira con 3,3 aminoácidos por vuelta y un paso de 0,96 nm, más abierta que la hélice . Predominan la prolina y la hidroxiprolina en su composición, que dificultan la formación de la hélice alfa. No aparecen puentes de -------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- PROTEÍNAS 3


hidrógeno, sino que se estabiliza mediante el enrollamiento de tres hélices que forman la denominada superhélice de colágeno. 3. Estructura terciaria (Globular) - Replegamiento tridimensional de la cadena poli. Determina la actividad de la proteína. Las proteínas con estructura terciaria son más activas, las fibrilares suelen ser estructurales. Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran separados en la cadena polipeptídica.

Modelo de cintas de una proteína con estructura terciaria Se puede apreciar la estructura conjunta en la que se distinguen zonas en forma de hélice, otras en lámina  y zonas sin estructura secundaria regular

4. Estructura cuaternaria (Proteínas oligoméricas) Se trata de proteínas oligoméricas formadas por asociación de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles. Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos.

Estructura cuaternaria de la hemoglobina

C. Conformación de las proteínas - Es la forma tridimensional característica de una proteína en su estado nativo. Corresponde a la estructura combinada secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas pueden ser de dos clases principales: Proteínas fibrilares: constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a un eje, formando fibras o láminas largas. Son físicamente resistentes e insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Desempeñan funciones estructurales. Proteínas globulares: formadas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente adoptando formas esféricas o globulares compactas. La mayoría son solubles en sistemas acuosos y son biológicamente más activas. - La organización tridimensional o conformación de una proteína es la que le confiere su actividad biológica exclusiva. Esta conformación depende de la secuencia específica de aminoácidos de sus cadenas polipeptídicas (su estructura primaria). VI. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS A. Capacidad amortiguadora. Las proteínas son capaces de amortiguar ligeros cambios del pH debido a su comportamiento anfótero. B. Especificidad. Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica posee algunas proteínas que las otras especies no tienen. Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptídica algo diferentes en los distintos organismos. La especificidad proteica se observa incluso entre individuos de una misma especie. La semejanza entre proteínas de dos organismos será mayor cuanto mayor e el grado de parentesco evolutivo entre ellos. C. Desnaturalización. La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura terciaria o cuaternaria de una proteína debido a un cambio en el medio. Puesto que la función de una proteína está directamente relacionada con su estructura, la pérdida de ésta supone también la pérdida de su actividad biológica. Los factores que pueden provocar la desnaturalización pueden ser físicos (aumento de la temperatura, radiaciones, …) o químicos (variación del pH, salinidad, acción de disolventes orgánicos, detergentes y otros agentes desnaturalizantes como la urea). Si el cambio no ha sido muy drástico y no ha afectado a su estructura primaria (a los aminoácidos que la constituyen) se puede producir la renaturalización y que la proteína adopte de nuevo su conformación nativa y recupere su actividad. -------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- PROTEÍNAS 4


D. Solubilidad. En general las proteína globulares son solubles en agua debido a los radicales R polares que están colocados en la superficie de la proteína y que pueden establecer enlaces por puente de Hidrógeno con el agua. Como las moléculas proteicas son muy grandes, no forman disoluciones verdaderas sino dispersiones coloidales. Las proteínas fibrilares en cambio son insolubles ya que debido a su forma no pueden originar dispersiones estables y tienden a precipitar. E. Punto isoeléctrico. Cada proteína tiene un pH para el cual la carga neta de la molécula es nula. Esta propiedad se aprovecha para separar proteínas de una mezcla por un procedimiento denominado electroforesis. VII. CLASIFICACIÓN - Las proteínas de se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: A. Según su conformación 1. Proteínas fibrilares (-queratina, colágeno, fibroína) Proteínas insolubles en las que predomina la estructura secundaria y que desempeñan funciones estructurales. 2. Proteínas globulares (hemoglobina, enzimas) Proteínas solubles con una estructura espacial bien definida (conformación nativa) esencial para su función biológica. Al desnaturalizarse pierden su actividad biológica y se vuelven insolubles. B. Según su composición 1. Holoproteínas - Por hidrólisis sólo producen aminoácidos. 2. Heteroproteínas - Por hidrólisis producen aminoácidos y otro componente orgánico o inorgánico. - La parte no aminoácida de las heteroproteínas se denomina grupo prostético. - En función del grupo prostético estas proteínas se pueden clasificar en: a. Cromoproteínas: el grupo prostético es un pigmento. En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el pigmento es una metalporfirina (anillo tetrapirrólico). En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitamina A b. Glucoproteínas: tienen un glúcido como grupo prostético. Si el porcentaje de glúcidos es muy elevado reciben el nombre de proteoglucanos, como las mucoproteínas (80% de glúcidos). Ejemplos: fibrinógeno, inmunoglobulinas, FSH, TSH, pepsina, ovoalbúmina y glucoproteínas de la membrana. c. Lipoproteínas: con un lípido como grupo prostético. Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL) son ejemplos de este grupo. d. Nucleoproteínas: proteínas unidas a ácidos nucleicos. Como las que constituyen los ribosomas o las partículas virales. e. Fosfoproteínas: presentan grupos fosfato. La caseína de la leche o la vitelina del huevo son fosfoproteínas. f. Metaloproteínas: poseen átomos metálicos. La ferritina que se encuentra en el bazo tiene Fe(OH)3 como grupo prostético. C. Según sus funciones 1. Estructurales - Las proteínas estructurales proporcionan soporte a células y tejidos. Son el principal constituyente del tejido conectivo (colágeno) y forman estructuras como el pelo, las uñas, las plumas de las aves o las escamas de los reptiles (queratina). La fibroína es la principal proteína de la seda y del hilo de araña (junto a la sericina, el material pegajoso de las telas de araña). También pueden considerarse estructurales las histonas, que organizan la disposición del DNA en la cromatina. 2. Almacén de aminoácidos - Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos (no de energía), lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales, en los huevos de los animales (ovoalbúmina de la clara del huevo) y en la leche de los mamíferos (caseína). 3. Transportadoras - Hay proteínas que se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de un lugar a otro del organismo. Por ejemplo la hemoglobina y la mioglobina que transportan oxigeno, la primera en la sangre y la segunda en el interior de las células musculares. Las seroalbúminas son las proteínas plasmáticas más abundantes y son responsables del transporte de algunas hormonas, ácidos grasos, medicamentos, etc. También se pueden citar en esta categoría las proteínas de membrana que se encargan del transporte de sustancias a su través, como los canales iónicos o la bomba de sodio-potasio, tan importante en la fisiología celular. 4. Catalizadoras - Las proteínas que se encuentran en este grupo se denominan enzimas. Actúan como catalizadores de las reacciones que se producen en los seres vivos (las aceleran). En una célula eucariota hay miles de enzimas. Algunos enzimas conocidos son, por ejemplo, los que forman parte de los jugos digestivos y favorecen la digestión de diversas sustancias, como la ptialina, una amilasa salival (digiere el almidón), la pepsina, una proteasa del jugo gástrico, o las lipasas pancreáticas. 5. Receptoras y transmisoras de estímulos - Por ejemplo, los receptores hormonales de la membrana plasmática, al unirse con la hormona (el ligando) desencadenan un proceso o un conjunto de reacciones en la célula. También es de este tipo la rodopsina, un receptor protéico de los bastones de la retina que capta estímulos luminosos y los transforma en impulso nervioso. 6. Hormonales - Varias hormonas son sustancias peptídicas como la insulina y la somatropina (hormona del crecimiento). 7. Contráctiles - Las proteínas forman parte esencial de los sistemas contráctiles, que producen movimientos. Por ejemplo la miosina y la actina en la contracción muscular, las proteínas que forman la estructura de cilios y flagelos, las proteínas del huso mitótico que permite el movimiento de los cromosomas durante la división nuclear, etc. -------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------- PROTEÍNAS 5


8. Defensivas y protectoras - Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que reconocen y se combinan específicamente con sustancias extrañas o antígenos, presentes en virus, bacterias y células de otros organismos; de este modo el antígeno queda bloqueado y no puede ejercer su acción. La lisozima es un enzima presente en numerosas secreciones, como la saliva, las lágrimas o el mucus, que destruye las bacterias. El propio mucus que retiene las partículas y evita la desecación de las vías respiratorias o el que protege las paredes del tubo digestivo está formado por una mezcla de glucoproteínas y proteoglucanos. 9. Responsables de la coagulación - Coagulación: Hay una serie de proteínas plasmáticas que intervienen en la coagulación sanguínea, entre las que podemos destacar la protrombina o el fibrinógeno, que se transforman en trombina y fibrina respectivamente durante el proceso de coagulación. 10. Reguladoras del pH - Determinadas proteínas solubles colaboran con otros sistemas tampón en el mantenimiento del pH de los líquidos biológicos. 11. Otras funciones - Existen proteínas que desempeñan otras muchas funciones. Como muestra de esta variedad que no podemos recoger aquí podemos citar la proteína anticongelante que tienen algunos organismos que viven en zonas muy frías o las toxinas (la toxina botulínica, por ejemplo) y los venenos (los venenos de serpientes son mezclas complejas de enzimas y polipéptidos) que producen otros. VIII. ENZIMAS A. Concepto - Los enzimas son biocatalizadores, es decir, moléculas que catalizan las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos (metabolismo). Son proteínas globulares que aceleran las reacciones bioquímicas. - Cada reacción que se produce en el organismo es catalizada por un enzima y si no fuese por ellos el ritmo al que ocurrirían las reacciones sería incompatible con el funcionamiento y el mantenimiento de la compleja estructura de los se res vivos. Además de esto, su importancia radica en el hecho de que la regulación de la actividad enzimática resulta ser un sistema muy eficaz de regulación del metabolismo, ya que bloqueando la actividad de un enzima el proceso queda virtualmente detenido. - Los reactivos sobre los cuales actúan los enzimas se conocen como sustratos. - Los enzimas pueden ser holo o heteroproteínas. En este último caso, la parte constituida por aminoácidos se denomi na apoenzima (no activo), la parte no proteica se denomina cofactor y la unión de ambos es el holoenzima (activo).

B. Propiedades - Gran poder catalítico. Se trata de moléculas muy activas, por lo que una pequeña cantidad de enzima es capaz de catalizar la transformación de una gran cantidad de sustrato. Además aceleran mucho las reacciones, del orden de 10 7 veces. - No se gastan ni alteran durante la catálisis, por lo que son reutilizables. - Altamente específicos. Ya hemos visto previamente que las proteínas son moléculas muy específica. Además de esta especificidad general de las proteínas, los enzimas presentan una doble especificidad: de sustrato y de acción. Cada enzima actúa sobre un sustrato determinado y, además, las distintas transformaciones que pueda sufrir un mismo sustrato requieren enzimas diferenes. C. Características de la actividad enzimática - Reducen la energía de activación. Cualquier transformación química requiere que los reactivos adquieran un estado activado antes de producirse. Para adquirir este estado de transición hay que suministrarles cierta cantidad de energía que se conoce como energía de activación. Para acelerar las reacciones del metabolismo, lo que hacen los enzimas es reducir la energía que requieren las moléculas para alcanzar el estado activado. De esta manera permiten que las reacciones bioquímicas transcurran rápidamente y a bajas temperaturas, lo cual es compatible con el mantenimiento de estructuras complejas.

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- No alteran los equilibrios de reacción. El equilibrio se alcanza en menos tiempo, pero la constante de equilibrio no se ve alterada ya que las concentraciones de reactivos y productos en el equilibrio son las mismas en la reacción catalizada que en la no catalizada. - Poseen un centro activo. El centro activo de un enzima es una zona estereoespecífica de la molécula donde se une el sustrato. Al unirse enzima y sustrato forman el complejo enzima-sustrato que luego se separará en enzima (listo para actuar otra vez) y el producto o los productos resultantes. E + S  ES  E + P Existen dos modelos para explicar la unión del sustrato al centro activo del enzima que no son incompatibles entre sí. El modelo de "la llave y la cerradura" considera que el centro activo tiene una forma complementaria a la del sustrato, de manera que encajan como lo hace una llave en su cerradura.

En cambio, en el modelo del "encaje inducido" la forma del centro activo no es complementaria a la del sustrato sino que se adapta a él cuando se produce la unión.

Estos dos modelos no son incompatibles; y podrían darse uno u otro en función del grado de especificidad del enzima. - Presentan saturación con el sustrato. Cuando la concentración de sustrato es baja, las reacciones catalizadas enzimáticamente se comportan como cualquier otra transformación química: la velocidad de la reacción aumenta de manera proporcional a la concentración de los reactivos. Sin embargo, al ir aumentado la concentración de sustrato la reacción se va ralentizando hasta que, alcanzada una determinada concentración de sustrato [S], la velocidad deja de aumentar. En este punto, en el que se alcanza la velocidad máxima, se dice que el enzima está saturado por el sustrato, ya que el enzima está trabajando a su máximo rendimiento y todos los centros activos están ocupados en un instante de terminado.

- Para que un enzima funcione adecuadamente, a menudo requiere otros átomos y moléculas que no pertenecen a la estructura primaria del enzima. Estos cofactores enzimáticos pueden ser iones metálicos o pequeñas moléculas orgánicas denominadas coenzimas. Frecuentemente los cofactores se unen al centro activo del enzima y contribuyen directamente en la acción que cataliza el enzima. Los coenzimas frecuentemente se ven modificados durante la catálisis y deben ser sustituidos para que se pueda realizar la acción otra vez. Por esta razón algunos autores prefieren hablar de cosustratos en lugar de coenzimas. El Zn2+ o el Mg2+ pueden servir de ejemplos de iones metálicos que actúan como factores. Como ejemplos de coenzimas podemos citar el coenzima A, el NADP o el NAD.

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D. Factores que influyen en la actividad enzimática 1. Temperatura - La velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente aumenta al aumentar la temperatura hasta alcanzar su máxima actividad para una temperatura conocida como temperatura óptima. Por encima de esa temperatura el enzima se hace inestable y se desnaturaliza, perdiendo su actividad.

2. pH - Cada enzima tiene un pH óptimo para el cual la actividad es máxima. Aunque para la mayoría de los enzimas ese pH está en torno al pH neutro, algunos enzimas alcanzan su máxima actividad a un pH muy ácido, como es el caso de la pepsina, o básico, como la arginasa. El alejamiento del pH óptimo, tanto hacia arriba (basificación) como hacia abajo (acidificación) provoca la desnaturalización de la proteína. 3. Inhibidores - Los inhibidores son sustancias que se unen a los enzimas impidiendo o reduciendo su actividad. Gran parte de los medicamentos actúan como inhibidores de enzimas, de ahí su especial interés. Pueden ser: Irreversibles. Modifican de modo permanente al enzima. Algunos venenos inhiben así a ciertos enzimas. Reversibles. No se altera el enzima, sólo se impide su acción. Este tipo de inhibidores tiene una gran importancia en la regulación de la actividad enzimática. En la inhibición competitiva el inhibidor compite con el sustrato por ocupar el centro activo. La actividad del enzima dependerá de las concentraciones relativas de enzima e inhibidor: si [S]>[I] el enzima estará activo; si [I]>[S] estará inactivo.

INHIBICIÓN COMPETITIVA Si el inhibidor está en mayor concentración que el sustrato se unirá al centro activo bloqueándolo

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA Si el inhibidor está presente podrá unirse al centro alostérico deformando al enzima e impidiendo la unión del sustrato

Por el contrario, en la inhibición no competitiva el inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo (enzimas alostéricos). El que el enzima esté activo o no depende de la concentración del inhibidor y es independiente de la concentración del sustrato. E. Regulación de la actividad enzimática - Dado su gran poder catalítico es importante regular la actividad de los enzimas para evitar su acción cuando no son necesarios los productos que generan. Además, como las reacciones no catalizadas son muy lentas, la regulación de la actividad enzimática es la mejor manera de regular el metabolismo. - Existen diversos mecanismos que permiten regular la actividad enzimática: 1. Disponibilidad de los cofactores. En ausencia de los cofactores que requieren los enzimas son inactivos, luego regulando la disponibilidad de los cofactores se consigue regular la actividad de los enzimas. 2. Forma inactiva  Forma activa. Muchos enzimas son sintetizados en forma inactiva y solo cuando son necesarios son transformados a sus formas activas. Este es el caso de la pepsina (activa) que es sintetizada en forma de pepsi nógeno (inactivo). 3. Interacciones alostéricas: además del centro activo, los enzimas alostéricos presentan un punto de unión para un modulador alostérico. El modulador puede ser un inhibidor o un activador del enzima. Los enzimas alostéricos suelen localizarse en los primeros pasos o en las ramificaciones de las rutas metabólicas (puntos clave para la regulación). 4. Retroinhibición: es el principal mecanismo de regulación de la actividad enzimática. Consiste en que el producto final de una ruta metabólica actúa inhibiendo al primer enzima que interviene en la misma, bloqueando el proceso comple-

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to cuando la concentración del producto es elevada. En las rutas ramificadas el producto final de cada ramificación actúa inhibiendo el primer enzima que interviene en dicha ramificación. RETROINHIBICIÓN

El producto final de la ruta actúa como inhibidor del primer enzima, por lo que la acumulación del producto D bloquea al enzima E1 deteniendo todo el proceso.

En una ruta ramificada, el producto final de cada rama bloquea al primer enzima de la ramificación, de manera que las dos ramas se pueden regular de forma independiente.

5. Estimulación por el precursor. Algunos enzimas se activan en presencia del sustrato sobre el cual actúan. Sólo con altas concentraciones del sustrato el enzima se vuelve activo. 6. Cambios del pH. Como hemos visto, cada enzima tiene un pH para el cual su actividad es máxima. Manteniendo al enzima fuera de ese margen permanecerá inactivo. 7. Complejos multienzimáticos. Estos complejos están formados por varios enzimas que intervienen en un mismo proceso. La existencia de estas agrupaciones facilita la regulación del conjunto y mejora la eficacia individual. 8. Compartimentación celular. Cada proceso metabólico tiene una ubicación en el interior celular ya que los enzimas que lo catalizan se encuentran sólo en ese lugar. Esto facilita la regulación independiente de cada proceso y mejora su eficacia al requerirse menores cantidades de cada enzima. IX. VITAMINAS A. Concepto - Además de los componentes mayoritarios proteínas, ácidos nucleicos, glúcidos y lípidos, las células vivas contienen unas sustancias que actúan en cantidades mínimas y que son imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo, las vitaminas. Estas sustancias no pueden ser fabricadas por el organismo y deben adquirirse de procedencia exógena. En ocasiones, las necesidades de algunas vitaminas pueden satisfacerse con la ingestión de otras moléculas, llamadas provitaminas, que tras un pequeño cambio químico llevado a cabo en el organismo originan la vitamina activa. - La existencia de sustancias que se ingerían con los alimentos y que eran esenciales para la salud se conoce desde la antigüedad, sin embargo, el término vitamina es relativamente reciente. Fue acuñado por C. Funk en 1912 refiriéndose a una amina que aisló a partir de la cascarilla de arroz y que aliviaba los síntomas del beriberi. En la actualidad conservamos el nombre, aunque muchas de las sustancias de este tipo no sean aminas. B. Características - Son compuestos orgánicos relativamente sencillos. - La composición química es heterogénea. - Son indispensables para el desarrollo normal de la actividad metabólica. - Suelen ser de origen vegetal. Los animales no pueden sintetizarlas y, si lo hacen, es en cantidades insuficientes. - Son sustancias lábiles que se alteran con facilidad y resisten mal los cambios de temperatura y los almacenamientos prolongados. - Las vitaminas son compuestos biológicamente muy activos por lo que generalmente se necesitan en cantidades muy bajas. Los seres vivos requieren ciertas cantidades diarias de cada vitamina y cualquier alteración de estos límites revierte en trastornos de los procesos metabólicos. Se habla de avitaminosis si la carencia de una vitamina es total; hipovitaminosis si se ingiere una cantidad por debajo de la necesaria e hipervitaminosis si se consume en exceso alguna vitamina. La ingestión insuficiente de vitaminas provoca trastornos en el organismo que, si la carencia es grave, pueden llegar a provocar la muerte. Una alimentación diaria variada, que incluya alimentos frescos, proporciona las vitaminas necesarias. C. Clasificación - Las vitaminas suelen dividirse en dos grupos: vitaminas liposolubles y vitaminas hidrosolubles. El exceso de ingestión de vitaminas hidrosolubles no suele provocar toxicidad, ya que, al ser solubles en agua, pueden ser transportadas por la sangre y eliminadas por el aparato excretor. Las características de las vitaminas pueden resumirse en los siguientes puntos: Vitamina A

Composición Diterpeno

D

Esterol

VITAMINAS LIPOSOLUBLES Función Deficiencia Interviene en la percepción visual. Xeroftalmia 1 Necesaria para el mantenimiento de los tejidos Ceguera nocturna epiteliales. Ceguera permanente Estimula la absorción intestinal de Ca. Niños: raquitismo 2 Condiciona el depósito de Ca y P en los huesos Adultos: osteomalacia 3

Fuentes dietéticas Vegetales verdes Legumbres frescas Leche Huevos Mantequilla

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E

Tocoferol (Núcleo aromático + diterpeno)

Impide la autooxidación de los ácidos grasos in- Posiblemente anemia saturados Impide el deterioro de las membranas celulares

K

Filoquinona (Núcleo aromático + diterpeno)

Interviene en la síntesis de protrombina (coagula- Hemorragias ción)

Vitamina C

Composición Ácido L-ascórbico

B1

Tiamina

B2

Rivoflavina

Constituyente de los coenzimas FMN y FAD que intervienen en el metabolismo energético como transportadores de H+ y electrones.

B6

Piridoxina

Coenzima que interviene en las desaminaciones. Relacionada con el metabolismo de las proteínas.

Niacina

Ácido nicotínico

Forma parte de los coenzimas NAD y NADP que intervienen en las transferencias de H + y electrones en el metabolismo energético.

Ácido pantoténico

Ácido pantoténico

H

Biotina

B9 o Ácido fólico B12

Ácido fólico

Coenzima que interviene en el metabolismo de los Anemia ácidos nucleicos.

Cobalamina

Forma parte de un coenzima necesario en el me- Anemia perniciosa tabolismo de proteínas y de ácidos nucleicos

VITAMINAS HIDROSOLUBLES Función

Vegetales verdes Semillas Margarina Queso Vegetales verdes Tomates Aceites vegetales Hígado de cerdo

Deficiencia Antioxidante Escorbuto 4 Importante para la síntesis de colágeno Coenzima que interviene en las reacciones de Beriberi 5 transferencia de grupos aldehído de dos carbonos.

Fuentes dietéticas Frutos cítricos Verduras frescas Levaduras Germen y salvado de arroz Hígado Carnes Lesiones en la piel, boca Las mismas que la B1 y ojos Leche Queso Huevos Anemias Levaduras Alteraciones nerviosas Verduras frescas Leche Carne Huevos Pelagra 6 Trigo integral Levadura de cerveza Verduras Hígado Es rara su deficiencia en Muy extendida el hombre

Constituyente del coenzima A que interviene en el metabolismo energético transportando grupos acilo. Coenzima que interviene en la transferencia de Anemia grupos carboxilo. Trastornos musculares

Legumbres Verduras Carnes Leche Huevos Muy extendida Carne Leche Huevos Pescado

Xeroftalmia: Afección ocular debida a la carencia de vitamina A, caracterizada por la sequedad del globo del ojo y una falta de brillo en la superficie ocular; se acompaña de una pérdida más o menos acusada de la visión, especialmente por la noche. 1

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Raquitismo: Afección infantil causada por la carencia de vitamina D cuyas principales manifestaciones son: el reblandecimiento de los huesos del cráneo, asocia do generalmente a un agrandamiento exagerado de éste, el tórax se aplasta transversalmente, el esternón es prominente y las articulaciones de las costillas se abultan; en las extremidades inferiores, por la acción del peso corporal, aparecen incurvaciones de los huesos largos y desviaciones del eje longitudinal de los mis mos. Esta deformación se manifiesta cuando los niños que padecen raquitismo empiezan a andar; es frecuente la aparición de fracturas de los huesos y la movili dad de las articulaciones es muy amplia debida a la laxitud de los ligamentos, por lo que estos niños adoptan posiciones raras e inverosímiles. Son frecuentes tam bién las lesiones musculares debido a la debilidad de los músculos. Otras manifestaciones del raquitismo son: abultamiento del vientre, retraso de la dentición, im plantación defectuosa de los dientes, disminución de la talla en relación con la normal, etc. 3

Osteomalacia: Afección de los huesos debido a una carencia de vitamina D y que produce una mala calcificación ósea, como consecuencia de una concentración inadecuada de calcio y de fósforo. Se caracteriza por un reblandecimiento de los huesos, con dolores óseos intensos, gran agotamiento y debilidad y propensión a las fracturas. 4

Escorbuto: Afección debida a la carencia de vitamina C en el organismo, que se caracteriza por una debilidad muscular progresiva, dolores en los brazos y en las piernas, adelgazamiento progresivo, palpitaciones, aceleración de las pulsaciones cardiacas y sensación de ahogo; son frecuentes las hemorragias, especialmente en las encías, que están hinchadas y sangran con facilidad, y en la piel aparecen manchas sanguíneas; los dientes caen precozmente; es constante la anemia y di versas alteraciones óseas que se ponen en evidencia radiológicamente. La resistencia a las infecciones está muy disminuida. Beriberi: Afección debida a la deficiencia intensa en el organismo de tiamina. Se caracteriza por trastornos nerviosos, circulatorios y generales(astenia, debilidad general, marcha tambaleante, anemia, etc.). 5

6

Pelagra: Afección debida a la deficencia vitamínica de niacina. Las principales manifestaciones de la pelagra son: dermatitis, inflamación y dolor en la boca y en la lengua, diarrea, síntomas nerviosos, anemia, etc.

Cuestiones de selectividad http://pdf.manuelgvs.com/bio/selectividad-biologia-4.pdf

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Tema 4 Proteínas  

Apuntes del Tema 4 Proteínas. Curso de Biología de 2º de bachillerato

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