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Ej erci ci o s d e rep a s o

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negativamente (ácido) y el grupo amino positivamente (básico). Los aminoácidos sin grupos cargados en sus cadenas laterales existen en solución neutra como zwitteriones, sin carga neta. Las curvas de titulación de los aminoácidos indican los rangos de pH en los cuales los grupos titulables ganan o pierden un protón. Las cadenas laterales de aminoácidos también pueden contribuir con grupos titulables; la carga (si acaso la hay) sobre la cadena lateral, debe ser tomada en consideración para determinar la carga neta del aminoácido.

grupo carboxilo de un aminoácido al grupo amino de otro en un enlace covalente. Las proteínas constan de cadenas polipeptídicas (el número de aminoácidos en una proteína es usualmente de 100 o más). El grupo peptídico es plano: esta estéreo-limitación química desempeña un papel importante en la determinación de las estructuras tridimensionales de los péptidos y de las proteínas.

¿Qué grupos de aminoácidos reaccionan para formar un enlace peptídico? Los péptidos están formados por la unión del

dos a varias docenas de residuos aminoácidos pueden tener marcados efectos fisiológicos en los organismos.

¿Cuáles son algunas de las funciones biológicas de los péptidos pequeños? Algunos péptidos pequeños que contienen de

Ejercicios de repaso 3.1 Los aminoácidos existen en un mundo tridimensional 1. MEMORIA ¿Cómo difieren los aminóacidos D de los L? Qué funciones biológicas desempeñan los péptidos que contienen aminoácidos D?

3.2 Aminoácidos individuales: su estructura y propiedades 2. MEMORIA ¿Qué aminoácidos no son técnicamente aminoácidos? ¿Qué aminoácido no contiene átomos quirales? 3. MEMORIA Para cada uno de los siguientes componentes, enuncie un aminoácido que lo contenga en su grupo R: un grupo hidroxilo, un átomo de azufre, un segundo átomo de carbono quiral, un grupo amino, un grupo amida, un grupo ácido, un anillo aromático y una cadena ramificada. 4. MEMORIA Identifique los aminoácidos polares, los aromáticos y los que contienen azufre, en el péptido con la secuencia aminoácida siguiente: Val—Met—Ser—Ile—Phe—Arg—Cys—Tyr—Leu 5. MEMORIA Identifique los aminoácidos no polares y los aminoácidos ácidos en el siguiente péptido: Glu—Thr—Val—Asp—Ile—Ser—Ala 6. MEMORIA ¿Hay otros aminoácidos además de los 20 usuales que se encuentren en las proteínas? Si es así, ¿cómo se incorporan estos en las proteínas? Dé un ejemplo de un aminoácido de este tipo y de una proteína en la que esté presente.

3.3 Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases 7. MATEMÁTICAS Prediga las formas ionizadas predominantes de los siguientes aminoácidos a pH 7: ácido glutámico, leucina, treonina, histidina y arginina. 8. MATEMÁTICAS Dibuje las estructuras de los siguientes aminoácidos indicando la forma cargada que existe a pH 4: histidina, asparagina, triptófano, prolina y tirosina. 9. MATEMÁTICAS Prediga las formas predominantes de los aminoácidos de la pregunta 8 a pH 10. 10. MATEMÁTICAS Calcule el punto isoeléctrico de cada uno de los siguientes aminoácidos: ácido glutámico, serina, histidina, lisina, tirosina y arginina. 11. MATEMÁTICAS Dibuje una curva de titulación para el aminoácido cisteína e indique los valores de pKa para todos los grupos titulables. También indique el pH en el que este aminoácido ya no tendría carga neta. 12. MATEMÁTICAS Dibuje una curva de titulación para el aminoácido lisina, e indique los valores de pKa para todos los grupos titulables. También indique el pH al que el aminoácido ya no tiene carga neta.

13. MATEMÁTICAS Un químico orgánico generalmente está satisfecho con un rendimiento de 95%. Si usted sintetizó un polipéptido y logró un rendimiento de 95% con cada residuo aminoácido agregado, cuál sería su rendimiento general después de añadir 10 residuos (al primer aminoácido)?; ¿después de añadir 50? ¿Y después de añadir 100? ¿Serían bioquímicamente “satisfactorios” esos rendimientos tan bajos? 14. MATEMÁTICAS Dibuje una curva de titulación para el ácido aspártico e indique los valores de pKa de todos los grupos titulables. También indique el rango de pH en el cual el par ácido-base conjugado +1 Asp y 0 Asp actuarán como un amortiguador. 15. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN Sugiera una razón de por qué los aminoácidos comúnmente son más solubles a pH extremo que a pH neutro. (Advierta que esto no significa que sean insolubles a pH neutros.) 16. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN Escriba ecuaciones que muestren las reacciones de disociación iónica de los siguientes aminoácidos: ácido aspártico, valina, histidina, serina y lisina. 17. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN Basándonos en la información de la tabla 3.2, ¿hay algún aminoácido que pudiera servir como amortiguador a pH 8? Si es así, ¿cuál? 18. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN Si usted pudiera tener un aminoácido mítico basado en el ácido glutámico, pero en el cual el hidrógeno que está unido al carbono-g, fuera reemplazado por otro grupo amino, ¿Cuál sería la forma predominante de este aminoácido a pH 4, 7 y 10, si el valor del pKa fuera 10 para el único grupo amino? 19. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN ¿Cuál sería el pI para el aminoácido mítico descrito en la pregunta 18? 20. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN Identifique los grupos cargados en el péptido mostrado en la pregunta 4 a pH 1 y a pH 7. ¿Cuál es la carga neta de este péptido a estos dos valores de pH? 21. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN Considere los siguientes dos péptidos: Phe—Glu—Ser—Met y Val—Trp—Cys—Leu. ¿Tienen diferentes cargas netas a pH 1? ¿A pH 7? Indique las cargas a ambos valores de pH. 22. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN De cada uno de los siguientes dos grupos de aminoácidos, ¿cuál de ellos sería el más fácil de distinguir de los otros dos en el grupo, basado en una titulación? (a) gly, leu, lys (b) glu, asp, ser 23. REFLEXIÓN Y APLICACIÓN Podría servir el aminoácido glicina como la base de un sistema amortiguador? Si es así, ¿en qué rango de pH sería útil?

3.4 El enlace peptídico 24. MEMORIA Dibuje estructuras de resonancia para el grupo peptídico. 25. MEMORIA ¿Cómo contribuyen las estructuras de resonancia del grupo peptídico al arreglo planar de este grupo de átomos?

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Bioquímica Volumen I. 8 Ed. Mary K. Campbell y Shawn O. Farrell  

Bioquímica, vol I, 8a. ed., está dirigido a estudiantes de cualquier campo de las ciencias o de la ingeniería interesados en tomar un curso...

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