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Coro Somos libres, seámoslo siempre, seámoslo siempre. Y antes niegue sus luces, Sus luces, sus luces el sol. Que faltemos al voto solemne Que la Patria al eterno elevó. Que faltemos al voto solemne Que la Patria al eterno elevó. Estrofa Largo tiempo el Peruano oprimido La ominosa cadena arrastró. condenado a una cruel servidumbre, Largo tiempo, largo tiempo, Largo tiempo, en silencio gimió. Más apenas el grito sagrado, Libertad en sus costas se oyó La indolencia de esclavo sacude, La humillada, la humillada, La humillada cerviz levantó La humillada cerviz levantó. Cerviz levantó.


CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Dr. Américo Castro


1. Por su composición química en simples y conjugadas. a)

Proteínas simples, cuando se hidrolizan generan solo aminoácidos: albúmina del suero sanguineo, insulina, ribonucleasa, oxitosina, bradiquinina.

Albúmina del suero sangúineo

Ribonucleasa humana pancreática


b) Proteínas conjugadas, producen aminoácidos y una fracción no protéica denominada grupo prostético, conformado por carbohidratos, grasas, ácidos nucleicos o metales.

Interferón humano glicoproteína ( grupo prostético: carbohidratos)


Nucleoproteínas (grupo prostético: ácidos nucléicos)


LipoproteĂ­nas: grasas, colesterol


Estructura del citocromo c1 con dos molĂŠculas de cisteina MetaloproteĂ­na: grupo protĂŠtico metal complejado


2. Por su forma tridimiensional, en fibrosas y globulares. a) Proteínas fibrosas, forman filamentos largos, fuertes, generalmente insolubles en agua y están presentes en la estructura de tendones, pezuñas, cuernos y músculos.

Tendones


Queratina

Colรกgeno


Miosina (sistema muscular)


b) Proteínas globulares, se hallan enrolladas en formas semiesféricas y compactas, forman parte de las enzimas, las hormonas proteínas de transporte. Son solubles en agua y se mueven dentro de las células.

Insulina

Hemoglobina


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Desde un punto de vista químico, la organización de las proteínas está definida por cuatro niveles estructurales. 1. Estructura primaria. 2. Estructura secundaria. 3. Estructura terciaria. 4. Estructura cuaternaria.


1. ESTRUCTURA PRIMARIA 

Está determinada por la secuencia, el número de aminoácidos que tiene la cadena protéica y el orden en que se encuentran. Las moléculas protéicas al estar unidas por enlaces peptídicos, forman largas cadenas dispuestas al azahar

Enlace peptídico

Estructura primaria


ď Ž

La libre rotaciĂłn de esta estructura le permite adoptar diferentes conformaciones.


Las distancias y los ángulos de los enlaces fueron determinados por difracción de rayos X por Linus Pauling y Robert Corey.


La secuencia de los aminoácidos es muy importante en la actividad biológica. Vincent du Vigneaud, estableció la secuencia en la estructura de dos hormonas peptídicas excretadas por la glándula pituitaria que se halla en el lóbulo posterior de la hipófisis: Oxitocina y vasoprecina, cada péptido consta de ocho aminoácido con un puente de disulfuro de cisteina a través de cuatro de los aminoácidos


S S Cis - Trp - Ileu - Glu - Asp - Cis - Pro - Leu - Gli NH 2 NH 2

NH 2

Oxitocina: contrae la musculatura lisa S

S Cis - Trp - Fen - Glu - Asp - Cis - Pro - Arg - Gli NH 2 NH 2

NH 2

Vasoprecina: afecta el equilibrio de agua y electrolĂ­tos


Oxitocina


Vasopresina


Glutation El glutation es un tripéptido constituido por tres aminoácidos: glicina, cisteína y ácido glutámico.


Hemoglobina Estructura primaria


2. ESTRUCTURA SECUNDARIA 

Las cadenas protéicas adoptan ciertos ordenamientos moleculares debido a las interacciones de los puentes de hidrógeno. Conlleva al estudio de la configuración de las proteínas que surge de las diferentes conformaciones que adoptan las cadenas proteínicas de las interacciones que ocurren dentro de ellas mismas. En estas cadenas el átomo de oxígeno del grupo carbonilo, con el hidrógeno del grupo amida forma puente de hidrógeno que tiene importancia vital en el ordenamiento de la proteína


Grupo carbonilo

- C - CH O

Puente de hidrógeno

H

O

-N-CGrupo amida 

Durante la síntesis de la proteína, la disposición de la secuencia de los aminoácidos en el espacio hace que se enlacen por el giro de sus enlaces y adquieran un ordenamiento molecular estable


Tipos de ordenamientos moleculares que adopta la estructura secundaria debido a los puentes de hidrógeno. a) Estructura de α-hélice o helicoidal. b) Estructura en hoja plegada.

a) Estructura de α-hélice (propuesta por L. Pauling) 

o

helicoidal.

Esta estructura se genera al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria que son de cadenas largas


En esta estructura se observa una disposición en espiral mantenida por los puentes de hidrógeno, entre un hidrógeno amídico y un oxigeno carbonilo separados por cuatro enlaces peptídicos. Esta estructura se determinó por dicroismo circular que da el contenido de α-hélices de la proteína y la disposición simétrica que adquieren los aminoácidos en forma repetitiva. Los puentes de hidrógeno contribuyen a la organización interna de la cadena y son fáciles de romper. Las proteínas por cambios de pH se desnaturalizan ocasionando la ausencia de α-hélices. Las hélices pueden desarrollarse hacia la derecha o hacia la izquierda, las más estable es la que gira hacia la derecha.


Estructura α-hélice La quiralidad en las moléculas resulta también de la formación de hélices o parcial hélice, tal es el caso de la formación de hélices en los polinucleótidos (DNA) y proteínas.


No todas las cadenas de péptidos pueden existir en αhélice, algunas no forman α-hélice y otras sí; dependiendo del pH en que se encuentren. Si en la cadena polipeptídica existen aminoácidos estructurales como la prolina e hidroxiprolina, ocurre una discontinuación o dobles (interrupción) de la estructura de α-hélice; y la estructura helicoidal se muestra desordenada.


Las proteínas fibrosas presentan hélice. La miosina (proteína de los queratina (cabello, uñas, lana)

configuración músculos) y la

αα-


b) Estructura en hoja plegada 

Esta estructura se genera al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria que son de cadenas largas. Está formada por cadenas polipeptídicas adyacentes unidas por puentes de hidrógeno. Los puentes de hidrógeno actúan como ligandos de una cadena con otra y no contribuyen a la organización.


Por este ordenamiento las moléculas de péptidos se alinean unas al lado de otra generando una lámina bidimensional. Los ángulos de enlace de los aminoácidos resultan del plegamiento de la lámina con las cadenas laterales de aminoácidos dispuestos hacia lados alternos de la lámina. La hélice protéica se pliega sobre si misma y se aparta del puente de hidrógeno. Este tipo de estructura plegada, se da cuando fragmentos de una proteína se une lateralmente y puede ser: a) Hoja plegada paralelo b) Hoja plegada antiparalelo


a)

Hoja plegada paralelo, se da cuando el extremo superior acaba en COOH y la inferior en NH2

b)

Hoja plegada antiparalelo, se da cuando hay una alternancia entre los grupos COOH y NH2

Fibroina estructura secundaria: hoja plegada


COOH

COOH

COOH

COOH

NH2

NH2

NH2

NH2

COOH

NH2

COOH

NH2

NH2

COOH

NH2

COOH

Hoja plegada paralela

Hoja plegada antiparalela


Hoja plegada antiparalelo Hoja plegada paralelo


La mayoría de proteínas que presentan estructura secundaria en hoja plegada es antiparalelo y muy pocas en paralelo. Una proteína puede tener o no la misma estructura secundaria a lo largo de toda la cadena. Algunas partes pueden estar enrolladas en α-hélice y otras formando lámina plegada. Otras no pueden tener estructuras secundarias y se le denomina enrollamiento al azar. Las proteínas globulares tienen segmentos de α-hélice o láminas plegadas separadas por ondulaciones de enrollamientos al azar, permitiendo que la molécula adquiera su forma globular. Ejemplos: Insulina, hemoglobina, ribonucleasa inmunoglobulinas.


Grupo hemo

Segmento Îą-hĂŠlice

Mioglobina


Insulina


Las inmunoglobulinas o anticuerpos son proteínas que, tienen una función protectora y están especializadas en el reconocimiento de moléculas denominadas antígenos. Son producidas por células especializadas en respuesta inmunológica y son denominadas linfocitos B, existiendo cinco clases de moléculas de anticuerpos.

Existen proteínas que mayoritariamente están formadas por regiones extensas de hoja plegada-ß, como es el caso de la concanavalina A (lectina de soya) una proteína vegetal (con cuatro subunidades) capaz de fijar específicamente mono- u oligosacáridos de receptores celulares de superficie, desencadenando en la célula determinadas acciones. Por su parte, la anhidrasa carbónica que trasforma el CO2 en bicarbonato, es un ejemplo de proteína que posee cantidades significativas de estructura secundaria α-hélice y hoja plegada.


Concanavalina


Anhidrasa carb贸nica


3. ESTRUCTURA TERCIARIA 

Está determinada por la interacción de una parte de la cadena protéica con otra, por medio de las cadenas laterales. Describe el enrollamiento de una proteína en su confirmación tridimensional completa. La proteína se pliega sobre si misma originando una conformación globular, que le confiere solubilidad en el agua y poder realizar funciones de trasporte, enzimática, hormonal, etc.


Esta estructura incluye la estructura α-hélice, hoja plegada y enrollamiento al azar. En esta estructura las cadenas laterales polares, hidrofílicas (con afinidad por el agua), están orientadas hacia la parte externa de la estructura y la conformación se estabiliza por la presencia de los radicales R. Los grupos no polares, hidrofóbicos (repelentes del agua), están orientados hacia la parte interna de la estructura. Se presenta cuando la estructura secundaria se va a doblar sobre si misma, debido a las interacciones entre los radicales de los aminoácidos, a demás de los puentes de hidrógenos y de los puentes disulfuro.


Se da en cadenas polipeptídicas más dobladas y hay un mayor plegamiento de la cadena protéica; o sea, hay mayor entretejido de cadenas helicoidales, interviniendo las interacciones y el enlace covalente en la forma de puentes -S-S- . El plegamiento de la cadena se debe a los enlaces que sostiene la estructura en una forma muy compleja y rígida, estos enlaces tienen fuerzas más intensas que los puentes de hidrógeno para unir las cadenas. La hemoglobina presenta una estructura terciaria.


Estructura terciaria


Enlaces que garantizan la estructura terciaria 1. 2.

3.

4.

5.

Enlace tipo éster. Ejemplo: serina + ácido aspártico. Enlace tipo disulfuro. Ejemplo: dos residuos de cisteína. Enlace tipo amida. Ejemplo: ácido glutámico y asparagina. Enlace salino o iónico. Se da entre los residuos de aminoácidos básicos de lisina y arginina con los aminoácidos ácido aspártico y ácido glutámico. Enlace hidrófobo. Resulta de la proximidad de grupo aromático o de grupos alifáticos similares con residuos de aminoácidos.


4. ESTRUCTURA CUATERNARIA 

Se da en la proteínas completas que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, que se enlazan entre sí como si fueran trenzas. Son el resultado de no enlace y dan lugar a patrones de plegamientos entre dos o más cadenas polipeptídicas. Las cadenas polipeptídicas que las conforman reciben el nombre de protómeros y su número puede ser de dos (hexoquinasa) o de cuatro (hemoglobina) o de mayor número como la cápsula del virus de la poliomielitis que consta de 60 unidades protéicas


Niveles estructurales de las proteĂ­nas


Desnaturalización de proteínas • Los cambios de temperatura o de pH altera la estructura terciaria de las proteínas y se desnaturalizan, sin embargo permanece intacta la estructura primaria. • La estructura terciaria se desdobla de una forma globular específica a una cadena enrollada al azar. • Esta desnaturalización se da con cambios en las propiedades físicas y biológicas de la proteínas. La solubilidad disminuye o precipitan. • En el caso del huevo cocido o frito, la albúmina se desdobla y se coagula. Ocurren cambios conformacionales o químicos que modifican la estructura y la actividad biológica.


En el caso de la leche cuando el pH es muy ácido las proteínas solubles se desnaturalizan y precipitan denominándose a esto coagulación. Hay proteínas que son resistentes a las condiciones ácidas y básicas tal como las enzimas digestivas: amilasa y tripsina del estómago que actúan a un pH de alrededor de 1. También hay proteínas de bacterias que viven en manantiales de agua caliente y conservan su actividad en agua hirviendo. En muchos casos, la desnaturalización es irreversible. Tal es el caso de la clara de huevo y de la leche. Sin embargo, si la desnaturalización a sido sometida a una temperatura suave, se puede dar la renaturalización mediante una alta concentración salina que acompaña una total recuperación de la actividad biológica.


Desnaturalizaci贸n de prote铆nas


GRACIAS


Americo clase 4  

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