Issuu on Google+

Kontakt     



dr Sławomir Orzechowski Bud 37 P/12B (Wejście E) Tel: 022 5932560 Konsultacje: śr: 14-15, pt: 14-15 Zaliczenie przedmiotu: zaliczenie ćwiczeń (pow 51% moŜliwych do zdobycia punktów, ew. kolokwium zaliczeniowe – materiał – skrypt SGGW) pisemny egzamin, dla osób z oceną 4,5 i 5,0 z zaliczenia tylko z materiału, którego nie było na kolokwiach cząstkowych – forma „0”

wd 1

1


Zalecana literatura, w tym podręczniki i skrypty: 







 

Biochemia – J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer PWN 2005 i późniejszy Krótkie wykłady Biochemia B.D. Hames, N. M. Hooper, PWN 2002 i późniejszy Naturalne związki organiczne A Kołodziejczyk PWN 2004 i późniejszy Biochemistry with clinical correlations T.M. Devlin 2002 i późniejszy Biochemistry – D. Voet, J.G. Voet Materiały do ćwiczeń z biochemii, SGGW, 2001 i późniejszy

wd 1

2


Wykład 1 Podstawowe pojęcia, struktura komórki, katabolizm i anabolizm. Organiczne związki azotu.


Podstawowe pojęcia 

Metabolizm, przemiana materii - całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących im przemian energii, zachodzących w komórkach Ŝywych organizmów. Reakcje metaboliczne dzieli się na anabolizm i katabolizm.

wd 1

4


Szlaki metaboliczne w komórce Szlak metaboliczny ciąg (szereg) reakcji zachodzących kolejno po sobie i prowadzących do powstania charakterystyczne go produktu (lub produktów np. glikoliza).

wd 1

5




Cykle biochemiczne – odmiana szlaków metabolicznych, gdzie część produktów jest jednocześnie substratami dla pierwszych reakcji. Tego rodzaju szlaki zataczają swoiste koło (np.: Cykl Kresa).

wd 1

6


Oddziaływania molekularne 

Wiązania kowalencyjne (C-C, C=O); energia wiązania powyŜej 300 kJ x mol-1



Wiązania elektrostatyczne; energia wiązania (2 przeciwne ładunki w wodzie, odległe o 0,3 nm) ok. 6 kJ x mol-1

 

Wiązania wodorowe; energia wiązania ok. 4-13 kJ x mol-1 Wiązania van der Waalsa; energia wiązania (dla 1 pary atomów) ok. 2-4 kJ x mol-1



Oddziaływania hydrofobowe (w środowisku wodnym) i odpychanie się atomów (zawada przestrzenna) Wiązanie wodorowe:

Wiązanie kowalencyjne:

wd 1

7


Reakcje termodynamicznie korzystne i niekorzystne są ze sobą sprzęŜone. Reakcja: A+B↔C+D Wzór na zmianę energii swobodnej:

[C ][ D] ∆G = ∆G + RT ln [ A][ B ]

∆G = 0 reakcja nie zachodzi/ stan równowagi ∆G > 0 reakcja termodynamicznie niekorzystna

o

∆G < 0 reakcja [A], [B], [C], [D] – molowe stęŜenia substancji, termodynamicznie korzystna ∆Gº – zmiana standardowej energii swobodnej R – stała gazowa, T – temp absolutna (K)

ATP – adenozynotrifosforan

wd 1

8


Aminokwasy – elementarne składniki białek, peptydów i ich pochodnych Cα związki zawierające co najmniej po 1 grupie aminowej –NH2 i karboksylowej -COOH Aminokwasy „białkowe”: centralny atom węgla; węgiel Cα, do którego przyłączony jest atom aldehyd D-glicerynowy wodoru, grupa α-aminowa, grupa α-karboksylowa oraz grupa boczna o zróŜnicowanej budowie. Z wyjątkiem glicyny aminokwasy budujące białko, w związku z występowaniem węgla asymetrycznego – Cα, mają konfigurację L (grupa NH2- z Cα lewej strony we wzorze strukturalnym).

L-alanina D- alanina H N

O OH

Prolina - iminokwas O H2 N

OH

glicyna wd 1

9


Zmiana stanu jonizacji aminokwasów, w zaleŜności od pH.

Jon obojnaczy

punkt izoelektryczny – „pI” – wartość pH, w którym sumaryczny ładunek wynosi 0 wd 1

10


Podział aminokwasów aminokwasy Naturalne (D, L) Białkowe (L)

Syntetyczne (DL, L, D)

Niebiałkowe (D, L) Pierwszorzędowe (kodowane) endogenne egzogenne drugorzędowe trzeciorzędowe wd 1

11


Aminokwasy naturalne, białkowe, pierwszorzędowe; hydrofobowe z alifatycznymi i aromatycznymi grupami bocznymi Glicyna (Gly, G), alanina (Ala, A), walina (Val, V), leucyna (Leu, L), izoleucyna (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), cysteina (Cys, C)

Ile

Leu

Pro

Fenyloalanina (Phe, F), tyrozyna (Tyr, Y), tryptofan (Trp, W) Trp wd 1

Phe 12


Aminokwasy naturalne, białkowe, pierwszorzędowe; z grupami bocznymi obdarzonymi ładunkiem i polarne, bez ładunku Arginina (Arg, R) , lizyna (Lys, K), histydyna (His, H), asparaginian (Asp, D), glutaminian (Glu, E) N N H

imidazol

NH C H2N

NH2

Arg

His

Glu

guanidyna

Seryna (Ser, S), treonina (Thr, T), asparagina (Asn, N), glutamina (Gln, Q) Ser wd 1

Thr

Gln 13


Aminokwasy naturalne, białkowe, pierwszorzędowe; egzogenne (AKE, niezbędne) 







Grupa aminokwasów, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie zwierzęcym i muszą być dostarczane w poŜywieniu Do aminokwasów egzogennych dla człowieka zalicza się 8 aminokwasów: fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina u dzieci dodatkowo: histydyna i arginina wd 1

14


wd 1

15


Aminokwasy naturalne, niebiałkowe

Wytwarzane są w organizmach Ŝywych, mogą wchodzić w skład peptydów, ale nie moŜna ich uzyskać w wyniku hydrolizy białek hydroksyprolina – obecna w kolagenie stabilizuje go w tkance łącznej i kościach – nieprawidłowości – szkorbut, ornityna, cytrulina – występują w cyklu mocznikowy, kwas γ-aminomasłowy – GABA, przenosi impulsy nerwowe produkt dekarboksylacji glutaminianu ),

hydroksyprolina,

GABA

ornityna

cytrulina wd 1

16


Aminokwasy kontaktowe Najbardziej reaktywne aminokwasy, często występujące w centrach aktywnych enzymów: kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, lizyna, histydyna, seryna, treonina, cysteina 

Model miejsca aktywnego anhydrazy węglanowej. Widoczne trzy histydyny i jedna grupa hydroksylowa koordynujące jon cynku, będący kofaktorem tego enzymu wd 1

17


Aminy – arylowe i alkilowe pochodne amoniaku Aminy biogenne powstają jako produkty rozkładu aminokwasów wchodzących w skład białek są substancjami spotykanymi w naturze. Jako tzw. aminy biogenne powstają w wyniku dekarboksylacji aminokwasów. Często są to bardzo toksyczne substancje o silnym działaniu fizjologicznym. NaleŜą do nich: putrescyna (powstaje z ornityny), kadaweryna (z lizyny), tyramina (z tyrozyny), histamina (z histydyny), tryptamina (z tryptofanu). cysteamina – składnik CoA, produkt dekarboksylacji cysteiny,

wd 1

18


Azotany (V) i azotany (III) -

O -

O

+

N

O Azotan (V) azotany

wd 1

-

O

O N

Azotan (III) azotyny

19


N-nitrozoaminy

wd 1

20


Neurotransmitery, tzw. katecholoaminy (pochodne tyrozyny) HO

H2N

O HO

tyrozyna

wd 1

21


PierĹ&#x203A;cienie heterocykliczne z azotem O NH2 N

N

Pirydoksyna pirydoksal witamina B6 pirydyna Amid kwasu nikotynowego witamina PP

N N pirazyna wd 1

22


Zasady azotowe występujące w kwasach nukleinowych NH2 N NH

N N

adenina (A)

O

NH2 N

N NH

O

cytozyna (C)

NH

O NH

N

H3C

NH2

O NH

NH

guanina (G)

O

NH

tymina (T)

A, C, G, - DNA i RNA, T – tylko DNA, U – tylko RNA

N N pirymidyna

wd 1

NH O

uracyl (U)

N

N N H

N

puryna 23


Alkaloidy

nikotyna

wd 1

efedryna

24


bioch_w1_wzory