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ProteĂ­nas Por Nissim Ergas


Introducción Las proteínas son polímetros formados por aminoácidos( monómero).Los aminoácidos están formados por C, H, O, N.

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Aminoácidos Son moléculas de bajo peso molecular que se caracterizan por poseer un grupo amino (NH2), que tiene características básicas, y un grupo carboxilo (-COOH), con propiedades ácidas, ambos grupos unidos al mismo carbono central.


Unión de aminoácidos Polipéptidos.

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídico para construir los polipéptidos. Estas uniones son enlaces covalentes tipo amida, formados entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberándose una molécula de agua (síntesis por deshidratación). Los enlaces peptídico son idénticos a lo largo de las cadenas peptídicas. Al formarse estos enlaces desaparece el carácter anfótero de los aminoácidos.


La unión de dos aminoácidos origina un dipéptido de tres, un tripéptido y desde 4 o más aminoácidos unidos se les denomina oligopéptidos . A mayores oligomerizaciones se les llama polipéptidos (200 a 300 residuos aminoaciditos).

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Cadenas polipeptídicas Las proteínas son consideradas cadenas polipeptídicas, que pueden estar conformadas por una o varias cadenas dispuestas en una configuración espacial definida.


Ejemplos Ejemplos de polipéptidos: hormonas, estructuras de cubiertas. Ej. de oligopeptido: proteína fribliar, proteína globular.


Estructura proteica La forma especifica que determina la funci贸n de una prote铆na esta dada por cuatro niveles sucesivos de estructura, en la cual cada nivel prepara al siguiente


Estructura primaria Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídico.El orden de colocación de estos aminoácidos esta definido en el material genético.


Estructura secundaria Es la forma en la que la cadena lineal puede plegarse esta condicionado por las interacciones entre las cadenas laterales de aminoacidos y por la posibilidad de rotasion alrededor de lo aminoasidos.


Estructura terciaria resulta de las interacciones entre los grupos R de la molĂŠcula de proteĂ­na y entre los grupos R y el medio circundante. Estas interacciones pueden ser puentes disulfuro, puentes de hidrĂłgeno, e interacciones hidrofilicas o hidrofobicas.


Estructura cuateriana para ser funcionales algunas proteínas requieren de la asociación de varias cadenas polipeptídicas o subunidades; se dice que presentan estructura cuaternaria, refiriéndose a la disposición espacial de los polipéptidos para formar una proteína de mayor complejidad. Se suelen mantener unidos por enlaces químicos débiles (interacciones hidrofobitas o fuerzas de van der. Waals).


Funciones de la proteínas 

Las proteinas dirigen prácticamente la totalidad de los procesos vitales, incluso aquellos destinados a la producción de ellas mismas. Determinan la forma y la estructura de las células. Sus funciones se relacionan con sus múltiples propiedades, que son el resultado de la compocision de aminoácidos, de la secuencia y del modo en que la cadena se pliega en el espacio.


Funcion y ej. Estructural :Ciertas Glucoproteinas forman parte de las membranas y participan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.


Hormonal:La Hormonal: insulina y el Glucagon (que regula la glicemia), la hormona del crecimiento, la Calcitonina (que regula la calcemia) Homeostatica: Albuminia Defensibas: inmunoglobina Transporte: hemoglobina (o2) Contractil: Actina y miosina Reserva:Ovoalmunina. Enzimatica:Catalizan las reacciones quimicas dentro de la celula.


proteinas