НАУЧНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
Таблица 4 Изменение содержания некоторых гормонов в плазме крови крыс при различной локализации воздействия физических факторов Содержание гормонов в крови животного при воздействиях Гормон
на область надпочечников
на область поджелудочной железы
на область щитовидной железы
Гальванический ток (0,05 мА/см2, 10 мин.) Кортизол, нг/мл
29,3 ± 2,5 9,2 ± 1,04
24,7 ± 2,1 7,6 ± 0,66
21,5 ± 2,2 5,6 ± 0,40
Глюкагон, нг/мл
125,4 ± 8,7 56,2 ± 4,6
186,1 ± 14,3 105,6 ± 9,2
136,2 ± 10,2 63,4 ± 5,8
Трийодтиронин, нг %
84,1 ± 7,1 21,9 ± 1,8
69,6 ± 7,0 16,9 ± 1,5
90,5 ± 8,4 27,3 ± 2,2
Ультразвук (0,4 Вт/см2, 10 мин.) Кортизол, нг/мл
36,4 ± 3,1 9,9 ± 1,02
28,9 ± 2,4 7,9 ± 0,85
25,7 ± 1,9 6,1 ± 0,52
Глюкагон, нг/мл
130,4 ± 10,6 58,3 ± 4,5
197,7 ± 16,3 116,1 ± 10,9
144,6 ± 12,2 61,5 ± 5,7
89,2 ± 7,7 25,4 ± 2,1
74,0 ± 6,1 13,3 ± 1,8
107,3 ± 9,5 32,6 ± 2,9
Трийодтиронин, нг %
Примечание. Контроль: глюкагон общий – 121,9 ± 6,8; свободный – 50,7 ± 4,3; трийодтиронин общий – 75,2 ± 5,4; свободный – 16,2±1,3; кортизол – общий 18,6 ± 1,7, свободный – 4,2 ± 0,3. Числитель – средние значения общей, а знаменатель – средние значения свободной фракции гормона. Клетки и их органоиды – гетерогенные системы, существование и функционирование которых определяется межмолекулярными взаимодействиями нековалентного характера [16]. Основную роль в этих взаимодействиях играют белки (в крови – альбумин), которые связываются с липидами, углеводами, нуклеиновыми кислотами, гормонами и с малыми молекулами. Связывание может осуществляться с помощью функциональных групп белков (аминной, карбоксильной, сульфгидрильной и др.). Взаимодействия эти преимущественно слабые, так как сильные взаимодействия создавали бы слишком жесткие и устойчивые структуры, лишенные молекулярной подвижности, необходимой для выполнения биологическими молекулами их разнообразных функций. В биологических системах наблюдаются следующие слабые вза4 • 2012 • ФИЗИОТЕРАПЕВТ
имодействия: ионные связи, ион-дипольные взаимодействия, ориентационные силы, индукционные и дисперсионные силы, водородные связи и гидрофобные взаимодействия [2, 17, 30]. Большинство проведенных до сих пор исследований показало, что величина энергии связей, образованных между белками и взаимодействующими с ними веществами, не превышает значения 8–10 ккал/моль [30]. В связи с этим образующиеся комплексы непрочны и под влиянием различных факторов (действие ферментов, изменение рН, вытеснение конкурентными веществами, изменение конформации и др.) происходит их распад и освобождение связанных веществ. Распад таких компонентов, основанных на слабых обратимых связях, может происходить под действием лечебных физических факторов и будет сопровождаться переходом различных
23