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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE ODONTOLOGÍA BIOQUÍMICA SALIVA Y GLUCOPROTEÍNAS Las glándulas parótidas, sublinguales, submaxialres y las glándulas aisladas pequeñas que se distribuyen a lo largo de la mucosa bucal, secretan la saliva, cuya composición varía de acuerdo a la glándula de que se trata y con la velocidad de secreción, pero la mezcla de saliva fresca, tiene un pH promedio de 6.6 en los adultos. El total de sólidos en la mezcla de secreciones está entre 3 y 8 g/lt, con una media de 6g/lt. De este total, 20% está en suspensión y 80% disuelto, alrededor de un tercio del total es inorgánico. La fracción más grande en peso de la saliva es el componente proteínico; gran parte de este son glucoproteínas, pero también se encuentran proteínas del plasma, anticuerpos y enzimas. Las principales funciones de la saliva son proporcionar un medio protector para los dientes y la mucosa bucal, lubricación para la maceración y deglución del alimento. La función de lubricar lo proporcionan glucoproteínas de alto peso molecular conocidas como mucinas, que comprenden 7 a 26% de las proteínas salivales totales. Proporcionan a la saliva viscosidad porque pueden unir moléculas de agua a sus hidroxilos. Es necesario proteger la superficie de los dientes y la mucosa salival contra infecciones bacterianas y la disolución del fosfato de calcio del esmalte (dentina y cemento expuesto). La protección bacteriana la proporcionan las glucoproteínas unidas a las superficies mucosas, las inmunoglobulinas secretoras y diversos sistemas antibacterianos inespecíficos. Al aparecer componentes específicos de las glucoproteínas adsorbidas, aumenta o disminuye la adhesión de algunas bacterias y por ello es un mecanismo importante para la protección contra patógenos. La protección contra la disolución de los tejidos duros proporciona amortiguadores salivales y la conservación de una concentración sobresaturada (con respecto a hidroxiapatita) pero estable de los iones calcio y fosfatos en la saliva. Los amortiguadores salivales contienen pH aproximado de 5.7 a 6.2, pero puede aumentar a 8 por estimulación. Se piensa que la pérdida de la capacidad amortiguadora de la saliva es un factor importante en la susceptibilidad a la caries. Por ello la saliva contiene de 30 a 40 macromoléculas diferentes, sólo algunas de las cuales se han caracterizado bien y comprendido sus funciones.

GLUCOPROTEÍNAS DE LA SALIVA Las propiedades viscosas y pegajosas de la saliva, se deben a glucoproteínas (mucinas) que se componen casi de un tercio de carbohidratos y dos tercios de proteínas. Dichas moléculas y carbohidratos conjugados, se distribuyen con amplitud en los tejidos y en los líquidos del


organismo, incluyendo el suero, la orina, la saliva, las secreciones mucosas del estómago y del intestino, el tejido conjuntivo, la matriz de los huesos y las membranas celulares. La mayor parte de la carga de la membrana del eritrocito se atribuye a los ácidos siálicos. Muchas β y ɣ-globulinas del plasma contienen 2% de carbohidratos y algunas globulinas α y β contienen mucho más. La glucoproteína ácida α1 (oromucóside) contiene aproximadamente 40% de oligosacáridos en sus cadena lateral. Estas substancias se denominan mucoproteínas y glucoproteínas y se ha sugerido que el primer término debe de utilizarse para proteínas que contengan más de 4% de carbohidratos, mientras que el último debe reservarse para substancias similares que contengan menos de 4% de carbohidratos. Sin embargo, es muy común que estos términos se utilicen como sinónimos y en la actualidad todos los complejos carbohidrato-proteína se denomina glucoproteínas. Las uniones carbohidrato-proteína de las glucoproteínas incluyen uniones glucosídica con la serina, la cual se encontró por primera vez en los complejos glucosaminoglucano-proteína. Hay evidencia de enlaces similares con el hidroxiaminoácido treonina; también se encontró u segundo tipo de enlace entre carbohidrato y proteína en el que interviene la N-acetilglucosamina y la cadena lateral de la asparagina. Debe enfatizarse que las glucoproteínas (ó mucoproteínas) contienen oligosacáridos con una estructura diferente a la de los glucosaminoglucanos. Los residuos de ácido siálico a menudo se encuentran al final de las cadenas laterales de los oligosacáridos en las glucoproteínas, y como los residuos ácidos de los ácidos siálicos, están libres cuando se combina en las cadenas laterales de oligosacáridos, led confieren a las glucoproteínas una carga negativa neta. La repulsión muta de estos grupos con carga negativa es la responsable de la conformación extendida de la glucoproteína y por lo tanto de la elevada viscosidad de las soluciones. El ácido siálico puede eliminarse mediante sialidasas (neuramidasas), que son enzimas hidrolíticas producidas por las bacterias bucales. Se ha determinado la estructura de las cadenas laterales de carbohidratos de algunas glucoproteínas, citando con más frecuencia la glucoproteína ácida α1 del suero, entre ellas están ácido siálico o el desoxiazúcar, L-fucosa. Las propiedades moleculares de las glucoproteínas varías de acuerdo a la cantidad de dichos residuos terminales. Una proporción alta de ácido siálico le conferirá características iónicas e hidrofílicas; lo contrario ocurre en el caso de la fucosa. Los análisis cualitativos de la saliva submaxilar del humano muestran que los carbohidratos que se unen a proteínas incluyen a la galactosa, fucosa, galactosamina, ácido siálico, rastros de manosa y glucosa. La saliva de la parótida humana en apariencia no contienen glucosa enlazada a proteínas y mientras que las secreciones de ambas glándulas contienen más glucosamina que galactosamina, esta proporción es más elevada en la saliva de la parótida. FUENTE William R. et al BIOQUÍMICA Editorial Manual Moderno, 2000, Quinta edición.


Glucoproteínas salivales