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3.5

Pe qu e ñ o s p ép ti d o s co n a c ti v i d a d f is i o l ó gi c a

Enlace peptídico

O O

C C

C

O

N

– +

C H

C

71

C

N

C

H N

Plano del enlace amida Grupo peptídico A Estructuras de resonancia del grupo peptídico

B Estructura planar del grupo peptídico.

Figura 3.10 Las estructuras resonantes del enlace peptídico dan por resultado un grupo planar). (Ilustración por Irving Geis. Derechos del Instituto Médico Howard Hughes. Prohibida su reproducción sin la debida autorización). doble enlace entre el carbono y el nitrógeno. El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. Como resultado de ello, el grupo peptídico que forma el enlace entre los dos aminoácidos es plano. El enlace peptídico es también más fuerte que un enlace sencillo ordinario debido a la estabilización que le da la resonancia. La característica estructural tiene importantes implicaciones para las conformaciones de los péptidos y las proteínas. Hay rotación libre alrededor de los enlaces entre el carbono-a de un residuo aminoácido dado y entre el nitrógeno amínico y el carbono carbonílico de ese residuo, pero no hay rotación significativa alrededor del enlace peptídico. Esta restricción estereoquímica juega un papel importante para determinar cómo puede plegarse el esqueleto de la proteína.

3.5 Pequeños péptidos con actividad fisiológica ◗ ¿Cuáles son algunas de las funciones biológicas de los péptidos pequeños? Se va a dedicar el capítulo 4 completo para describir la estructura de las proteínas, y los capítulos 6 y 7 para discutir su papel como enzimas. Sin embargo, las proteínas y los péptidos tienen un gran número de papeles bioquímicos. Una de las funciones más importantes de los péptidos es su actividad como hormonas, a lo largo de esta obra se mostrarán muchos ejemplos de control hormonal a medida que se estudien sus reacciones bioquímicas en capítulos posteriores. Por supuesto, otras clases de compuestos, en particular los esteroides, pueden actuar como hormonas. La notoriedad de las hormonas esteroideas se ha incrementado por los escándalos de dopaje en los deportes y puede opacar el hecho de que los péptidos pueden ser hormonas. Daremos un vistazo breve a las hormonas peptídicas en este momento con el fin de preparar discusiones posteriores sobre las mismas. Algunas hormonas peptídicas importantes tienen estructuras cíclicas. Dos ejemplos bien conocidos con muchas características estructurales en común son el de la oxitocina y la vasopresina (figura 3.11). En cada una, hay un enlace —S—S— responsable de la estructura cíclica. Cada uno de estos péptidos contiene nueve residuos de aminoácidos, cada cual tiene un grupo amida (en lugar de un grupo carboxilo libre) en el extremo C-terminal, y cada uno tiene un puente disulfuro entre los residuos de cisteína en las posiciones 1 y 6. La diferencia entre estos dos péptidos es que la oxitocina tiene un residuo de isoleucina en la posición 3 y un residuo de leucina en la posición 8, y la vasopresina tiene un residuo de fenilalanina en la posición 3 y un residuo de arginina en la posición 8. Ambos péptidos tienen importancia fisiológica considerable como hormonas (ver Conexiones bioquímicas 3.1). A menos que se indique lo contrario, todo el contenido en esta página es propiedad de ©Cengage Learning.

+

H3N

1

2

3

Cys

Tyr

Ile

Puente S disulfuro S

4

Gln 6

5

Cys

Asn

7

8

9

Pro

Leu

Gly

O C

NH2

Oxitocina

+

H3N

1

2

3

Cys

Tyr

Phe

Puente S disulfuro S

4

Gln 6

5

Cys

Asn

7

8

9

Pro

Arg

Gly

O C

NH2

Vasopresina

Figura 3.11 Estructuras de la oxitocina y la vasopresina.

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Bioquímica Volumen I. 8 Ed. Mary K. Campbell y Shawn O. Farrell  

Bioquímica, vol I, 8a. ed., está dirigido a estudiantes de cualquier campo de las ciencias o de la ingeniería interesados en tomar un curso...

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